L-треониндезаминаз

Cтраница 1

L-треониндезаминазы ( из Clostridium welchii) образуется аммиак. В этой же системе наблюдается исчезновение L-треонина при внесении его в экстракт вместо D-изомера. Эта реакция нуждается в более обстоятельном изучении. [1]

Первый фермент этих последовательных реакций - L-треойиндезамяназа, взятый в высокоочищенном виде, подвержен сильному ингибирующему действию L-язо-лейцнна ( конечного продукта процесса) и не ннгибируется ни одним из промежуточных продуктов. Изолейцин - специфичный ингибитор, другие аминокислоты н родственные соединения ингибирующего влияния на L-треониндезаминазу не оказывают. Такой регуляторный фермент называют мвновалетным, так как он подчиняется действию только одного модулятора. Если регуляторный фермент подчиняется действию более чем одного специфического модулятора, то он поливалентен. [2]

Две системы обратной связи у бактерии Е. coli, регулирующие образование клеточных продуктов. [3]

Клетка, влияя на свой основной рабочий аппарат - ферментные системы, может регулировать образование любого вещества. Для такого регулирования она использует два пути: либо изменяет число действующих молекул фермента, либо изменяет их активность, либо выполняет то и другое одновременно. Если, например, клеткам кишечной палочки, синтезирующим L-изолейщш, давали ( в среду) избыток его, то бактерии прекращали синтез этой аминокислоты; концентрация ее служила сигналом к ослаблению или прекращению процесса. Во-вторых, при избытке L-изолейцина прекращалось образование всех ферментов биосинтеза этой аминокислоты, в том числе и L-треониндезаминазы. Оба эти регулярных механизма, как оказалось, существуют независимо друг от друга. [4]

Страницы: 1