Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептидными ... - Большая Энциклопедия Нефти и Газа
Выдержка из книги
Северин С.Е.
Практикум по биохимии Изд.2
Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептидными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки, каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках, имеющих каждая по одному активному центру. Да, лишенный большей части стержня, или хвоста, миозино-вой молекулы, а также препараты головок. Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки, или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 000 Да - - фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей - примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют: 81 000 Да, 74 000, 51 000, 37000, 25000, 21 000 и некоторые другие. Большинство этих полос соответствует различным фрагментам тяжелых цепей. Следует обратить внимание на то, что, несмотря на наличие разрывов в полипептидных цепях, активность тяжелого меромиозина как АТФазы в полной мере сохраняется.