При кипячении белков в присутствии сильных кислот и щелочей ковалентные связи между аминокислотами, из которых ... - Большая Энциклопедия Нефти и Газа



Выдержка из книги Ленинджер А.N. Основы биохимии Т 1,2,3


При кипячении белков в присутствии сильных кислот и щелочей ковалентные связи между аминокислотами, из которых построены белковые цепи, разрываются. Образующиеся при этом свободные аминокислоты представляют собой сравнительно небольшие молекулы с известной структурой. Последним из 20 обнаруженных в белках аминокислот оказался треонин, который удалось идентифицировать лишь в 1938 г. Каждая аминокислота имеет тривиальное ( традиционное) название, происходящее иногда от источника, из которого аминокислота была впервые выделена. Например, аспарагин, как нетрудно догадаться, впервые обнаружили в аспарагусе, а глу-таминовую кислоту - в клейковине ( по-английски gluten) пшеницы; глицин был назван так за его сладкий вкус ( от греч.

(cкачать страницу)

Смотреть книгу на libgen

При кипячении белков в присутствии сильных кислот и щелочей ковалентные связи между аминокислотами,  из которых построены белковые цепи,  разрываются.  Образующиеся при этом свободные аминокислоты представляют собой сравнительно небольшие молекулы с известной структурой.  Последним из 20 обнаруженных в белках аминокислот оказался треонин,  который удалось идентифицировать лишь в 1938 г. Каждая аминокислота имеет тривиальное ( традиционное) название,  происходящее иногда от источника,  из которого аминокислота была впервые выделена.  Например,  аспарагин,  как нетрудно догадаться,  впервые обнаружили в аспарагусе,  а глу-таминовую кислоту - в клейковине ( по-английски gluten) пшеницы;  глицин был назван так за его сладкий вкус ( от греч.