Этим функции белка как фермента или апофермента скорее всего не исчерпываются. Взаимодействие с субстратом нередко ... - Большая Энциклопедия Нефти и Газа



Выдержка из книги Кнорре Д.Г. Биологическая химия


Этим функции белка как фермента или апофермента скорее всего не исчерпываются. Взаимодействие с субстратом нередко сопровождается изменением конформации белковой молекулы, и согласно теории, выдвинутой Кошландом, направленные конформационные изменения белка являются важным фактором ферментативного превращения. В отдельных случаях такие изменения зарегистрированы с помощью рентгеноструктурного анализа. Например, карбокснпептидаза А была подвергнута рентгеноструктурному анализу как в отсутствие субстрата, так и в комплексе с глицил - Ь - тирозином. Полость, в которой находится активный центр, существенно сужается при связывании этого субстрата, т.е. наблюдается отчетливый конформационный переход. Кроме того, широко дискутируется и имеет в отдельных случаях убедительные подтверждения гипотеза, согласно которой фермент фиксирует субстрат в конформации, существенно более близкой по своей геометрии к активированному комплексу реакции, чем конформация субстрата, преобладающая у несвязанных молекул. Это, естественно, должно приводить к снижению активационного барьера реакции и способствовать существенному ускорению превращения.

(cкачать страницу)

Смотреть книгу на libgen

Этим функции белка как фермента или апофермента скорее всего не исчерпываются.  Взаимодействие с субстратом нередко сопровождается изменением конформации белковой молекулы,  и согласно теории,  выдвинутой Кошландом,  направленные конформационные изменения белка являются важным фактором ферментативного превращения.  В отдельных случаях такие изменения зарегистрированы с помощью рентгеноструктурного анализа.  Например,  карбокснпептидаза А была подвергнута рентгеноструктурному анализу как в отсутствие субстрата,  так и в комплексе с глицил - Ь - тирозином.  Полость,  в которой находится активный центр,  существенно сужается при связывании этого субстрата,  т.е. наблюдается отчетливый конформационный переход.  Кроме того,  широко дискутируется и имеет в отдельных случаях убедительные подтверждения гипотеза,  согласно которой фермент фиксирует субстрат в конформации,  существенно более близкой по своей геометрии к активированному комплексу реакции,  чем конформация субстрата,  преобладающая у несвязанных молекул.  Это,  естественно,  должно приводить к снижению активационного барьера реакции и способствовать существенному ускорению превращения.