Взаимодействия ионов металлов с белками, естественно, отличаются от взаимодействий ионов металлов с аминокислотами и пептидами, ... - Большая Энциклопедия Нефти и Газа
Выдержка из книги
Эйхгорн Г.N.
Неорганическая биохимия Т 1 _2
Взаимодействия ионов металлов с белками, естественно, отличаются от взаимодействий ионов металлов с аминокислотами и пептидами, поскольку в белках группы a - NH2 и a - СООН длинных тюлипептидных цепей разделены ковалентными связями ряда расположенных между ними остатков. Эти взаимодействия отличаются также из-за влияния конформационного состояния пептидной цепи, в результате которого потенциальное место присоединения может блокироваться, а удаленная боковая цепь может оказаться в подходящем месте для образования хелатного кольца. Примерами подходящего расположения боковой цепи лиганда, делающего возможным образование прочного хелата со специфическим ионом металла, могут служить металлопротеины и метал-лоферменты, в которых сильное взаимодействие между металлом и белком играет решающую и специфическую биологическую роль. Металлопротеины и металлоферменты будут рассмотрены в последующих главах. В этой главе в основном будет обсуждено поведение белков in vitro в присутствии ионов металлов, с которыми они не обязательно реагируют в природе. Биологическая функция двойных и других описанных здесь комплексов - металлов с белками не известна, за исключением комплексов ио а меди ( II) с альбумином и ионов цинка с инсулином, для которых было постулировано участие в транспорте и хранении соответственно.