Кональбумин
Cтраница 1
Кональбумин и лактоферрин изучены в меньшей степени, чем трансферрин. [1]
Специфическая роль кональбумина и лактоферрина в транспорте железа не доказана. Кональбумин защищает яйцо от микробной инфекции [6], соединяясь с железом и препятствуя росту микроорганизмов. В этом может заключаться одна из его биологических функций. [2]
Хотя, по-видимому, кональбумин и сывороточный трансферрин домашних птиц идентичны по своему аминокислотному составу, иммунохимической реакционной способности и структуре пептидов, в их углеводных компонентах замечены отчетливые различия. В гликопептиде яичного белка не обнаружено ни сиаловои кислоты, ни галактозы. [3]
Константы устойчивости для этих двух центров трансферрина и кональбумина одинаковы или почти одинаковы. Тем не менее в комплексе Fe3 с трансферрином в отсутствие бикарбоната при низких значениях рН или когда металл связан с Сг3 обнаруживаются различия между этими центрами. [4]
В основном данные об аминокислотном составе и определении N-концевой аминокислоты в трансферрине и кональбумине, по сведениям из ряда лабораторий, находятся между собой в хорошем согласии ( табл. 9.1) и не содержат ничего необычного. Так как было сообщено, что кональбумин и птичий сывороточный трансферрин имеют одинаковую белковую часть [8], можно полагать, что различия в аминокислотном составе между сывороточным трансферрином человека и кональбумином отражают видовое разнообразие. Оба - и трансферрин и кональбумин, - по-видимому, содержат только по одному концевому N-аминокислотному остатку в молекуле. [5]
Превращение карбоксильных групп в гидроксиламидные ( - СО-NHOH) было исследовано Френкель-Конратом [1476]; изучая кональбумин - белок, связывающий железо - он пытался выяснить, не является ли последний гидроксиламидопротеином. Белки, содержащие гидроксиламидную группу, дают при взаимодействии с железом окрашенные комплексы. Последние напоминают комплексы, образуемые кональбумином и сидерофилином - природными белками, связывающими железо. Однако после денатурации, обработки группоспецифическими реагентами и разложения ферментами хромогенные свойства этих природных и искусственных белков, связывающих железо, обнаруживают заметные различия. Попытки доказать наличие гидроксиламино - или гидроксиламидо-групп в кональбумине успеха не имели, и был сделан вывод о том, что способность к связыванию железа обусловлена не этими группами. [6]
Таким образом, в соответствии с первичной структурой белка можно выделить два обширных класса железосодержащих белков: сывороточный трансферрин и кональбумин из яичного белка, с одной стороны, и лактоферрины молока, слез, желудочного сока, бронхиальной и тканевой секреции, - с другой. Общее отличительное свойство этих белков - их уникальная способность связывать металл, поэтому общее название сидерофилины для всех белков, обладающих такой способностью, наиболее точно их описывает. Однако термин трансферрин получил широкое распространение и служит для того, чтобы объединить все члены этого класса соединений с наиболее тщательно изученным прототипом этих белков - сывороточным трансферрином. Поэтому пока не достигнуто согласие между всеми работающими в этой области, для облегчения общения следует сохранить оба термина. [7]
Он оказался флавопротеином с молекулярным весом 87 000 и изоэлектрической точкой, лежащей при рН 6 1; с солями железа кональбумин образует комплекс красного цвета ( см. стр. [8]
 |
Зависимость ЭОП от рН ( ЭОП / рН - характеристики капилляров с нанесенным ПЭИ при различных концентрациях ПЭИ. [9] |
В, В - бэта-лактоглобулин А, С - лизоцим, D - серумальбумин человека, Е - РНК крупного рогатого скота, F - цитохром С, G - трипсиноген, Н - миоглобин кита, I -трансферрин, J - кональбумин, К миоглобин лошади, L - карбоксиангидраза В, М - карбоксиангидраза А, N - гемоглобин, О - парвальбумин. [10]
Специфическая роль кональбумина и лактоферрина в транспорте железа не доказана. Кональбумин защищает яйцо от микробной инфекции [6], соединяясь с железом и препятствуя росту микроорганизмов. В этом может заключаться одна из его биологических функций. [11]
 |
Строение &-цис-нзоыера комплекса Fem с энтеробактином. [12] |
Помимо транспорта железа, трансферрины и сидерохромы выполняют и другие важные функции. Так, кональбумин ( ова-трансферрин) - составная часть яичного белка, но железотранс-портными функциями не обладает. [13]
Полоса поглощения комплекса железа при 470 нм характеризуется отрицательным эффектом Коттона, в то время как полоса комплекса марганца - положительным эффектом Коттона. В отличие от этого комплексы кональбумина и трансферрина с медью, имеющие максимальное поглощение при 430 нм, не проявляют аномальной дисперсии оптического вращения в этой области. [14]
В основном данные об аминокислотном составе и определении N-концевой аминокислоты в трансферрине и кональбумине, по сведениям из ряда лабораторий, находятся между собой в хорошем согласии ( табл. 9.1) и не содержат ничего необычного. Так как было сообщено, что кональбумин и птичий сывороточный трансферрин имеют одинаковую белковую часть [8], можно полагать, что различия в аминокислотном составе между сывороточным трансферрином человека и кональбумином отражают видовое разнообразие. Оба - и трансферрин и кональбумин, - по-видимому, содержат только по одному концевому N-аминокислотному остатку в молекуле. [15]
Страницы: 1 2 3