Cтраница 1
Аскорбатоксидаза относится к классу оксидоредук-таз; она катализирует окисление аскорбиновой кислоты ( витамин С) в дегидроаскорбиновую кислоту. В состав аскорбатоксидазы входит медь. [1]
Показано, что флавоноиды - кверцетин, физетин и морин - ингибируют окисление аскорбиновой кислоты аскорбатоксидазой и, наоборот, активируют ее окисление тирозиназой и лакказой, Виблиогр. [2]
Со ( salen) в ДМФ; II -катализатор: триптофашшрролаза или Со ( salen); III - галактозооксида-за; IV - аскорбатоксидаза; salen - салицилальэтилендиамин. [3]
Обычно при классификации принято проводить различие между ионами металлов и органическими кофакторами, но с функциональной точки зрения трудно понять, почему, например, циклическое окисление - восстановление иона меди в аскорбатоксидазе должно относиться к одному классу явлений, а циклическое окисление - восстановление флавина в сукцинатдегидрогеназе - к другому. [4]
Она широко, хотя и не повсеместно, распространена в растениях. Аскорбатоксидаза обнаружена в растворимой фракции клетки, а также в прочной связи с клеточными стенками. Показано, что в тщательно очищенных препаратах из тыквы обнаружена прочно связанная медь, необходимая для действия фермента. Аскорбатоксидаза специфична по отношению к аскорбиновой кислоте и к ее близким аналогам. Имеются некоторые данные, показывающие, что промежуточным продуктом реакции является семихинон монодегидроаскорбиновой кислоты. Растворимый фермент при окислении аскорбиновой кислоты in vitro обычно быстро инактивируется. Фермент, связанный с клеточными стенками, в этих условиях не инактивируется. [5]
Рассмотрим механизм реакции, изображенный на фиг. Это механизм с замещением фермента, примерами которого служат реакции, катализируемые транс-аминазой, роданезой и аскорбатоксидазой. [6]
Так, железосодержащими сложными белками являются ферменты каталаза, пероксидаза, цитохромы. Медьсодержащими сложными белками являются аскорбатоксидаза, п-дифенолоксидаза; цинк содержится в карбоксипептидазе. [7]
Такие дополнительные данные были получены с помощью двух подходов - исследования аналогов субстрата и прямого измерения некоторых констант скорости. Ямазаки и Пьетт [11] нашли, что максимальные скорости реакции, катализируемой аскорбатоксидазой, при использовании в качестве субстрата аскорбиновой и редуктиновой кислот одинаковы. [8]
Конечная оксидаза представляет собой фермент, катализирующий последнюю ступень переноса водорода от субстрата к кислороду. Эту роль могут выполнять многие оксидазы, содержащиеся в растениях. Предполагают, что конечными оксидазами in vivo служат цито-хромоксидаза, гликолатоксидаза, аскорбатоксидаза и фенолокси-даза. [9]
Металлопротеиды - сложные белки, в состав которых входят какие-либо металлы. К этой группе относятся в основном белки, обладающие ферментативными свойствами. Таковы каталаза, пероксидаза, ц и т о хромы, представляющие собой белки, содержащие железо; аскорбатоксидаза, п-дифенолоксидаза, в состав которых входит медь. Иногда металлопротеиды объединяют в одну группу с хромопротеи-дами. [10]
Она широко, хотя и не повсеместно, распространена в растениях. Аскорбатоксидаза обнаружена в растворимой фракции клетки, а также в прочной связи с клеточными стенками. Показано, что в тщательно очищенных препаратах из тыквы обнаружена прочно связанная медь, необходимая для действия фермента. Аскорбатоксидаза специфична по отношению к аскорбиновой кислоте и к ее близким аналогам. Имеются некоторые данные, показывающие, что промежуточным продуктом реакции является семихинон монодегидроаскорбиновой кислоты. Растворимый фермент при окислении аскорбиновой кислоты in vitro обычно быстро инактивируется. Фермент, связанный с клеточными стенками, в этих условиях не инактивируется. [11]
Конструирование определенного биологического катализатора ведется с учетом как специфичности белка, так и каталитической активности металлоорганического комплекса. Миоглобин кашалота способен связывать кислород, но не обладает биокаталитической активностью. В результате объединения этой биомолекулы с тремя электрон-переносящими комплексами, содержащими рутений, которые связываются с остатками гистидина на поверхности молекул белка, образуется комплекс, способный восстанавливать кислород при одновременном окислении ряда органических субстратов, например аскорбата, со скоростью почти такой же, как для природной аскорбатоксидазы. [12]