Кофермеит
Cтраница 1
Кофермеит А ( сокращенно КоА или КоЛ - SH) является продуктом конденсации фосфопантогеина, прон inc. [1]
Эти кофермеиты распадаются при гидролизе на амид никотиновой кислоты, рибозу, фосфорную кислоту и аденин - К-рибозид. [2]
Биосинтез никотинамидных кофермеитов осуществляется в организме человека и животных из никотиновой к-ты и иикотинамида с участием АТФ. Никотинамид в животных тканях присутствуют в незначит. [3]
Будучи двухкомпонентными ферментами с ограниченным набором кофермеитов, Оксидоредуктазы способны ускорять большое количество разнообразных окислительно-восстановительных реакций. Это возможно благодаря тому, что кофермент способен соединиться со многими белками ( апоферментами), образуя оксидоредукта-зы, специфичные по отношению к тому или иному субстрату или акцептору. [4]
Выше мы уже обсуждали один из механизмов, препятствующих участию ацетилкофермента А в обмене веществ, а именно ингибирование биосинтеза жирных кислот ацильными производными кофермеита А с длинной цепью. Было найдено, что фермент цитрат-синтаза из печени, катализирующий конденсацию ацетилкофермента А со щавелевоуксусной кислотой, сильно ингибируется тиоэфирами кофермента А жирных кислот. Характер кинетики ингиби-рования позволяет предположить, что при этом осуществляются аллостерические взаимодействия. [5]
Его обычно обозначают как СоА или, если требуется записать в химических символах связанный с ним ацильный остаток, его записывают в виде СоА - SH, поскольку ацильпые остатки связываются с кофермеитом А тиоэфирной связью. [6]
ГУАНОЗЙН, нуклеозид, состоящий изпуриново-го основания гуанина и углевода рибозы. В живых организмах входит в состав нуклеиновых к-т, ряда кофермеитов и др. биологически важных в-в. Гуанозинтрифосфат - богатое энергией соединение, участвующее в биосинтезе белка в клетках. [7]
Установлено строение и открыты пути синтеза сложнейших природных соединений - терпенов, углеводов, пептидов и белков, нуклеиновых мислот, стероидов, антибиотиков, витаминов и кофермеитов, алкалоидов. Созданы научные основы препаративного органического синтеза самых разнообразных соединений. И, конечно, все эти успехи вовсе не означают того, что структурная химия достигла по-голка. Нет, дальнейшие перспективы ее развития безграничны. Они состоят в поисках новых зависимостей между валентностью ( реакционной способностью) свободных атомов и структурой образуемых из них частиц, новых корреляций между различными видами химических связей в результате более эффективных методов количественного обсчета многозлектронных систем, в установлении новых форм химических соединений типа ферроцена, бульвалена, всевозможных элементоорганичеоких соединений, в частности фто-руглеродов и их производных. [8]
Двадцать аминокислот, из которых на рибосомах формируются новые полп-пептидные цепи, т.е. создается весь набор свойственных данному живому организму белков, являются важнейшими компонентами всех живых организмов и должны поставляться в значительных количествах. Растения и большая часть микроорганизмов способны производить весь набор аминокислот и, следовательно, располагают набором всех ферментов, необходимых для их биосинтеза. У животных, аналогично тому, как это имеет место в случае кофермеитов и кофакторов, часть ферментов, необходимых для биосинтеза аминокислот из простых и доступных предшественников, отсутствует, в связи с чем некоторые аминокислоты должны быть получены ими с пищей. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К их числу относят триптофан, фепплалашш, валпп, нзолейцин, лейцин, метионин, лизин, аргинин, гпстпдин и треонин. Строго говоря, к этой же категории следовало бы отнести цпстепн п тирозин, поскольку пути их биосинтеза у этих организмов из доступных предшественников отсутствуют. Однако в продуктах питания их присутствие не столь обязательно, так как цпстеин может легко образовываться из незаменимого метиопина, а тирозин - из незаменимого феиил-аланина. Аргинин является незаменимой аминокислотой лишь в период интенсивного роста организмов, когда он необходим в особенно больших количествах. Умеренные потребности в аргинине у животных могут обеспечиваться за счет функционирования цикла мочевины. [9]
Первый флавиновый кофермент ( флавннмоионуклеотид, или FMN) был выделен А. Христиан тогда же получили из дрожжей первый флавопротеид, содержащий FMN в качестве простетической группы. Второй важнейший флавиновый кофермеит - флавинаденинди-нуклеотид ( FAD) выделен ими же как кофактор оксидазы D-амино-кислот в 1938 г. Позднее были установлены структуры еще двух флавиновых коферментов: 8a - ( N-L - rHCTHOiin) - FAD и 8a - ( N-L - uii - стеинил) - РАО. [10]
Дальнейшие превращения для трех рассматриваемых аминокислот существенно различаются. Конечными продуктами являются три молекулы ацстплкофермента А, поступающие в цикл трикарбоновых кислот. Гидроксигруппа последнего окисляется до альдегидной NAD при участии З - гидроксиизобутират дегидрогенази с образованием метмлмалопового сем альдегида. Окисление последнего NAD, сопровождающееся декарбокснлнровапнем и переносом ацильного остатка на кофермеит А, приводит к образованию riponn - онилкофермента А. Процесс катализируется дешдрошииой метилмалонового семиальдегида. Превращение проппопнлкофермента А в компонент цикла трикарбоновых кислот сукцинилкофермеит А описано несколько выше в связи с рассмотрением пути окислительной деструкции треонина. Метилкротоиоилкофермент А ( рис. 117, о), образующийся из изолейцина, скорее всего в две стадии - путем гидратации и окисления - превращается в 2-мстилкетобутирилкофермепт А, который далее реагирует с еще одной молекулой CoA-SH с переносом ацетильного остатка, что приводит к одной молекуле ацетил кофермента А и одной молекуле пропионилкофермента А. [12]
Согласно современному состоянию наших знаний, животная пергидридаза способна использовать для создания восстановительной системы только низшие альдегиды; поэтому естественно было предположить, что кофермент состоит из соединений, которые легко превращаются в альдегиды под действием примесей, сопровождающих животную пергидридазу, или ферментов. Тот факт, что растительная пергидридаза не действует на кофермент, можно объяснить отсутствием соответственных примесей или ферментов. Среди соединений, из которых сравнительно легко могут образовываться альдегиды, в первую очередь нужно иметь в виду а-ами-нокислоты. Последние окисляются за счет воды при участии аллоксана ( Штрекер) или других кетосоедннений ( Траубе), образуя предшествующие в гомологическом ряду альдегиды, с отщеплением углекислоты и аммиака. Таким образом, если использование кофермента животной пергидридазы основано на упомянутом превращении аминокислот, то и изолированные аминокислоты могут играть роль кофермеита. В этом направлении были поставлены опыты со свежим коровьим молоком и глицином, тирозином, аланином, серином, лейцином и аспарагиновой кислотой в виде натриевых солей или свободных кислот. [13]
Страницы: 1