Флавиновый кофермент

Cтраница 1

Флавиновые коферменты принимают участие в большом числе окислительно-восстановительных реакций. Среди них: а) дегид-рогеназы, такие как NADH-дегидрогеназа, являющаяся частью дыхательной цепи; б) флавиноксидазы, например оксидаза D-ами-нокислот; в) флавиноксигеназы, часто участвующие в реакциях гидроксилирования. Особенно важная роль принадлежит флави-новым коферментам в дыхательной цепи. Они, по-видимому, акцептируют электроны с молекул типа NADH, которые считаются непременными участниками двухэлектронных переносов, и передают их на молекулы типа убихинонов и цитохромов, биологическая активность которых по природе своей радикальна. [1]

Флавиновые коферменты - ФМН, ФАД и 8а - замещенные ФАД - легко присоединяют водород ( протон и электрон) по положениям 1 - N и 5 - N изоаллоксазинового цикла, отщепляя его, как правило, от восстановленных форм никотинамидных коферментов ( НАД-Н и НАДФ-Н) или в некоторых случаях ] непосредственно от субстрата - донора водорода. [2]

Первый флавиновый кофермент ( флавннмоионуклеотид, или FMN) был выделен А. [3]

Витамин Вг и родственные соединения. [4]

Эти флавиновые коферменты обычно являются простетически-ми группами белков. Эти реакции происходят, например, в цепи дыхания ( разд. [5]

Флавины и флавиновые коферменты часто встречаются в виде прочно связанных простетических групп у многих ферментов, главным образом ферментов дыхательной цепи. Рибофлавин в качестве главного компонента этих коферментов и ферментов встречается у всех живых организмов. Растения и микроорганизмы синтезируют рибофлавин, который требуется животным. Образование витамина В2 дрожжами используется в промышленных масштабах уже на протяжении многих лет. [6]

Выделены и другие флавиновые коферменты, несущие связи 8а - метильной группы с серусодержащими аминокислотными остатками. [7]

Дегидрирование субстрата непосредственно флавиновыми коферментами без участия НАД ( Ф) с передачей водорода ( протона через среду, электронов по системе цитохромов цепи дыхания) на молекулярный кислород. [8]

При окислении янтарной кислоты сукцинатдегидрогеназой восстановленный флавиновый кофермент передает электроны первоначально на ци-тохром Ь, а затем на цитохром сх и другие звенья цепи дыхания. [9]

В большинстве случаев имеет место очень прочное связывание флавинового кофермента с апоферментом, равновесная константа диссоциации схема ( 24) составляет около 10 - 8 - 10 - 9 моль-л 1, однако кофермент может быть удален при денатурации белка обычными методами. [10]

Таким: образом, флавопротеид, содержащий одну молекулу флавинового кофермента, способен участвовать в каталитическом цикле, обратимо переходя из окисленного в полностью восстановленное, из окисленного в семихиттонное и из семихинонного в полностью восстановленное состояние. [11]

Пирндокспльфосфат, Кобамидные кофер менты, Никотинампдньн коферменты, Кофермент А Флавиновые коферменты, Тетрагидрофолиевая кислот. КОХА - ХААФА РЕАКЦИЯ, получение третичных кари) новых к-т карбоксилированием олефинов смесью НСООВ и концентриров. [12]

Сент-Дьерди и Банга в 1932 г. [135] впервые выделили из сердечной мышцы желтый флавиновый кофермент ( ФМН), названный ими цитофла-вом; этот кофермент принимает участие в биохимическом окислении глю-козо-6 - фосфата. [13]

Никотинамидные коферменты обычно можно отделить от соответствующих апоферментов без существенных осложнений, однако флавиновые коферменты ( 11) гораздо более прочно связаны со своими апофер мента ми и часто могут быть удалены лишь после существенной денатурации. [14]

В ФМН группой R является водород, в ФАД - нуклеотид аде-нин. Флавиновые коферменты окрашены, они имеют желто-оранжевый цвет, так как рибофлавин, содержащий сопряженную трехкольцевую систему, поглощает свет в видимой области спектра. [15]

Страницы: 1 2