Cтраница 2
Из зрительных пигментов лучше всего изучен родопсин, являющийся у млекопитающих, в том числе и у человека, фоторецептором палочек сетчатки - клеток, ответственных за сумеречное зрение. Родопсин представляет собой комплекс гликопротеина опсина с 11-цкс-ретина - лем. Связь осуществляется посредством образования основания Шиффа ( 57) между альдегидной группой ретиналя и аминогруппой остатка лизина в молекуле опсина. Родственные комплексы ретиналя или 3 4-дидегидроретиналя с различными опсинами колбочек выпол няют в них функцию рецепторных пигментов цветового зрения, Некоторые из этих зрительных пигментов удалось идентифицировать благодаря различным максимумам поглощения и, следовательно, различной чувствительности к свету в зависимости от длины волны. К ним относятся иодопсин и цианопсин, образующиеся из опсинов колбочек, и, соответственно, ретиналя или 3 4-дидегидроретиналя. [16]
В качестве аффинных лигандов с групповой специфичностью часто используются нуклеозидфосфаты. Наиболее полный набор соответствующих сорбентов предлагает фирма PL-biochemicals. В ее каталоге фигурируют моно -, ди - итрифосфатыаденозина, гуано-зина и уридина, а также аденозин-3 5 -циклофосфат, роль которого в качестве активатора различных протеинкиназ за последние годы привлекает особенный интерес исследователей. Закрепление на сефарозе ( через спейсер) ведут в обоих случаях по аминогруппе остатка аденина. Фирма Sigma производит на основе. [17]
Основные аминокислотные остатки в их протониро-ванной форме являются катионами. Поэтому они также участвуют в ионных взаимодействиях. Эти остатки определяют положительный вклад в общий заряд белковой молекулы. Гуанидиний-ион аргинина несет особую функцию, образуя стабильную ионную пару с карбоксилаг-ионом в неполярных областях белковой структуры. Аминогруппа остатка лизина может обратимо реагировать с карбонильными соединениями с выделением воды и образованием основания Щиффа. Кроме того, про-тонированные атомы азота могут служить донорами, а депротонированные формы остатков лизина - акцепторами в образовании водородной связи, хотя при физиологических значениях рН лишь азот имидазола гистиди-нового остатка имеет значение как акцептор. Слабоосновное кольцо имидазола характеризуется также и другими свойствами, которые дают основание считать его важнейшим компонентом ферментативных реакций. В своей непротонированной форме имидазольное кольцо гистидина содержит два атома азота с совершенно различными свойствами - один из них является нуклео-фильным, а другой - электрофильным. Протонирование Приводит к потере нуклеофильной активности. [18]