Протонированная аминогруппа

Cтраница 1

Протонированные аминогруппы ( имидазолий, аммоний и гуанидиний) взаимодействуют с отрицательно заряженными группами, например карбокси-латной, оксианионами и галогенид-ионами, и с нейтральными акцепторными группами, например кислородными атомами воды или карбонильным кислородом ионизированных карбоксильных групп, но не с карбонильным кислородом амидных групп. Нейтральная группа N - Н амидной группы взаимодействует преимущественно с карбонильным кислородом ацильных, амидных или ионизированных карбоксильных групп; взаимодействия с карбокси-латными группами и галогенид-ионами наблюдаются лишь в редких случаях. Малочисленность данных, относящихся к незаряженным имддазольнрйиин - jJ9ДьЖЩJCДШШl t H, не позволяет делать какие-либо Обобщения относительно их взаимодействийтТидроксильная группа независимо от того, является ли она боковой группой, принадлежит ли неионизированной карбоксильной группе или молекуле воды, обнаруживает тенденцию к взаимодействию с карбоксилатными группами, кислородом и анионами галогенов, карбонильными атомами кислорода и атомом кислорода в молекулах воды. [1]

Протонированная аминогруппа может быть легко регенерирована в свободную аминогруппу в водной фазе при соприкосновении с неорганическим основанием. [2]

Протонированная аминогруппа ( аммониевая) является уже сильным электроноакцепторным заместителем, минимально тормозящим реакцию сульфирования в л ега-положение. [3]

Гипотетическая схема активного центра cti - адренорецепторг [ Комиссаров И. В, Абрамсц И. И., 1977 ]. [4]

Катехоламнны своей протонированной аминогруппой электростатически взаимодействуют с карбоксилом ар гинина, а за счет фенольного и спиртового гидроксилоЕ образуют хелатный комплекс с центральным ионом железа. [5]

Зависимость сорбции ионов переходных металлов анионитами от ионной силы раствора р, ( См0 05 моль / л. [6]

В этих условиях образуются ассоциаты малых ионов, степень гидролиза протонированных аминогрупп снижается и соответственно уменьшается координационная активность анионитов. [7]

Объемные каталитические волны водорода были использованы [87] для нахождения констант скорости переноса протона от протонированной аминогруппы аминокислот к пиридину. [8]

В течение этого быстрого периода реакции, вероятно, возможна также диффузия олигомеров с протонированными аминогруппами из органической фазы в водную, где регенерируются свободные аминогруппы снятием протона неорганическим основанием, а также диффузия олигомеров со свободными аминогруппами, наряду с диаминами, в органическую фазу. Диффузия же полимерных цепей происходит сравнительно медленно. [9]

Хорошая линейная корреляция на рис. 6 рассматривалась как свидетельство в пользу того, что атака гидратированным электроном происходит по протонированной аминогруппе. [10]

Рост цепи макромолекулы происходит в результате взаимодействия диамина, непрерывно диффундирующего в органическую фазу, с олигомерами, у которых на концах находятся хлорангидридные группы. В ходе реакции, вероятно, возможна также диффузия олигомеров с протонированными аминогруппами из органической фазы в водную, где они регенерируются в свободные аминогруппы и наряду с диаминами снова диффундируют в органическую фазу. [11]

Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы ( аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Таким образом, в интервале рН от 4 0 до 9 0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. [12]

В табл. 4.11 указана частота возникновения водородных связей между молекулами воды и амидной и карбонильной группами главной цепи в нескольких кристаллических структурах белков. Очевидно, что число связей ( W) O - Н О С всегда превышает число связей N - Н O ( W) независимо от того, рассматриваются ли только внутренние молекулы воды или все молекулы воды, положение которых определено в кристаллической структуре белка. Из этих данных следует, что энергия взаимодействия молекулы воды с пептидной карбонильной группой больше, чем с пептидной амидной группой, что согласуется с упоминавшимися ранее результатами исследований амидов. Наибольший интерес в структурном аспекте вызывают молекулы воды, обнаруживаемые во внутренней полости белка. На рис. 4.11 дано схематическое изображение водородных связей, образуемых 25 внутренними молекулами воды в эластазе. В рубредоксине 11 из 127 молекул воды образуют своими атомами кислорода по пять водородных связей. Внутренние молекулы воды в упомянутых выше белках преимущественно образуют водородные связи с нейтральными гидрофильными группами, амидными группами главной и боковых цепей и боковыми гидроксильными группами. Лишь небольшая доля водородных связей образуется с протонированной аминогруппой и карбоксилатной группой боковых цепей. По-видимому, во внутренней части белка не существует молекул воды, непосредственно связанных с какой-либо ионной парой. [13]

Страницы: 1