Кривая - зависимость - скорость - реакция
Cтраница 2
Рассмотрение как монодисперсной модели, так и бидисперсной показывает, что они не объясняют первостепенное по своей значимости понятие оптимального для скорости реакции размера радиуса пор. Если кривая зависимости скорости реакции от радиуса не имеет максимума, то оптимальный размер пор в такой структуре отсутствует. [16]
Аллостерические свойства фермента выявляются в присутствии аминокислот-ингибиторов. Так, кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата в присутствии L-фенилаланина ( 5 - 10 мМ) имеет S-образную форму. Степень ингибирования пируваткиназы L-фенилаланином уменьшается при добавлении в реакционную смесь L-аланина. Активаторами фермента являются ионы К, Mg2, ионы Na оказывают ингибирующее влияние. [17]
 |
Зависимость скорости окисления сернистого ангидрида от температуры. [18] |
Из уравнения ( IV-20) следует также, что скорость окисления тем выше, чем меньше достигаемая степень контактирования. Поэтому для каждой степени контактирования имеется своя кривая зависимости скорости реакции от температуры, имеющая максимум. [19]
Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса, но в присутствии аллостерического ингибитора ( фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной, при этом сродство фермента к субстрату ( фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. [20]
Энергия связи азот-металл должна зависеть от межатомного расстояния в решетке металла, так как это расстояние влияет на деформацию связей в молекуле при адсорбции радикала. Действительно обнаружена определенная корреляция между каталитической активностью и межатомным расстоянием в кристаллической решетке металлов. Кривая зависимости скорости реакции от межатомного расстояния имеет вулканообразный характер с вершиной, приходящейся на кобальт. Отсюда можцно предположить, что промежуточный радикал адсорбируется на двух атомах катализатора, при этом на кобальте молекула гидразина деформируется минимально и, соответственно, энергия связи радикала с поверхностью металла близка к оптимальной. [21]
Скорость реакции также возрастает на поверхности гетерогенных катализаторов: медной сетке, стеклянной вате и активном угле. Очень высокая степень удаления кислорода за короткое время достигается при пропускании воды, содержащей кислород и гидразин, через колонки с активным углем или медью. Кривая зависимости скорости реакции от рН имеет максимум. Скорость реакции взаимодействия кислорода и гидразина растет с повышением температуры. Например, по данным Ю. М. Кострикина [231] при рН 9 0 повышение температуры с 20 до 100 С увеличивает скорость реакции в 18500 раз. При введении в воду ионов меди ( 1 мг / л) скорость реакции при 20 С возрастает в 80000 раз. [22]
Нуклеофильное замещение протекает особенно легко в случае аминосоединений, содержащих электронодонорные заместители, а также в случае гидразинов и гидроксиламлнов. Изучена кинетика реакции гидроксиламина с алкиламидами при 25 С, в которой замещение аминного фрагмента приводит к гидроксамовой кислоте ( см. разд. Кривая зависимости скорости реакции от рН имеет колоколообразную форму, что указывает на общий кислотный катализ гидроксиламмониевым ионом, который, однако, замедляется при высоких концентрациях. [23]
Известно большое число ферментов со сложной негиперболической кинетикой. Одна из причин отклонения от кинетики Михаэлиса - Ментен может быть связана с аллостерическими свойствами фермента. Для регуляторных ферментов кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата часто имеет сигмоидальную форму. При наличии 5-образности резкое увеличение активности происходит в узкой области концентрации субстрата, что может иметь важное значение для функционирования фермента в клетке. [24]
Страницы: 1 2