N-концевой домен
Cтраница 2
Репрессор фага К представляет собой димер из двух идентичных субъединиц. Субъединицы состоят из двух компактных доменов, примерно одинаковых размеров, соединенных короткой перемычкой, ( всего в мономере репрессора 236 а. Перемычка легко расщепляется протеазами. N-концевой домен, полученный после расщепления протеазами ( остатки 1 - 92), способен связываться с ДНК, однако менее прочно, чем интактный репрессор. Кроме того, изолированные N-концевые домены легко диссоциируют до мономеров - Поэтому считается, что в непосредственном контакте с ДНК находится только N-концевой домен, а С-концевой домен стабилизирует-связывание с ДНК за счет стабилизации димера. [16]
Репрессор фага К представляет собой димер из двух идентичных субъединиц. Субъединицы состоят из двух компактных доменов, примерно одинаковых размеров, соединенных короткой перемычкой, ( всего в мономере репрессора 236 а. Перемычка легко расщепляется протеазами. N-концевой домен, полученный после расщепления протеазами ( остатки 1 - 92), способен связываться с ДНК, однако менее прочно, чем интактный репрессор. Кроме того, изолированные N-концевые домены легко диссоциируют до мономеров - Поэтому считается, что в непосредственном контакте с ДНК находится только N-концевой домен, а С-концевой домен стабилизирует-связывание с ДНК за счет стабилизации димера. [17]
Белок-активатор катаболитных оперонов ( БАК) в комплексе с циклическим сАМР активирует транскрипцию большого числа оперонов, отвечающих за расщепление различных соединений, преимущественно Сахаров, используемых бактериальной клеткой в качестве источников энергии и углерода. Концентрация с AMP в клетках повышается при росте на плохо усваиваемых источниках, например ацетате или глицерине, и снижается при росте на легко усваиваемых, например глюкозе. Поэтому система регуляции с ломощью БАК-сАМР позволяет клетке включать опероны катаболизма лишь по мере истощения более легко усваиваемых пищевых веществ. БАК состоит нз двух идентичных субъединиц. Каждая субъеди-яица образует два домена, но в отличие от репрессора фага Я за связывание с ДНК отвечает С-концевой домен. N-концевой домен БАК связывается с сАМР и обеспечивает межсубъединичные контакты в димере. [19]
Белок-активатор катаболитных оперонов ( БАК) в комплексе с циклическим сАМР активирует транскрипцию большого числа оперонов, отвечающих за расщепление различных соединений, преимущественно Сахаров, используемых бактериальной клеткой в качестве источников энергии и углерода. Концентрация с AMP в клетках повышается при росте на плохо усваиваемых источниках, например ацетате или глицерине, и снижается при росте на легко усваиваемых, например глюкозе. Поэтому система регуляции с помощью БАК-сАМР позволяет клетке включать опероны катаболизма лишь по мере истощения более легко усваиваемых пищевых веществ. БАК состоит из двух идентичных субъединиц. Каждая субъединица образует два домена, но в отличие от репрессора фага Я за связывание с ДНК отвечает С-концевой домен. N-концевой домен БАК связывается с сАМР и обеспечивает межсубъединичные контакты в димере. [21]
 |
Образование петли ДНК при кооперативном взаимодействии рспрессора с операторными участками, разделенными целым числом витков спирали ДНК. [22] |
Белок-активатор катаболитных оперонов ( БАК) в комплексе с циклическим сАМР активирует транскрипцию большого числа оперонов, отвечающих за расщепление различных соединений, преимущественно Сахаров, используемых бактериальной клеткой в качестве источникон энергии и углерода. Концентрация с AMP в клетках повышается при росте на плохо усваиваемых источниках, например ацетате или глицерине, и снижается при росте ни легко усваиваемых, например глюкозе. Поэтому система регуляции с помощью БАК-сАМР позволяет клетке включать опероны катаболизма лишь по мере истощения более легко усваиваемых пищевых веществ. БАК состоит из двух идентичных субъединиц. Каждая субъеди-ница образует два домена, но в отличие от репрессора фага Я за связывание с ДНК отвечает С-концевой домен. N-концевой домен БАК связывается с сАМР и обеспечивает межсубъединичные контакты в димере. [23]
Репрессор фага Л представляет собой димер из двух идентичных субъединиц. Субъединицы состоят из двух компактных доменоа примерно одинаковых размеров, соединенных короткой перемычкой, ( всего в мономере репрессора 236 а. Перемычка легко расщепляется протеазами. N-концевой домен, полученный после расщепления протеазами ( остатки 1 - 92), способен связываться с ДНК, однако менее прочно, чем интактный репрессор. Кроме того, изолированные N-концевые домены легко диссоциируют до мономеров. Поэтому считается, что в непосредственном контакте с ДНК находится только N-концевой домен, а С-концевой домен стабилизирует-связывание с ДНК за счет стабилизации димера. [24]
Репрессор фага К представляет собой димер из двух идентичных субъединиц. Субъединицы состоят из двух компактных доменов примерно одинаковых размеров, соединенных короткой перемычкой ( всего в мономере репрессора 236 а. Перемычка легко расщепляется протеазами. N-концевой домен, полученный после расщепления протеазами ( остатки 1 - 92), способен связываться с ДНК, однако менее прочно, чем интактный репрессор. Кроме того, изолированные N-концевые домены легко диссоциируют до мономеров. Поэтому считается, что в непосредственном контакте с ДНК находится только N-концевой домен, а С-концевой домен стабилизирует-связывание с ДНК за счет стабилизации димера. [25]
Наиболее изученным представителем этой группы является трансферрин, относящийся к р-глобули-нам. У человека известно 15 генетических вариантов трансфер-рина, из которых чаще других встречаются варианты А, В и С. Трансферрин связывается специфическими рецепторами на мембранах ретикулоцитов, отдает клетке железо и возвращается в циркуляцию в виде лишенного железа апотрансферрина. Из общего количества трансферрина в организме человека только 25 - 40 % содержит железо. Молекула трансферрина состоит из одной полипептидной цепи с двумя участками связывания железа. Она содержит 678 аминокислотных остатков и две углеводные цепи с молекулярной массой 79550; 40 % N - и С-концевых остатков идентичны, что свидетельствует о происхождении трансферрина в результате дупликации гена более простого железопереносящего белка. N-концевой домен беднее дисуль-фидными мостиками, а С-домен содержит обе углеводные цепи, связанные с остатками аспарагина и оканчивающимися остатками сиаловой кислоты. [26]
Страницы: 1 2