Перечисленные аминокислота

Cтраница 1

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. [1]

Из перечисленных аминокислот только фенилаланин имеет d - кон-фигурацию, тогда как остальные аминокислоты относятся к / - ряду. [2]

Весь анализ перечисленных аминокислот занимает около 30 мин. [3]

Присутствие всех перечисленных аминокислот в составе белков было установлено не сразу. [4]

Двухмерные хроиато-гр ами м аминокислот в тонком слое снликак лн ( но Г. В. Коло болот скоп у. [5]

Существует и другой вариант: на пластинку с сили-кагелем наносят смесь растворов перечисленных аминокислот. [6]

Образование дипептида глицилтлицина путем конденсации авух молекул глицина. Структурная формула фрагмента полилептидной цепи. [7]

Некоторые организмы, обычно считающиеся по сравнению с человеком более простыми, обладают большими возможностями, поскольку вырабатывают все перечисленные аминокислоты из неорганических исходных веществ. Такой способностью обладает, например, красная хлебная плесень Neurospora. В процессе эволюции тот или иной организм утрачивает способность производить ( с помощью ферментов) такие жизненно важные вещества и вынужден получать их только с пищей. В то же время некоторые позвоночные, например собаки и крысы, нуждаются, помимо тех незаменимых аминокислот, которые необходимы человеку, еще в одной аминокислоте - аргинине. [8]

На оптические изомеры разделен и ряд других неприродных DL-аминокислот, в том числе норвалин ( а-аминовалерьяновая кислота), норлейцин ( а-аминокапроновая кислота), грег-лейщш ( Р, р - диметил-а-аминомасляная кислота), изовалин ( а-метил-а-аминомасляная кислота), этионин ( а-амино - - этилтиомасляная кислота), р - 2-тиенилаланин, а-фенилглицин, а-циклогексилглицин, ( 3-циклогексилаланин, аллилглицин и др. Не исключено, что та или иная из перечисленных аминокислот когда-нибудь будет обнаружена в природных продуктах; ведь многие аминокислоты, например аланин [2], а, р-диаминопропионовая кислота [488], - j - амино-масляная кислота [489], и, в: диаминопимелиновая кислота [490] и аспарагиновая кислота [448], были сперва получены синтетически и лишь позднее распознаны среди природных продуктов. Например, в () - изовалине метильная группа занимает то же положение в пространстве, что и сс-водородный атом в молекуле L-a - аминомасляной кислоты. [9]

Нами были синтезированы ( в форме цис - и транс-изомеров) 4-аминоцик-логексилуксусная, 4-аминоциклогексшшропионовая, 4-аминометилцикло-гексилуксусная кислоты и эндоэтилен-е-капролактам и изучены продукты их поликонденсации. Перечисленные аминокислоты, кроме 4-ами-ноциклогексилуксусных кислот, ранее описаны не были. [10]

Протеиназы фракций 2а и 3 незначительно отличаются по аминокислотному составу. Сумма перечисленных аминокислот составляет около 65 % общего числа аминокислотных остатков в этих ферментах. Характерно полное отсутствие в протеиназах полуцистина [10], что указывает на вероятную стабилизацию молекул протеиназ нековалентными связями. [11]

В биосинтезе фенилаланина, тирозина и лейцина принимают участие трансаминазы А и Б; ферментный препарат А более активен в отношении ароматических аминокислот, однако активность фермента по отношению к лейцину также достаточно высока. Следовательно, образование каждой из перечисленных аминокислот, за исключением изолейцина, обеспечивается двумя трансаминазами. [12]

Соответствующее фторпроизводное, рекомендованное Сангером [132, 133], реагирует с аминокислотами в растворе бикарбоната при комнатной температуре и потому практически более удобно, Все N-динитрофенильные производные аминокислот окрашены в желтый цвет, что облегчает их идентификацию на хромато-граммах. Некоторые аминокислоты реагируют более чем с одним молем реагента; так, в реакцию с 1-фтор - 2 4-динитробензолом вступают как а -, так и со-аминогруппы лизина и орнитина, имино-азот гистидина, фенольная группа тирозина и сульфгидрильная группа цистеина. Поэтому перечисленные аминокислоты образуют бис-динитрофенильные производные. [13]

В состав белков человеческого организма входят все аминокислоты, перечисленные в табл. 34, однако отнюдь не все они должны содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот; они называются незаменимыми, и человек их должен получать с пищей. Такими незаменимыми аминокислотами являются: гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин. Человеческий организм, по-видимому, способен вырабатывать все остальные аминокислоты, которые называются необязательными аминокислотами. Некоторые более простые организмы, чем человек, значительно эффективнее вырабатывают все перечисленные аминокислоты из неорганических исходных веществ. [14]

Хотя в состав белков человеческого организма и входят все аминокислоты, перечисленные в табл. 24.1, однако отнюдь не все они должны содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются: гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин. Человеческий организм, по-видимому, способен вырабатывать все остальные аминокислоты, которые называются необязательными аминокислотами. Некоторые организмы, обычно считающиеся более простыми, чем человек, значительно эффективнее вырабатывают все перечисленные аминокислоты из неорганических исходных веществ. Такой способностью обладает, например, красная хлебная плесень. В процессе эволюционного развития организмы утрачивают способность производить ( с помощью ферментов) жизненно важные вещества, которые могут поступать в организм вместе с пищей. [15]

Страницы: 1 2