Cтраница 1
Единственная аминокислота, содержащая замещенную - аминогруппу. Влияет на процесс свертывания белковой цепи, так как служит местом вынужденного изгиба цепи. [1]
Это единственная аминокислота, не содержащая асимметрических атомов углерода и не имеющая оптических изомеров. Глицин - одна из самых распространенных аминокислот, он находится в растительных белках и почти всегда в значительном количестве присутствует в растениях в свободном состоянии. [2]
Цистин является единственной аминокислотой, обладающей двумя ef - аминогруппами и двумя - карбоксильными группами. В связи с этим он способен образовывать мостики между двумя параллельными пептидными цепями ( формула I) и таким. [3]
Отдельно следует выделить аминокислоту пролин - это единственная аминокислота со вторичной аминогруппой, входящей в циклический фрагмент. [4]
Аргинин широко распространен в животном и в растительном мире. Он является единственной аминокислотой, встречающейся во всех природных белковых телах в различных количествах. [5]
При действии гипохлорита или гипобромита натрия а-нафтол конденсируется с метилгуанидином, агматином, гликоциамином, арканном и аргинином с образованием красноокрашенных пигментов. В белках аргинин - единственная аминокислота, дающая эту реакцию, и поэтому она может применяться для качественного и количественного определения аргинина в белках. Аммиак, гистидин, тирозин и триптофан могут мешать определению. [6]
В белках растений он присутствует в меньших количествах, а в глиадинах его или очень мало, или совсем нет, как, например, в зеине кукурузы. Раньше предполагали, что он представляет единственную аминокислоту, которая не обменивает своих водорода и азота и не вступает в реакции переаминирования. [7]
Стадия инициации, являющаяся точкой отсчета начала синтеза белка, требует соблюдения ряда условий, в частности наличия в системе, помимо 70S ( или 80S) рибосом, инициаторной амино-ацил - тРНК ( аа-т РНК), инициирующих кодонов в составе мРНК и белковых факторов инициации. Экспериментально доказано, что синтез белка инициирует единственная аминокислота - метионин. Соответственно эти тРНК принято обозначать тРНК Мет и тРНК ет. Укажем также, что эукариотическая клетка не нуждается в формилировании метионина. [8]
Гаптены могут быть присоединены к различным частям молекулы-носителя и поэтому иметь различное микроокружение. Такая возможность исключается, если используются белки-носители, содержащие единственную аминокислоту, способную вступать в реакцию связывания, или используется синтетический полипептид, содержащий аминокислоту одного типа. [9]
Например, щитовидные железы, расположенные на шее, выделяют белок, называемый тиреоглобули-ном. Изучение показало, что собственно активным веществом в этом случае является не весь белок, а входящая в его состав аминокислота - тироксин. Тироксин - единственная аминокислота, содержащая четыре атома йода. Этим она отличается от всех других аминокислот. Тироксин, который лет 30 тому назад научились искусственно синтезировать, целиком заменяет собой тиреоглобулин. [10]
Механизм синтеза аминокислот в процессе трансаминирования был назван А. Е. Браунштей-ном трансреаминированием. Таким путем происходит синтез аланина из пиру-вата; аспарагиновои кислоты из оксалоацетата; глутаминовои кислоты из а-кетоглутарата. Однако глутаминовая кислота чаще всего выступает как донор Ш2 - группы в реакциях биосинтеза других аминокислот, поскольку она - практически единственная аминокислота, способная синтезироваться в физиологических условиях путем аминирования свободным аммиаком благодаря наличию активной НАДФ - зависимой глутаматдегидрогеназы. [11]
Крахмал, так же как и полоски бумаги, обладает одновременно свойствами, характерными как для адсорбционной, так и распределительной хроматограммы. Симметрия кривых, характеризующих зависимость концентрации аминокислот от объема вытекающей жидкости, показывает, что изотермы их линейны как в случае адсорбции, так и в случае распределения. Кроме того, абсолютное положение полосы данной аминокислоты в спектре полос других аминокислот зависит только от ее свойств. Данная аминокислота движется независимо от других кислот и вытекает из колонки в тот же момент, как если бы она была единственной аминокислотой в колонке. Исследование показало, что хроматография свободных аминокислот в колонках из крахмала дает правильный количественный состав смеси аминокислот и пептидов. [12]
Однако репликация - - это лишь способ, при помощи которого ДНК продолжает свое существование. Каким образом она совершает свою работу, в результате которой синтезируется определенный фермент, то есть молекула определенного белка. Ведь для того, чтобы синтезировать любой конкретный белок, требуется разместить в полипептидной цепи в строго определенной последовательности сотни, а то и тысячи структурных единиц - аминокислот. И на месте каждой структурной единицы может быть любая из 20 аминокислот. Как ДНК выбирает в качестве каждой единицы ту единственную аминокислоту, которая должна находиться в этом месте полипептидной цепи. Если бы молекула ДНК представляла собой полимер, состоящий из 20 вариантов нуклеотидов, то это было бы просто: можно было бы предположить, что каждому нуклеотиду соответствует определенная аминокислота. Но нуклеотидов, входящих в состав ДНК, только четыре. [13]
Обсудим последовательные стадии определения первичной структуры небольшого пептида; для белка эта процедура аналогична, но более громоздка. Сначала необходимо выяснить, какие аминокислоты находятся на концах цепи. Обратите внимание, что на рис. 40.1 одна концевая аминокислота содержит свободную а-аминогруппу, а другая концевая аминокислота - свободную сс-карбоксильную группу. Эти аминокислотные остатки называют соответственно N-концевым и С-концевым. В соответствии с методикой, разработанной Сенджером в его работе с инсулином, сначала используется 1-фтор - 2 4-динитробензол, который образует стабильное динитрофенильное производное с N-концевым остатком. После кислотного гидролиза модифицированная аминокислота отделяется и идентифицируется. Определение С-концевого остатка можно провести с помощью осторожной обработки ферментом карбоксипептидазой, которая специфически катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи, отщепляя от полнпептидной цепи единственную аминокислоту. Существуют также и другие методы определения N - и С-конце-вых аминокислотных остатков, но два описанных являются наиболее распространенными. [14]
Обсудим последовательные стадии определения первичной структуры небольшого пептида; для белка эта процедура аналогична, но более громоздка. Сначала необходимо выяснить, какие аминокислоты находятся на концах цепи. Обратите внимание, что на рис. 40.1 одна концевая аминокислота содержит свободную а-аминогруппу, а другая концевая аминокислота - свободную а-карбоксильную группу. Эти аминокислотные остатки называют соответственно N-концевым и С-концевым. В соответствии с методикой, разработанной Сенджером в его работе с инсулином, сначала используется 1-фтор - 2 4-динитробензол, который образует стабильное динитрофенильное производное с N-концевым остатком. После кислотного гидролиза модифицированная аминокислота отделяется и идентифицируется. Определение С-концевого остатка можно провести с помощью осторожной обработки ферментом карбоксипептидазой, которая специфически катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи, отщепляя от полипептидной цепи единственную аминокислоту. Существуют также и другие методы определения N - и С-конце-вых аминокислотных остатков, но два описанных являются наиболее распространенными. [15]