Ацилаз

Cтраница 2

Иммобилизованные ферменты ( например, ацилазу на целлюлозе) используют и при получении оптически активных веществ. [16]

Гидролиз пенициллина с образованием 6 - АГЩ ( ядра молекулы пенициллина или пенициллиновой кислоты. [17]

В промышленности б - АПК, ядро молекулы пени-щиллина, получают путем гидролиза пенициллина или бензил-шенициллина при участии штаммов, с высоким выходом образующих в ходе ферментации пенициллинацилазу; для этой же цели используют также иммобилизованную пенициллинацилазу. Исходя из типа пенициллина, который ацилазы предпочтительно гидролизуют, их подразделяют на группы. Некоторые из них способны катализировать и обратные реакции. На основе [ 6 - АПК было получено более 40000 полусинтетических пеницил-линов. В некоторых случаях не было необходимости выделять б - АГТК: примером может быть превращение бензилпенициллина в ампициллин. [18]

На этом основании авторы пришли к выводу, что предположение Маунтера об идентичности ДФФ-азы и ацилазы аминокислот неверно. [19]

Синтетический аланин образуется в виде рацемата, который можно расщепить на оптические антиподы, например, используя энзимы. В данном случае применяют ацилазу. Этот фермент катализирует быстрый гидролиз N-ацетильных производных L-аминокислот и практически не действует на D-изомеры. [20]

Наиболее широко используемым ферментативным методом разделения является гидролиз L-энантиомеров М - ацетил - или W-хлор-ацетил - О / - аминокислот с помощью ацилазы из почек млекопитающих. Получающуюся свободную L-аминокислоту можно легко отделить от У / - ацил - О-антипода с помощью экстракции или ионообменной хроматографии. Ацилаза I специфична для нейтральных неароматических аминокислот и глутаминовой кислоты, ацила-за II - для аспарагиновой кислоты, ацилаза III - для ароматических аминокислот. Пролин не восприимчив к ацилазам, но его можно разделить с использованием амидазы. Описано [49] разделение в потоке с использованием колонки, заполненной DEAE-целлюлозой, с которой связана ацилаза почки. Этот метод свободен также от ингиби-рования фермента, что происходит с появлением свободной аминокислоты при проведении реакции в растворе. [21]

Обмен трития в этих положениях происходит через реакции трансамивирования схема ( 32); потеря трития, находящегося в р-положении аминокислот, используется в методе анализа трансаминаз. Обработка х р-тритированных - аминокислот с помощью оксидаз аминокислот или почечной ацилазы может приводить к существенной потере активности; осторожность следует соблюдать и при использовании ферментов для разделения рацемических аминокислот, меченных радиоактивными изотопами. [22]

Источником а-аминокислот L-ряда ужат белки, которые подвергают для этого гидролитическому ( Ещеплению. Синтетическим путем, например аммонолизом галогенкарбоновых кислот ( см. 9.2.2), получаются только раце-йеские а-аминокислоты. В связи с большой потребностью в йельных энантиомерах ( для синтеза белков, лекарственных Ществ и т.п.), разработаны химические методы расщепления йтетических рацемических а-аминокислот. Однако более пред - Йтительным является ферментативный способ расщепления с пользованием ферментов ацилаз, способных гидролизовать тацетил - Ь - а-аминокислоты. [23]

Страницы: 1 2