Cтраница 1
Аминопептидазы вырабатываются в клетках слизистой оболочки кишечника ( энтероцитах) сразу в активной форме. Из кишечного сока выделены два типа аминопептидаз, различающиеся по субстратной специфичности - ала-нинаминопептидаза и леицинаминопептидаза, первая из которых гидролизует пептидную связь, образованную TV-концевым аланином, а вторая способна гидролизовать практически любую пептидную связь, образованную jV - конце-вой аминокислотой. [1]
Таким образом, при совместном действии карбоксипепти-дазы, аминопептидазы и дипептидазы, пептиды полностью расщепляются до составляющих их аминокислот. Образовавшиеся аминокислоты передвигаются к местам синтеза белков и служат исходным материалом для биосинтеза новых белковых молекул, могут подвергаться деза-минированию с выделением аммиака и органических кислот или вступать в другие реакции, которые были рассмотрены нами при изложении аминокислотного обмена. [2]
Другие протеолитические ферменты - дипептидазы, карбок-сипептидазы и аминопептидазы - действуют на полипептидные фрагменты, образовавшиеся в результате частичного гидролиза больших молекул белка. [3]
Для ферментативного определения N-концевых групп иногда применяют и аминопептидазы - ферменты, которые последовательно отщепляют аминокислоты с N-конца полипептидной цепи. Наиболее хорошо изученным и часто применяемым ферментом является лейцинаминопептидаза, выделяемая из почек свиньи. Этот энзим был использован для изучения N-концевой последовательности инсулина и рибонуклеазы. В опытах на синтетических пептидах и амидах аминокислот было показано, что весьма медленно отщепляются те N-концевые аминокислоты, рядом с которыми стоят лизин, аргинин И ароматические аминокислоты. Эта относительно узкая специфичность действия энзима затрудняет его применение; специфичность действия других аминопеп-тидаз изучена недостаточно. [4]
В желудочно-кишечном тракте присутствуют также экзопептидазы, например карбоксипептидазы и аминопептидазы. В тканях животных имеются внутриклеточные протеолитические ферменты ( ка-тепсины), сходные по свойствам с протеолитическими ферментами пищеварительного тракта. Протеолитические ферменты найдены и в растениях; среди них заслуживают внимания па-паин из плодов дынного дерева Carica papaya, бромелин из ананаса и фицин из млечного сока инжира. Микроорганизмы также обладают протеолитическими системами, но они в общем изучены менее детально, чем протеазы высших растений и животных. Следует отметить, что ферментные системы, расщепляющие пептиды и белки, распространены в природе очень широко. Многие протеолитические ферменты получены в кристаллическом виде и тщательно изучены в отношении специфичности, кинетики и механизма их действия. [5]
Использованные авторами методы очистки позволили получить шесть гомогенных протеаз проназы: две аминопептидазы две протеиназы химо-трипсинового типа, трипсин проназы и протеиназу субтилизинового типа. [6]
Пептидазы обладают очень большой специфичностью действия и делятся на три группы: аминопептидазы, кар-боксипептидазы и дипептидазы. [7]
В зерне злаков из протеиназ содержится фермент типа папаина, из пептидаз - аминопептидазы, карбоксипептидазы и дипептидазы. [8]
Карбоксипептидазы отрывают по одному аминокислотному остатку от карбоксильного конца полипептидной цепи, а аминопептидазы - от аминного конца цепи. Действие карбоксипептидаз промотируется наличием группы СООИ и ингибируется соседней NH2 - rpynnou; напротив, в случае аминопептидаз требуется присутствие группы NH2 и отсутствие соседней СООН-грушш. [9]
Карбоксипептидазы ( пептидил-аминокислотные гидролазы, 3.4.2) катализируют реакции отщепления С-концевых аминокислотных остатков от молекул белков и пептидов; аминопептидазы ( а-аминоацил-пептид-гидролазы, 3.4.1) ускоряют отщепление N-концевых аминокислотных остатков от белков и пептидов; дипептидазы ( дипептид-гидролазы, 3.4.3) катализируют расщепление дипептидов. Таким образом, в ходе последовательного расщепления в желудочно-кишечном тракте белки пищи распадаются полностью до аминокислот, при этом указанные белки теряют свою специфичность. [10]
ПРОНАЗА КОМПЛЕКС, частично очищенная от балластных белков смесь протеолитических ферментов, продуцируемых штаммом 81гер1отусез тзеш К-1; содержит эндо-пептидазы, аминопептидазы и карбоксипептидазы. А, В, В, Е установлена первичная структура, а для А и В-пространств, строение. [11]
Для протеиназ пока невозможны систематические названия, так как их специ фичность, из-за сложности расщепляемого субстрата, еще не может быть точно охарактеризована. Аминопептидазы, например, разрушают в пептидах связь, вблизи которой имеется аминная группа; карбоксипепти-дазы - около карбоксильной группы, дипептидазы расщепляют дипептиды до аминокислот, действуя на такие связи, около которых находится как свободная СООН - так и ЫНз-группа. [12]
Таким образом, исследование показало, что проназа содержит большое число ( 11 - 13) индивидуальных протеиназ, различающихся по специфичности и свойствам. При фракционировании проназы были выделены аминопептидазы, нейтральные протеиназы, щелочные протеиназы с трипсиновой, химотрипсиновой и эластазной активностями. [13]
Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Эпдопептидазы являются гидролазами, расщепляющими пептидную связь внутри полипептидной цепи, экзопептидазы расщепляют ее на конце белковой молекулы, аминопептидазы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазм - ее карбоксильный конец. [14]
Поджелудочный сок очень богат пищеварительными фермен - ами. В нем широко представлены ферменты, расщепляющие елки и полипептиды: трипсин, химотрипсин, эластаза, карбо-сипептидазы и аминопептидазы. Кроме этих ферментов в подже - Удочном соке присутствуют: липаза, расщепляющая жиры; ами - 1аза, заканчивающая полное расщепление крахмала до сахари - ta - мальтозы; рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза, расщеп - яющие соответственно рибонуклеиновые и дезоксирибонуклеи - овые кислоты. [15]