Cтраница 2
В 1937 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман [194, 195] открыли новую исключительно важную для биохимии реакцию энзиматического переаминирования а-аминокислот с а-кетокислотами в присутствии энзимов печеночной, мышечной и других тканей, названных ими аминоферазами. В отличие от только что рассмотренного, энзиматическое переаминирование протекает по существенно иному механизму. Оно не сопровождается декар-боксялированием, а заключается в превращении первоначальной а-амино-кислоты в а-кетокислоту, а первоначальной а-кетокислоты в соответствующую а-аминокислоту. [16]
В 1937 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман [940] открыли новую исключительно важную для биохимии реакцию энзиматического переаминирования а-аминокислот с а-кетокислотами в присутствии энзимов печеночной, мышечной и других тканей, названных ими аминоферазами. В отличие от только что рассмотренного, энзиматическое переаминирование протекает по существенно иному механизму. Оно не сопровождается декарбоксилированием, а заключается в превращении первоначальной а-аминокислоты в а-кетокислоту, а первоначальной а-кетокислоты в соответствующую а-ами-нокислоту. [17]
В последнее время отечественными и зарубежными учеными ( С. Я. Капланский, Ван Чжун-Янь, 1961, Лин и Ноксе, 1957) было установлено, что в нормально функционирующей печени при введении тирозина происходит образование фермента тиро-зин-альфа-кетоглютаровой аминоферазы, окисляющей тирозин. Этот фермент образуется в печени и не обнаружен в других-органах. [18]
Переаминирование, обнаруженное вначале в мышцах, происходит и во всех других животных тканях и свойственно любой живой клетке. Биологическое переам нирование атализируется особыми ферментами - аминоферазами. [19]
Коферментом в ферментах этой группы служит пиридоксаль ( см. Гетероциклические соединения), связанный с фосфорной кислотой. Среди ферментов этой группы различают декарбоксилазу аминокислот и аминоферазу. [20]
В плазме крови содержатся преимущественно простые белки. Кроме того, в крови содержатся ферменты, как, например, протромбин, тромботропин, амилаза, липаза, проте-азы, фосфатаза, аминофераза, холинэстераза и др. В плазме крови всегда находится некоторое количество промежуточных и конечных продуктов азотистого обмена: полипептиды, аминокислоты2, мочевина, мочевая кислота, креатин, креати-нин, билирубин, уробилиноген, пуриновые основания, гиппу-ровая кислота, индикан, аммонийные соли и др. Азот всех упомянутых небелковых веществ носит название остаточного азота1 крови, так как эти вещества остаются в фильтрате после осаждения белков крови. Азот всех азотистых веществ крови, включая белки, носит название общего азота крови. Остаточный азот содержится в крови в количестве 20 - 30 мг %, причем половина его приходится на долю мочевины. [21]
Однократная ингаляция 6300 мг / м3 при экспозиции 15 мин вызывала у кошек патологические изменения в печени, появление в ней жира, увеличение относительной массы органа. У мышей, крыс, морских свинок и кроликов при ингаляции снижение содержания белка и нарушение соотношений белковых фракций в крови, увеличение активности в сыворотке аминофераз, альдолазы, аргиназы, ксантиноксидазы, глутаминазы, как следствие нарушения клеточных мембран гепатоцитов. В митохондриях печени крыс усиливается перекисное окисление липидов ( Элерте и др.), меняется хемилюминесценция ткани печени. [22]
Но такая аминогруппа обычно переносится с одной из дикарбоновых аминокислот: глютами-новой или аспарагиновой. Так как при обмене углеводов могут возникать продукты неполного окисления, которые могут служить материалом для синтеза по крайней мере некоторых аминокислот, то переаминирование является одним из процессов, при помощи которого организм животного может строить свои собственные аминокислоты. Эта реакция осуществляется ферментом аминоферазой, которая встречается во всех тканях, особенно в мышцах. [23]
Процесс ферментативного переаминирования идет в две фазы. Первая состоит а лабилизации и диссоциации а-водорода аминокислоты. Она протекает при участии карбонильной группы аминоферазы и представляет неспецифическую функцию этого фермента. Катализ этой фазы является специфичной функцией аминоферазы. [24]
Преимуществом микрометода является отсутствие обработки исследуемых проб толуолом. Следует отме - тить, что уровень трансаминаз в крови сдвигается лишь при глубоких органических поражениях печени, о чем свидетельствуют многочисленные литературные данные. Не исключается целесообразность изучения уровня содержания аминофераз в крови при изучении влияния на организм гепатотоксических веществ, когда можно ожидать поражения паренхимы печени. С точки зрения методической микроэкспресс-метод определения активности трансаминаз может применяться наряду с существующим макрометодом. [25]
Может быть рвота, учащение, затем замедление дыхания, вялость. Отравление развивалось через 10 - 30 мин после введения препарата. Нарушался обмен серотонина, гистамина, нейраминовой кислоты, снижалась активность фссфа-тазы, изменялась активность аминофераз в сыворотке крови. При введении смертельных доз гибель наступает в первые сутки. [26]
Процесс ферментативного переаминирования идет в две фазы. Первая состоит а лабилизации и диссоциации а-водорода аминокислоты. Она протекает при участии карбонильной группы аминоферазы и представляет неспецифическую функцию этого фермента. Катализ этой фазы является специфичной функцией аминоферазы. [27]
В ряде случаев удается обратимо отделить К. Не все ферменты требуют для своего действия присутствия К. Многие ферменты, относящиеся к классу гидро-лаз ( пептидазы, эстеразы, гликозидазы, фосфатазы и др.), являются простыми белками, не нуждающимися для проявления своих ферментативных функций в к. Однако большинство ферментов и среди них прежде всего ферменты, относящиеся к классу трансферам ( дегидрогеназы, оксидазы, цитохромы, аминоферазы, фосфокиназы, ацилферазы и др.), активны лишь при наличии соответствующих К. [28]
В ряде случаев удается обратимо отделить К. Не все ферменты требуют для своего действия присутствия К. Многие ферменты, относящиеся к классу гидро-лаа ( пептидазы, эстеразы, гликозидазы, фосфатазы и др.), являются простыми белками, не нуждающимися для проявления своих ферментативных функций в к. Однако большинство ферментов и среди них прежде всего ферменты, относящиеся к классу трансфераз ( дегидрогеназы, оксидазы, цитохромы, аминоферазы, фосфокиназы, ацилферазы и др.), активны лишь при наличии соответствующих К. [29]