Микроструктура - белок
Cтраница 1
Микроструктура белка получается объединением полипептидных цепочек, удерживаемых вместе различными связями ( главным образом, водородными идисульфидными) атакже силами Ван-дер - Ваальса. Такие объединения называются микромолекулами, микроструктурами или субъединицами белка. В результате объединения субъединиц возникает четвертичная структура белка. [1]
Микроструктура белка получается объединением полипептидных цепочек, удерживаемых вместе различными связями ( главным образом, водородными и дисульфид-ными), а также силами Ван-дер Ваальса. Такие объединения называются микромолекулами, микроструктурами или субъединицами белка. В результате объединения субъединиц возникает четвертичная структура белка. [2]
Одной из важных проблем белковой химии является вопрос о расположении пептидных цепей или микроструктур белка с их циклическими группировками внутри молекулы белка. Эта проблема еще не имеет достаточного экспериментального обоснования для своего разрешения. Здесь приходится довольствоваться или почти исключительно одними предположениями, или данными, главным образом, рентгеновских анализов со свойственной им степенью достоверности. [3]
Синтезом этого соединения показана возможность выдвинутой одним из нас ( Н. И. Гавр иловым) сложной ( пептонной) микроструктуры белка. [4]
В настоящее время предполагают, что в основе строения глобулярных белков, как и волокнистых, лежит или микроструктура белка, состоящая из циклических группировок, или полипептидная цепь. По одним представлениям, эта цепь длинная, но в естественных белках клеток и тканей в своем природном состоянии она не растянута, а волнообразно изогнута и образует петли приблизительно через каждые 40 А. Такие цепи соединены между собой в волнообразно сложенные плоскости, а плоскости-в пространственные образования. Вследствие этого индивидуальная белковая молекула имеет примерно один и тот же размер во всех направлениях. По другим представлениям в молекуле глобулярных белков симметрично расположены короткие цепи, S-образно изогнутые. Длина их должна равняться приблизительно 40 А. Такие цепи лежат параллельно друг другу и вместе образуют плоскость. Плоскости тем или иным способом соединяются в пространственные образования. [5]
Рассматривая неуспех Абдергальдена и наш по получению N-аминоацильных производных, связанный с недоучетом своеобразной реакционности N-ацильных соединений дикетопиперазинов, мы все же считаем исключительно важным синтез этих соединений, могущих находиться в микроструктуре белка. Эта форма связи и была нами осуществлена. [6]
 |
Количество прямых и циклических связей в желатине. [7] |
Дикетопиперазиновая теория встретила серьезные возражения со стороны ряда ученых [14] и в настоящее время справедливость этих представлений недоказана. В других работах также рассматриваются вопросы строения макромолекулы белка. Садиков [15] предполагает микроструктуру белка, состоящую из четырех различно построенных дикетопиперазинов. [8]
В результате многочисленных исследований и экспериментального, и спекулятивного характера следует говорить о двух теориях строения белков: пептидной и дикетопиперазиновой. Первая полагает, что в основе строения белков лежат полипептидные цепи, вторая же утверждает, что микроструктура белка состоит из циклических группировок. [9]
В качестве квпсулируюьцих агентов используются СМЕСЛ предельных и непредельных жирных кисло. Существуют и другие способы стабилизации ферментов в рецептурах СМС, в том числе использование добавок, изменяющих микроструктуру белка фермента и др. В нашей кране ведутся работы го созданию аналогичных СМС. [10]
Хотя, по литературным данным, - SH-группы играют весьма важную роль, во многих белках они отсутствуют, а у других не являются существенно необходимыми для проявления активности. Такое многообразие групп, необходимых для биологической активности, легко понять в случае ферментов, для которых уже доказан двух - и трехточечный контакт при образовании соединения фермент - субстрат. Так как ферменты, повидимому, монофункциональны, то все эти группы должны находиться у активного центра ( или центров) и совместно создавать специфическую электростатическую среду и стериче-скую структуру. Однако об этом многообразии групп у вирусов известно настолько мало, что в данном случае такие упрощенные предсказания делать нельзя. Некоторое недоумение вызывает тот факт, что роли нуклеинового компонента, принимающего участие в мутациях, в размножении вирусов уделяется столь мало внимания. Проблема токсинов и гормонов, возможно, более близка к проблеме ферментов, так как эти белки, повидимому, принимают участие в ферментативном действии, а токсины могут быть настоящими ферментами или ингибиторами ферментов. Выяснение микроструктуры белков представляет собой, очевидно, одну из тех проблем, для решения которых особенно полезным может оказаться метод химической модификации белков. В дополнение к описанному выше биологическому подходу к разрешению этой проблемы в настоящее время Клотц и сотрудники [96, 161, 164] активно разрабатывают ее с точки зрения физики. Авторы исследовали реакции иодированного, гуаниди-рованного и ацетилированного сывороточного альбумина с целью установления тех тонких особенностей в строении этого белка, которые обусловливают характерное для него сродство к ионам. Исследуя взаимодействие сывороточного альбумина с ионами цинка, Герд и Гудман [165] применяли гуанидированные или ди-азоэтерифицированные его производные. [11]
Страницы: 1