Модификация - белок
Cтраница 1
Первая контролируемая модификация белка была проведена в середине 60 - х годов Кршландом и Бендером. [1]
Модификация белков путем химического воздействия на множество боковых групп не влияет на активность. Для этого пользуются белком в качестве инициатора реакции полимеризации карбоксиангидрида Лейкса ( см. стр. Реакция полимеризации начинается на е-аминогруппах лизина и дает в соответствующих точках полипептидные веточки. Стаманн пришивал подобным образом полиглициновые цепочки к химо-трипсину, Анфинсен - полиалашшовые цепочки к РНК-азе. [2]
В клетках овцы происходит правильная модификация белка, которая состоит в том, что к нему добавляется сахар и образуется гликопротеин. [4]
Большинство рассмотренных до сих пор модификаций белков получают в результате применения общеизвестных химических реакций, аналогичных реакциям аминокислот и пептидов. Часто реакции различных функциональных групп белков констатируют путем сравнения с известными реакциями соответствующих модельных соединений. [5]
До настоящего времени обычные методы модификации белков в технологические продукты основаны на обработке формальдегидом, при которой большая часть фибриллярных молекул денатурированного белка до известной степени становится ориентированной. При изготовлении искусственного рога выпавший белок продавливается через червячный пресс. Ориентация возникает при прядении волокна, когда созревший раствор продавливается в осадительную ванну; протягивание волокна, полученного таким образом, также способствует ориентации. [6]
ПРОТОСУБТИЛИН Г20х - ферментный препарат, используют для модификации соевых белков. [7]
В последние годы все большее значение придается одному из путей обратимой модификации белков хроматина - ковалентному присоединению к ним одного или нескольких остатков АДФ-рибозы. [8]
Фосфорилирование белков по алифатическим гидроксилам является одним из наиболее жестких приемов модификации белков. Реакция идет в течение нескольких дней при комнатной температуре. [9]
Хлормеркурибензоат широко применяется при оценке роли SH-групп в активности ряда ферментов или же для защиты этих группировок белка во время модификации белков при помощи других реагентов. При определении количества SH-групп белков я-хлормеркурибензоат берут в небольшом избытке и остаток переводят йодом в йодобензойную кислоту. Иод, в свою очередь, также берут в избытке и его остаток определяют титрованием гипосульфитом. [10]
Кетен является, повидимому, реагентом, наиболее часто используемым для определения специфичности функциональных групп белка; при применении в случае модификации белков сыворотки, антигенов и антител он стоит в одном ряду с азотистой кислотой и формальдегидом. Около 20 ферментов, гормонов, токсинов и вирусов было ацилировано кетеном. [11]
Увеличение содержания егГМФ в печени через 30 мин, 6 - 9 и 24 ч после действия радиации может внести свой вклад в модификацию ядерных белков, поскольку известно, что цГМФ - зависимые протеинкиназы участвуют в фос-форилировании гистонов Н2А, Н2В, НЗ и Н4 [ Hashimoto E. [12]
Следует подчеркнуть, что главной и отличительной особенностью молекулярных механизмов действия двух основных классов гормонов является то, что действие пептидных гормонов реализуется в основном путем посттрансляционных ( постсинтетических) модификаций белков в клетках, в то время как стероидные гормоны ( а также тиреоидные гормоны, ретиноиды, витамин В3 - гормоны) выступают в качестве регуляторов экспрессии генов. Это обобщение, однако, не является абсолютным, и здесь возможны модификации, рассмотренные при описании отдельных гормонов. [13]
В случае белков не существует разработанных общих принципов конструирования лигандов, специфичных к определенным областям белка. Поэтому конструирование реагентов для аффинной модификации белков чаще всего основывается на знании их специфических лигандов. Таким образом получают производные или аналоги соответствующих субстратов для аффинной модификации каталитических центров ферментов. Также используют аналоги эффекторов для модификации регуляторных центров ферментов. [14]
Реакция идет главным образом по остаткам тирозина, ги ста дина, лизина. Таким путем удается достичь высокой степени модификации белка, однако применение метода осложняется труднодоступ-ностью многих п-аминофенилгликозидов. Недостатком является также то, что в белок вводятся объемистые, гидрофобные феииль-ные группировки, которые могут существенно влиять на третичную структуру молекулы. [15]
Страницы: 1 2 3