Cтраница 1
Модификация боковых цепей расширяет спектр белковых свойств. Поскольку модификация боковой цепи наделяет белок уникальными свойствами, поэтому поводу можно сделать несколько лишь самых общих замечаний. В большинстве случаев модифицируется только одна или ограниченное число боковых цепей белка. Эта специфичность определяется структурой белка и модифицирующего фермента, а также природой боковой цепи. Примеры модификаций боковых цепей и некоторые функциональные аспекты даны в табл. 4.3. Стреер [85] составил рисунки, иллюстрирующие химизм этих реакций. [1]
Другие встречающиеся в природе варианты модификации боковой цепи - это ее перегруппировки или укорочение. [2]
В этом случае скелетной трансформации также предшествует модификация боковой цепи. Холестерин превращается в 7-дегидрохоле-стерин путем потери 7р - и 8р - водородных атомов и последующего окисления с образованием характерной системы 14а - гидрокси-7 - ен-6 - она. Как было показано в опытах с применением меченых субстратов, в процессе биосинтеза экдистерона ( 62) Зр. [3]
Наряду с уже известными биохимическими методами имеются другие методы, предназначенные для модификации боковых цепей молекул, что позволяет обнаружить корреляцию наблюдаемых изменений в спектрах аминокислот с изменениями, наблюдаемыми в последовательности. Эти методы в основном используют тот факт что, в нативном состоянии протеина реакционная способность аминокислот в зависимости от их положения в молекуле может различаться достаточно сильно. Это становится понятным, если представить, что аминокислота находится во внутренней части протеина, которая труднодоступна для взаимодействия с химическими веществами. В этом случае месторасположение модификации в последовательности может быть установлено с помощью химических методов. Правда, все эти методы обладают тем недостатком, что здесь имеется опасность неверной интерпретации изменений, наблюдаемых в спектрах, в случае, если эти изменения возникают не в результате введения специфических меток, а, напротив, связаны с неспецифическими процессами денатурации. [4]
Из рассмотрения структур алкалоидов аппарицина ( 356) и улеина ( 357) видно, что их биосинтез сопровождается модификациями боковой цепи триптамина. [5]
Метаболизм гормонов щитовидной железы в печени, почках и, по-видимому, в других тканях идет в основном по двум направлениям: 1) распад гормонов с освобождением органического йода в виде неорганических йодидов; 2 распад гормонов, приводящий к модификации боковой цепи и удалению из нее аминогруппы ( дезаминирование, стр. [6]
Метаболизм гормонов щитовидной железы в печени, почках и, по-видимому, в других тканях идет в основном по двум направлениям: 1) распад гормонов с освобождением органического йода в виде неорганических йоди-дов; 2) распад гормонов, приводящий к модификации боковой цепи и удалению из нее аминогруппы ( дезаминирование, стр. [7]
Модификация боковых цепей расширяет спектр белковых свойств. Поскольку модификация боковой цепи наделяет белок уникальными свойствами, поэтому поводу можно сделать несколько лишь самых общих замечаний. В большинстве случаев модифицируется только одна или ограниченное число боковых цепей белка. Эта специфичность определяется структурой белка и модифицирующего фермента, а также природой боковой цепи. Примеры модификаций боковых цепей и некоторые функциональные аспекты даны в табл. 4.3. Стреер [85] составил рисунки, иллюстрирующие химизм этих реакций. [8]
Это свойство позволяет отличить модификацию боковой цепи от простетической группы, которая может ковалентно присоединяться к боковой цепи, но которая прочно связана невалентными силами также и с белком. Примерами простетических групп, ковалентно присоединяющихся к некоторым белкам, могут служить FAD [160] и группа гема. Для этих белков они, конечно, являются в некоторых отношениях модификациями боковых цепей. Следует отметить, что любая биологическая классификация страдает некоторой неопределенностью. [9]
Дигидронеоптерин является ключевым соединением, которое дает начало ( по различным разветвляющимся путям) фолиевой кислоте, биоптерину и многим птериновым пигментам животных. До сих пор в отношении последующих разветвлений главного биосинтетического пути и взаимопревращений образующихся продуктов существует некоторая неопределенность. Те разветвления, которые, по последним данным, кажутся наиболее вероятными, приведены на рис. 6.6. Главные особенности, отраженные на этой схеме, таковы: 1) С-6-боко-вые цепи - подвергаются постепенному укорочению и модификации, а в положение С-7 вводятся новые заместители; 2) на различных стадиях в ходе модификации боковых цепей 7 8-ди-гидроптериновая структура дегидрируется до более обычных полностью ароматических птеринов. Все природные птерины и дигидроптерины могут быть получены путем различных превращений, однако детали биохимии большинства предполагаемых реакций еще полностью не исследованы. [10]
Чаще всего используют гидролитические ферменты, иммобилизованные на растворимых носителях. В частности, гидролазы применяют для модификации пенициллинов и цефалоспоринов. Биокаталитический процесс связан с модификацией боковой цепи антибиотика без изменения его ядра. [11]
Это свойство позволяет отличить модификацию боковой цепи от простетической группы, которая может ковалентно присоединяться к боковой цепи, но которая прочно связана невалентными силами также и с белком. Примерами простетических групп, ковалентно присоединяющихся к некоторым белкам, могут служить FAD [160] и группа гема. Для этих белков они, конечно, являются в некоторых отношениях модификациями боковых цепей. Следует отметить, что любая биологическая классификация страдает некоторой неопределенностью. [12]
К числу прямых методов, используемых для идентификации атомов или боковых цепей, к которым присоединяются ионы металлов, относятся рентгеноструктурный анализ ( см. исследование миоглобина) и ядерный магнитный резонанс ( см. изучение ион металла - РНаза, разд. Кроме того, для этой цели используются различные непрямые методы. Хотя в случае металлопротеинов это последнее и рискованно, оно оказалось особенно плодотворным для изучения неспецифических комплексов ионов металлов с белками. Исследование влияния модификации белка на связывание с металлом несомненно играет полезную роль, однако при этом необходимо учитывать возможность того, что модификация боковой цепи, которая ранее не участвовала в связывании, может повлиять на него IB результате изменения либо общего заряда на белке, либо его конфО р-мации. [13]
Модификация боковых цепей расширяет спектр белковых свойств. Поскольку модификация боковой цепи наделяет белок уникальными свойствами, поэтому поводу можно сделать несколько лишь самых общих замечаний. В большинстве случаев модифицируется только одна или ограниченное число боковых цепей белка. Эта специфичность определяется структурой белка и модифицирующего фермента, а также природой боковой цепи. Примеры модификаций боковых цепей и некоторые функциональные аспекты даны в табл. 4.3. Стреер [85] составил рисунки, иллюстрирующие химизм этих реакций. [14]
Модификация боковых цепей расширяет спектр белковых свойств. Поскольку модификация боковой цепи наделяет белок уникальными свойствами, поэтому поводу можно сделать несколько лишь самых общих замечаний. В большинстве случаев модифицируется только одна или ограниченное число боковых цепей белка. Эта специфичность определяется структурой белка и модифицирующего фермента, а также природой боковой цепи. Примеры модификаций боковых цепей и некоторые функциональные аспекты даны в табл. 4.3. Стреер [85] составил рисунки, иллюстрирующие химизм этих реакций. [15]