Cтраница 1
Молекула каталазы при комнатной температуре разлагает примерно 100000 молекул Н2О2 в 1 сек. Каталаза в организме разлагает перекись водорода, образующуюся в результате описанных выше реакций окисления, делая ее безвредной для организма. [1]
Молекула каталазы содержит всего четыре гематиновые группы и, кроме того, биливердин. Тем не менее к молекуле этого фермента присоединяется только одна молекула перекиси водорода, а остальные группы по неизвестным причинам не образуют аналогичных промежуточных продуктов. [2]
Одна молекула каталазы может разложить за 1 минуту 2600000 молекул перекиси водорода. Каталаза предохраняет живые организмы от токсического действия перекиси водорода, образующейся в процессе биологического окисления ( см. стр. [3]
Одна молекула каталазы способна, например, при температуре тела разложить за одну секунду на воду и кислород около 600 тысяч молекул пероксида водорода. Можно сравнить эффективность каталазы и такого, например, неорганического катализатора, как диоксид марганца, добавив их по отдельности к пероксиду водорода и измерив скорость выделения кислорода. В среднем ферменты способны катализировать около 1000 реакций в секунду. [5]
Одна молекула каталазы расщепляет в одну минуту более 5 млн. молекул перекиси водорода. [6]
По некоторым данным, в молекуле каталазы, наряду с гемати-новыми группами, содержится и желчнопигментная группа. [7]
Второе объяснение состоит в том, что молекула перекиси может обратимо соединяться только с одной из гематиновых групп молекулы каталазы и что после такого соединения остальные гематиновые группы приобретают особые свойства, заключающиеся в том, что они теперь быстро реагируют с перекисью и разрушают ее. В результате более поздней работы Чанса и Герберта [72] по исследованию бактериальной каталазы обнаружено, что в этом энзиме с одной молекулой каталазы связаны 1 6 молекулы перекиси. Это весьма сильный довод, свидетельствующий о том, что второе объяснение, согласно которому существует связь с одной лишь гема-тиновой группой, неверно и что первое объяснение с позиций стационарного состояния является правильным. Возможные механизмы реакций этого перекисного комплекса будут обсуждены и сопоставлены с реакциями гидроперекисных комплексов ниже. [8]
Такие ускорения реакции связаны с тем, что ферменты резко снижают энергетические барьеры на реакционном пути. Например, энергия активации для реакции распада пероксида водорода под действием иона железа ( II) и молекулы каталазы соответственно равны 42 и 7 1 кДж / моль; для гидролиза мочевины кислотой и уреазой - соответственно 103 и 28 кДж / моль. [9]
Второе объяснение состоит в том, что молекула перекиси может обратимо соединяться только с одной из гематиновых групп молекулы каталазы и что после такого соединения остальные гематиновые группы приобретают особые свойства, заключающиеся в том, что они теперь быстро реагируют с перекисью и разрушают ее. В результате более поздней работы Чанса и Герберта [72] по исследованию бактериальной каталазы обнаружено, что в этом энзиме с одной молекулой каталазы связаны 1 6 молекулы перекиси. Это весьма сильный довод, свидетельствующий о том, что второе объяснение, согласно которому существует связь с одной лишь гема-тиновой группой, неверно и что первое объяснение с позиций стационарного состояния является правильным. Возможные механизмы реакций этого перекисного комплекса будут обсуждены и сопоставлены с реакциями гидроперекисных комплексов ниже. [10]
![]() |
Энергетическая схема реакции. [11] |
Слабо катализирует также окисление различных спиртов и других соединений перекисями. Кристаллическая каталаза содержит 0 09 % железа, что соответствует четырем его атомам на молекулу. Железо в молекуле каталазы находится в составе тема. [12]
С другой стороны, Кейлин и Хартри [16, 17] нашли, что в присутствии азид-ионов восстановление происходит, если добавляется перекись водорода. Природа этой реакции неизвестна. Она могла бы быть результатом наличия в молекуле каталазы четырех гематино-вых групп и того, что азид, соединяясь с одной группой, изменяет окислительно-восстановительные свойства остальных групп подобно тому, как это имеет место при взаимодействии гем-групп в реакции гемоглобина с кислородом, но это маловероятно, потому что азид-каталаза, как и свободная каталаза, устойчива по отношению к другим восстановителям и даже к гидросульфиту натрия. [13]
После прохождения реакции поверхность фермента освобождается, чтобы на ней смогли прореагировать следующие молекулы. Точно так же на одной площадке могут играть в волейбол в течение дня много команд. Многократное использование одной площадки приводит к тому, что достаточно очень малых количеств фермента для ускорения реакции огромных количеств веществ. Молекула каталазы способна за секунду разложить на водород и воду 50 тысяч молекул перекиси водорода. [14]
Все рассмотренные процессы обмена веществ регулируются в живом организме специфическими белковыми соединениями - ферментами или энзимами. Они входят в состав всех клеток и тканей живых организмов и играют роль биологических катализаторов. Именно они обусловливают способность живых организмов осуществлять превращения веществ, необходимые для их жизнедеятельности. В поисках биохимических компонентов в организме, изменению которых можно было бы приписать тяжелые нарушения жизнедеятельности при сравнительно небольших дозах излучения, естественно было в первую очередь обратиться именно к ферментам. Значение ферментов трудно переоценить, если представить, например, что одной молекулы каталазы достаточно для разрушения 5000000 молекул перекиси водорода. [15]