Молекула - глобулярный белок
Cтраница 1
 |
Вторичная структура пептидов и белков. [1] |
Молекула глобулярного белка имеет цилиндрическую форму, причем диаметр цилиндра может быть равен его высоте. [2]
 |
Молекулярная модель двойной спирали дезоксирибонуклеиновой кислоты. [3] |
Благодаря высокой однородности молекул глобулярного белка по форме, размерам и конфигурации, они образуют трехмерные кристаллы ( размером до долей миллиметра) с хорошо развитыми гранями. [4]
Солеобразные связи обычно образуются в среде с малой диэлектрической проницаемостью, например в органических растворителях или внутри гидрофобного ядра молекулы глобулярного белка. Образование их в водной среде менее вероятно. Поскольку образование солеобразных связей увеличивает и без того большую диэлектрическую проницаемость водных растворов, мочевина должна ослаблять такие связи. [5]
Поэтому для гетерогенного набора коротких цепей область температур перехода должна быть широкой. Хотя в молекуле глобулярного белка спирализованные участки не могут быть длинными ( ТТбскбльку ТТШПШеТШ1д1йьТ цеп й - слож ным - - о б) а - - зом свернуты, образуя компактную структуру), для белка наблюдаются резкие переходы. [6]
Вторичной структурой называют вытянутую или спиральную конформа-цию полипептидных цепей. Третичная структура соответствует тому, каким образом изогнута или сложена полипептидная цепь при образовании компактной молекулы глобулярного белка. Общее понятие конформации объединяет вторичную и третичную структуры. [7]
 |
Модель молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты. [8] |
При денатурации происходит перегруппировка части звеньев цепи с нарушением первоначальной специфической конфигурации и рельефа боковых групп, вследствие чего изменяются или утрачиваются различные свойства белковой молекулы. Спиральная конфигурация белковых молекул со множеством внутримолекулярных химических, водородных, солевых и других связей придает всей молекуле значительную жесткость, что способствует устойчивости структуры активных центров. Благодаря высокой однородности молекул глобулярного белка по форме, размерам и конфигурации они образуют трехмерные кристаллы ( размером до долей миллиметра) с хорошо развитыми гранями. Влажные кристаллы, с включением 30 - 60 % воды, дают на рентгенограммах множество точечных интерференции, по которым изучаются размеры, молекулярный вес и внутренняя укладка полипептидных цепей. [9]
Из сказанного выше вытекает, что в настоящее время еще невозможно сформулировать какую-либо зависимость между растворимостью белков и их составом или порядком распределения аминокислот в их молекуле. Если интенсивность притяжения между молекулами растворяемого вещества и растворителя превышает взаимное притяжение молекул растворяемого вещества, то должно произойти растворение. Так как диаметр молекул глобулярного белка очень велик, то взаимодействовать друг с другом способны только те группы, которые расположены на поверхности молекулы. К сожалению, наши знания о таком расположении полярных и неполярных групп очень ограниченны. Некоторые сведения о распределении полярных групп можно получить, определяя прирост диэлектрической постоянной при растворении белков ( см. гл. [10]
По данным рентге-ноструктурного анализа миоглобина и других одноцепочечных глобулярных белков небольших размеров был сделан ряд обобщений, касающихся укладки полипептидных цепей растворимых белков. Исходя из этих обобщений, укажите наиболее вероятное расположение ( внутри или на поверхности молекулы нативного глобулярного белка) аминокислотных остатков аспарагиновой кислоты, лейцина, серина, валйна, глутамина и лизина. [11]
Поверхности, для которых выполняется это соотношение, имеют минимальную площадь. С молекулярной точки зрения стремление поверхности к сокращению основано на том, что силы притяжения между молекулами, находящимися внутри фазы, и молекулами, расположенными на поверхности, превышают силы притяжения между молекулами, находящимися внутри фазы. Когда речь идет о поверхности жидкости, граница раздела между жидкостью и воздухом выражена достаточно резко и состоит из слоя толщиной в одну-две молекулы. Поверхность молекулы глобулярного белка гораздо сложнее, она очень неровная и содержит разного рода выступы и выемки независимо от того, несколько компактно молекула свернута в трехмерную глобулу. Поверхность белка не может быть гомогенной, и особенно сложной она бывает в случае ферментов, для которых характерно наличие одного или двух активных центров. Мы ограничимся описанием поведения модельных молекул с однородной поверхностью в надежде на то, что поведение молекул глобулярных белков во многом ему подобно. Обычно в качестве модели выбирают сферу. Если речь идет о вытянутых спиральных структурах, то моделью могут служить длинные тонкие стержни, но, как правило, удобнее использовать в качестве модели вытянутый эллипсоид. [12]
Возможно также значительное изменение структуры белковой молекулы ( частичная денатурация) на поверхности воды и в местах раздела водной и неводной среды. Попав на поверхность воды, глобулярная молекула меняет свою форму. Она развертывается в двумерную структуру так, чтобы неполярные группы выступили из воды, а полярные и заряженные остались в воде. В результате такой поверхностной денатурации молекула глобулярного белка становится более реакционно способной, так как обнажаются группы, скрытые ранее в воде. [13]
Некоторые высокомолекулярные соединения обычно не получаются в виде волокон, например глобулярные белки, многие из которых могут быть получены в кристаллической форме. Аналитическое исследование состоит прежде всего в определении симметрии кристалла, размеров элементарной ячейки и затем пространственной группы. Такой анализ проведен для большого числа кристаллических белков. В случае глобулярных белков появляются трудности при попытках определения параметров атомов в молекуле. В то время как в небольшой молекуле число атомов может быть порядка десяти или двадцати, в молекуле глобулярного белка имеется тысяча и более атомов. Это означает, что вместо нахождения десяти или двадцати членов ряда Фурье потребуется иметь дело с тысячью и более членов, для каждого из которых должна быть определена его фаза. Можно провести расчеты по Паттерсону, при которых определения фаз не требуется; такие расчеты могут дать некоторые ценные сведения ( Kendrew, Perutz, 1949), но до настоящего времени не удалось провести ни одного определения полной структуры кристаллического белка. [14]
В тех случаях, когда глобулярный белок состоит из неск, субъединиц, не связанных между собой хим. связями, го ворят о его четвертичной структуре, Связь субъединиц между собой осуществляется гл. Цитоскелет заполняет пространство между ядром и внутр. Известны три типа таких нитей: мимрофиламенты, микротрубочки и промежуточные фи ли менты. Подробно изуче-1 вы первые два типа. Мпкрофиламенты собираются из молекул глобулярного белка актина, соединяясь в длинные цепи, образующие двойные спирали. Микротрубочки также собираются из глобулярных молекул белка тубулина и являются важным компонентом ми-тотич. [15]
Страницы: 1 2