Отдельная молекула - белок
Cтраница 1
Отдельная молекула белка может содержать от десятков до нескольких сотен мономерных звеньев. [1]
Отдельные молекулы белков взаимодействуют друг с другом, образуя водородные связи, причем цепи свертываются в виде спиралей. В так называемых фибрилярных белках отдельные цепи более растянуты. Глобулярные белки характеризуются более компактной упаковкой цепей. [2]
 |
Модель молекулы белка миоглобина. [3] |
Отдельные молекулы белков взаимодействуют друг с другом, образуя водородные связи, причем цепи свертываются в виде спиралей. В так называемых фибриляр-ных белках отдельные цепи более растянуты. Глобулярные белки характеризуются более компактной упаковкой цепей. [4]
Отдельные молекулы белка взаимодействуют друг с другом, образуя водородные связи, причем цепи свертываются в виде спиралей. В так называемых фибрилярных белках отдельные цепи более растянуты. В глобулярных белках упаковка цепей более компактна. [5]
 |
Схема обменного поглощения ионов протоплазмой и их передвижения в ней путем адсорбции-десорбции ( по Бруксу. [6] |
Продолжительность существования отдельных молекул белков невелика, она исчисляется часами. Постоянно образуются одни и распадаются другие-молекулы белка, что приводит к поглощению и высвобождению ими минеральных ионов и передвижению их в разных направлениях. [7]
В изоэлектрической точке отдельные молекулы белков должны, по-видимому, агрегировать, подобно тому как агрегируют противоположно заряженные ионы при образовании ионных кристаллов. В результате агрегации большая молекула белка превращается в еще большую, у которой растворимость в воде уменьшается. [8]
Сила связи между отдельными молекулами белка значительно ниже связей внутри глобулы, составляя лишь 1 - 2 % от величины сил внутриглобулярного взаимодействия. Поэтому агре-гационное равновесие в белковых системах характеризуется высокой подвижностью, в отличие от устойчивости внутриглобуляр-ной конфигурации. Указанное лежит в основе лабильности многих белковых коллоидных систем при изменении состава среды. [9]
Сила связи между отдельными молекулами белка значительно ниже связей внутри глобулы, составляя лишь 1 - 2 % от величины сил внутриглобулярного взаимодействия. Поэтому агрегационное равновесие в белковых системах характеризуется высокой подвижностью, в отличие от устойчивости внутригло-булярпой конфигурации. Указанное лежит в основе лабильности многих белковых коллоидных систем при изменении состава среды. [10]
С помощью электронного микроскопа можно непосредственно наблюдать и фотографировать отдельные молекулы белков, так как их минимальные размеры в большинстве случаев превышают 20 А. Объем, соответствующий данному полю зрения, можно рассчитать, добавляя к исходному раствору известное число частиц полистирольного латекса. Пусть, например, в электронном микроскопе исследуется раствор, содержащий 1 мг белка и 1013 частиц латекса на 1 мл, и пусть в поле зрения обнаруживается 10 частиц латекса и 1000 частиц белка. При определении молекулярного веса с помощью электронного микроскопа необходимо производить статистическую обработку данных из нескольких независимых измерений. [11]
Результат эксперимента был вполне однозначен. Кинетика синтеза отдельных молекул белка, включая и конститутивный фермент, оказалась практически идентичной. Следовательно, все различие в скоростях синтеза белков объясняется разным числом параллельно работающих матриц. Но нельзя думать, что в клетке предсуществует всегда стократный запас матриц и только малая часть их функционирует, бблыпая же часть подавлена. Такое странное предположение привело бы к резкой нехватке рибосом, учитывая, что необходимо обеспечить синтез 1000 - 2000 разных белков одной клеткой. Поэтому логично предположить, что рибосомы - универсальный аппарат, способный синтезировать любые белки, но направляющий свою синтетическую активность на производство тех или других ферментов под влиянием приказов, получаемых из хромосомы. Подобная точка зрения естественна, но требовала экспериментальных подтверждений. [12]
Опыты убедительно доказали, что радиоактивная сера, содержащаяся в аминокислотах, переходит из рибосом в растворимые белки. По скорости выхода молекул белков из рибосом оценено время синтеза отдельной молекулы белка. [13]
Хотя эксперименты, в которых в качестве индикаторов использовались меченные изотопами вещества, дали много ценных сведений относительно синтеза белка, тем не менее в этой области до сих пор еще остались нерешенными основные проблемы. На основании этих опытов невозможно решить, происходит ли непрерывное самообновление белков путем синтеза и последующего распада отдельных молекул белка или же оно обусловлено тем, что каждая из этих молекул, не распадаясь нацело, постоянно обменивает свои отдельные составные части. Подобный обмен может достигаться, например, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислоты между концами раскрытых цепей. Для разрешения этой проблемы были использованы иммунологические методы. [14]
Установлена исключительно большая скорость этого обновления белка. Так, в молодых растениях овса в течение 72 часов полностью обновляется азотистый состав белков. Отдельные молекулы белка, таким образом, не являются сколько-нибудь долговечными - они непрерывно распадаются и вновь воссоздаются. Продолжительность жизни индивидуальных молекул конституционных белков протоплазмы исчисляется несколькими часами. В опытах последнего года получен новый экспериментальный материал, который позволяет сделать вывод, что скорость обновления отдельных групп белковых веществ изменяется в зависимости от фазы развития растений и от состояния питания растений. Интенсивность обновления конституционных белков при неблагоприятных условиях роста растений уменьшается, уменьшается она также и по мере старения растений. [15]
Страницы: 1 2