Большая молекула - белок
Cтраница 1
Большие молекулы белка могут приобретать сложную конфигурацию, в которой образуются карманы - полости, заключающие в себе наборы активных групп, осуществляющих ту или иную каталитическую реакцию. [1]
Наконец, большие молекулы белка могут объединяться в еще более крупные агрегаты, формируя уже четвертичные структуры. [2]
Биохимические реакции катализируются большими молекулами белков, называемых ферментами. В результате превращений, которые в лаборатории требуют высоких температур, длительного времени реакции или экстремальных значений рН, происходят в условиях живого организма и при этом быстро. [3]
 |
Аналитическое разделение белков и полипептидов. [4] |
Электрофорез белков проводят при низких потенциалах, так как расширение зон за счет диффузии для больших молекул белка относительно невелико. [5]
Но точные физические и химические данные трудно получить на природных системах, в которых ловушка Fe4S4 погружена в большую молекулу белка. [6]
Другие протеолитические ферменты - дипептидазы, карбок-сипептидазы и аминопептидазы - действуют на полипептидные фрагменты, образовавшиеся в результате частичного гидролиза больших молекул белка. [7]
Порядок следования аминокислот определяет первичную структуру белка, спирализация - это уже образование вторичной структуры, а изменение общей формы спирали обусловливает третичную структуру. Наконец, большие молекулы белка могут объединяться в еще более крупные агрегаты-формируя уже четвертичные структуры. [8]
В изоэлектрической точке отдельные молекулы белков должны, по-видимому, агрегировать, подобно тому как агрегируют противоположно заряженные ионы при образовании ионных кристаллов. В результате агрегации большая молекула белка превращается в еще большую, у которой растворимость в воде уменьшается. [9]
При предварительной стирке или замачивании происходит смачивание ткани, отрыв частичек загрязнения, набухание волокон ткани. На белковые загрязнения действуют ферменты, при этом большие молекулы белков распадаются на более простые водорастворимые или диспергируемые водой частички. [10]
Большую роль в создании структуры белков играют ионные ( солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие - особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи различной прочности и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. [11]
Ферменты функционируют либо в растворах, либо в надмолекулярных структурах. Сорбция реагентов, именуемых субстратами, и реакция протекают на некоторой поверхности большой молекулы белка. В этом смысле ферментативный катализ сходен с гетерогенным. Однако белок-фермент и малые молекулы субстратов находятся в одной фазе в растворе. Имеется строгая стехиометрия взаимодействия - как правило, одна белковая глобула взаимодействует с одной молекулой субстрата или другого лиган-да. При взаимодействии образуется фермент-субстратный комплекс ( ФСК), строение и свойства которого изучаются физическими и химическими методами. [12]
Когда число атомов железа в кластере составляет от 2 до 20 - 30, вид спектра ЭПР определяется в основном диполь-дипольными взаимодействиями внутри кластера. Альтернативные объяснения вида спектра обычно можно отбросить, учитывая независимость спектров от температуры. Медленное вращение больших молекул белка уширяет резонансные линии, а повышение температуры приводит к сужению линий. Уширение, связанное со спин-решеточной релаксацией, также зависит от температуры - уменьшается при нагревании. В противоположность этому диполь-дипольное ушире-ние определяется расстояниями между магнитными диполями, которое практически не зависит от температуры, если только в системе не происходит каких-то существенных изменений структуры. [13]
Ферменты представляют собой молекулы белков. Хотя все ферменты-белки, это не значит, что все белки - ферменты. Можно представить такую картину реакции, когда небольшие молекулы субстрата располагаются на поверхности больших молекул белков в реакционноспособных местах. Продукты реакции уходят с поверхности фермента, а их место занимают новые молекулы субстрата. [14]
В противоположность химическому обмену формирование ЯЭО сдерживается скоростью продольной релаксации. Многие обстоятельства могут сделать формирование ЯЭО более медленным, чем 1 / Г41 но ничто не может заставить его возникать быстрее. Это означает, что, выбрав т примерно равным 1 / Г1; мы с большой вероятностью сможем наблюдать кросс-пики ЯЭО между соседними ядрами. Ядерные эффекты Оверхаузера между более удаленными ядрами формируются медленнее, поэтому для их регистрации нужны большие времена смепшваиня. Но конкурирующая продольная релаксация приводит к тому, что кросс-пики в этом случае будут очень слабыми. Конечно, в одномерных экспериментах такие ЯЭО тоже очень слабые, но в эксперименте ЖЭЕЗУ используется стационарная, а не равновесная намагниченность, поэтому трудности дополнительно возрастают. Кроме того, при спин-спииовом взаимодействии могут возникнуть артефакты, очень запутывающие картину двумерного спектра и затрудняющие идентификацию истинных кросс-пиков ЯЭО. И наконец, еще раз отмечу, что не существует простого способа получения количественных результатов в данном эксперименте. Существование этих неблагоприятных факторов объясняет, почему МОЕ5У мало используется при изучении небольших молекул. Причина в том, что большие молекулы белков совершают беспорядочные движения в растворе относительно медленно. В связи с этим в таких системах вклад в быструю диполь-дипольную релаксацию дает процесс У0 ( см. гл. В них ЯЭО оказываются большими и отрицательными, и они быстро устанавливаются. [15]
Страницы: 1