Негемовое железо

Cтраница 2

Они содержат негемовое железо, связанное четырьмя лигандами с серой, образующими кластер с тет-раэдрической или искаженной тетраэдрической геометрией. Железосеропротеиды подразделяют в зависимости от числа атомов железа в кластере. В эту группу входят сукцинатдегидрогеназа, дегидрогеназа электронпереносящего флавопротеида, NADH-дегидрогеназа и другие ферменты. [16]

Во многих растениях и фотосинтезирующих бактериях имеется фермент ферредоксин, принимающий участие в транспорте электронов. Активный центр ферредоксина содержит негемовое железо, и исследованию особенностей его строения в последнее время было посвящено много работ с применением разнообразных физических методов, среди которых не последнее место по полноте получаемой информации занимает мессбауэровская спектроскопия. Тщательное изучение нескольких мессбауэровских спектров ферредоксина привело авторов этих работ к убеждению, что в действительности эти спектры состоят из двух перекрывающихся дублетов с очень близкими параметрами. [17]

Данные, полученные для бактериальной нитрогеназы, свидетельствуют об активации молекулярного азота ионами металла. Существенными компонентами бактериальной системы фиксации азота считаются молибден, негемовое железо и кислотно-лабильные сульфиды, поэтому естественно, что большая часть попыток построить химические модели нитрогеназы была основана на предположении, что железо и молибден - ключевые элементы фиксации азота. В отсутствие внешних субстратов и в меньшей степени при наличии субстратов в присутствии нитрогеназы наблюдается выделение водорода. Поскольку ацетилен одновременно является конкурентным ингибитором фиксации азота и потому предполагается, что он связывается с активным центром фермента, его неоднократно использовали в качестве удобного субстрата для испытания нитрогеназной активности как нативного фермента, так и его химических моделей. Адекватность модели нитрогеназы может быть окончательно установлена по ее способности катализировать восстановление молекулярного азота при комнатной температуре и обычном давлении. [18]

Создание в результате эволюции белков, способных связывать кислород - хороший пример решения проблемы кооординацион-ной химии, причем природа отыскала несколько таких решений. Кофактором или простетической группой, которая связывает кислород, могут быть железопорфирин, негемовое железо, медь или, по-видимому, даже ванадий. Природа лигандов известна только в случае железопорфиринов ( разд. Кроме того, железопорфи-рин гемоглобина и миоглсбика можно заменить кобальтпсрфири-новым аналогом с образованием функционально активных аналогов гемоглобина и миоглобина, откуда следует, что природа ке исчерпала всех возможностей в использовании имеющихся в ее распоряжении металлов, акикокислот и лигандов ( разд. [19]

Четыре комплекса цепи переноса электронов в митохондриях. [20]

Сукцинатдегидрогеназа ( КФ 1.3.99.1) принадлежит к типичным ферментам, прочно связанным с внутренней мембраной митохондрий. Да), содержащий в своем составе флави-надениндинуклеотид, ковалентно связанный с полипептидом, 8г - атомов негемового железа и 8г - моль сульфида, освобождающегося при подкис-лении среды. [21]

Некоторые свойства белков-переносчиков кислорода ( по Г. Эйхгорну. [22]

Флавопротеины входят в состав оксидоредуктаз - ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил - КоА - дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. [23]

Аллостерическое гем-гем-взаимодействие в димере. [24]

Примером могут служить цито-хромы, присутствующие в каждом живом организме. Они содержат гем-группы, связанные с белком иначе, чем в молекулах миоглобина и гемоглобина. Интересным является белок, содержащий негемовое железо ( так называемый высокопотенциальный железосодержащий белок), выделенный из клеток нескольких видов пурпурных бактерий. Он может обратимо одноступенчато ( путем потери одного электрона) окисляться ионом гексацианоферрат ( Ш) кислоты [ Fe ( CN) e ] 3 - и другими окислителями и, вероятно, катализирует какие-то окислительные процессы, важные для физиологии бактерий. [25]

Высокая степень гидрофобности центрального участка реакционного центра свидетельствует о том, что пять а-спиральных сегментов субъединиц Л и С, а также N-конце во и фрагмент субъединицы Т расположены а толще мембраны. Все эти I I участков и составляют мембранную часть комплекса. Спиральные участки расположены в пространстве практически перпендикулярно плоскости мембраны. Субъединица Т и цитохром с связываются с внутренней и наружной поверхностями мембраны соответственно, причем цитохром с не содержит участков, пронизывающих мембрану. По два мембранных фрагмента от каждой из субъединиц Л и С участвуют в связывании негемового железа. Более того, четыре лиганда, необходимые для связывания атома железа, обеспечиваются этими же четырьмя спиралями. Лиганды для ионов магния молекул бактериохлоро-филла - остатки гистидина - расположены у самого входа ct - спи-ральных сегментов в мембрану. Что же касается негемового железа, то в его связывании участвуют четыре остатка гистидина субъединиц Л и С и глутаминовая кислота субъединицы С. [26]

Страницы: 1 2