Амфотерная белок

Cтраница 1

Для студней амфотерных белков максимальный синерезис наблюдается. С изменением рИ среды ( относительно изоэлектрической точки) синерезис уменьшается, так как молекулярные цепочки приобретают одноименный заряд, обусловливающий их распрямление и отталкивание друг от друга. [1]

Ионообменная хроматография амфотерных белков принципиально отличается от хроматографии аминокислот и низкомолекулярных пептидов. [2]

Для студней амфотерных белков наибольший синерезис осуществляется в изоэлектрической точке. С отклонением рН среды в ту или другую сторону от изоэлектрической точки синерезис уменьшается, так как фрагменты макромолекулы приобретают одноименный заряд, что приводит к взаимному отталкиванию цепочек макромолекул друг от друга. Это в свою очередь вызывает увеличение объема студня, а следовательно, и уменьшение синерезиса. Влияние низкомолекулярных электролитов на синерезис различно, но, как правило, электролиты, способствующие набуханию, уменьшают синерезис. [3]

Нептизация глобулина. [4]

Как при высаливании солями, так и при высаливаний не-электролитами имеет значение рН среды, особенно при выделении амфотерных белков. [5]

Страницы: 1