Внутриклеточные белок
Cтраница 1
Внутриклеточные белки, как правило, - олигомеры. Рассмотрим теперь внутриклеточные белки, которые представляют собой преимущественно олигомеры. Небольшие мономерные белки, как, например, изоферменты аденилаткиназы ( М 22 000) [83, 84], встречаются в клетках редко. Олигомеры в этом случае имеют ряд преимуществ перед крупными одиночными полипептидными цепями ( разд. В отличие от плазмы крови в клетках олигомеры весьма эффективны, поскольку клеточная мембрана непроницаема даже для небольших белков, так что потери олигомеров в форме их субъединиц исключены. [1]
Внутриклеточные белки синтезируются на свободных рибосомах. Они не имеют сигнальных последовательностей, однако в большинстве своем синтезируются в виде пробелков. Некоторые из них после соответствующего про-цессинга функционируют в цитоплазме, другие импортируют во внутриклеточные органеллы. Кроме адресной модификации, существуют многообразные химические модификации и локальный протеолиз белков, необходимые для их полноценного функционирования. [2]
Внутриклеточные белки, как правило, - олигомеры. [3]
Внутриклеточные белки, как правило, - олигомеры. Рассмотрим теперь внутриклеточные белки, которые представляют собой преимущественно олигомеры. Небольшие мономерные белки, как, например, изоферменты аденилаткиназы ( М 22 000) [83, 84], встречаются в клетках редко. Олигомеры в этом случае имеют ряд преимуществ перед крупными одиночными полипептидными цепями ( разд. В отличие от плазмы крови в клетках олигомеры весьма эффективны, поскольку клеточная мембрана непроницаема даже для небольших белков, так что потери олигомеров в форме их субъединиц исключены. [4]
Некоторые из этих внутриклеточных белков, называемых ферментами, ускоряют ход многих химических реакций обмена веществ, которые в противном случае проходили бы недостаточно быстро для поддержания жизни клетки. Нуклеиновые кислоты в основном находятся внутри особой клеточной структуры, называемой ядром. Ядро представляет собой полусферическую структуру, расположенную примерно в центре каждой клетки. Нуклеиновые кислоты бывают двух основных типов: дезоксирибо-нуклеиновая кислота, или ДНК, и рибонуклеиновая кислота, или РНК. Обе представляют собой длинные, сложные цепочки атомов. [5]
Дисульфидные мостики определяют химические свойства внутриклеточных белков. Из тех белков, которые никогда не покидают своей клетки, лишь немногие содержат Дисульфидные мостики. Во внутриклеточных белках дисульфиды, как правило, выполняют функции, не связанные со стабилизацией структуры. [6]
К глобулярным белкам относится большинство внутриклеточных белков. [7]
В то время как некоторые протеиназы, расщепляющие внутриклеточные белки, по всей вероятности, находятся в цитоплазме, катепсины, имеющие оптимум рН в кислой области, располагаются в лизосомах [31, 32], а в пероксисомах обнаружена нейтральная йротеиназа. [8]
ЛИПИДПЕРЕНОСЯЩИЕ БЕЛКИ ( липид-обменивающие белки), р-римые внутриклеточные белки, способные переносить липиды и обменивать их между мембранами. Содержатся в малых кол-вах в цитоплазме клеток животных, растений, дрожжей и нек-рых бактерий. По субстратной специфичности делятся на моноспецифичные, переносящие липидные молекулы только одного типа, неспецифичные ( универсальные), способные переносить и обменивать широкий круг разл. [9]
 |
Аденилатциклазный путь передачи гормонального сигнала. [10] |
АМФ, который запускает каскадный механизм активирования внутриклеточных белков. [11]
По-видимому, даже незначительное изменение рН вызывает изменение структуры внутриклеточных белков и их функциональной активности, в связи с чем наблюдаются резкие сдвиги уровня метаболизма и функциональной активности клетки. [12]
Если белок содержится в межклеточной жидкости, то иногда достаточно механического отжимания тканевого сока. Однако внутриклеточные белки могут быть получены с хорошим выходом лишь после измельчения ткани. [13]
Внутриклеточные белки, как правило, - олигомеры. Рассмотрим теперь внутриклеточные белки, которые представляют собой преимущественно олигомеры. Небольшие мономерные белки, как, например, изоферменты аденилаткиназы ( М 22 000) [83, 84], встречаются в клетках редко. Олигомеры в этом случае имеют ряд преимуществ перед крупными одиночными полипептидными цепями ( разд. В отличие от плазмы крови в клетках олигомеры весьма эффективны, поскольку клеточная мембрана непроницаема даже для небольших белков, так что потери олигомеров в форме их субъединиц исключены. [14]
 |
Белки, состоящие из Ig-доменов. [15] |
Страницы: 1 2