Гемсодержащие белок

Cтраница 1

Исследования гемсодержащих белков показывают, каким образом используются для биологических функций свойства полифункциональных химических соединений, таких, как железо порфирино-вые комплексы. Белковая часть молекулы обеспечивает протекание в каждом случае единственной специфичной реакции на атоме железа тема и модификацию присущих тему химических свойств под действием физиологически важных факторов. [1]

Цитохромы - сложные гемсодержащие белки - ферменты, выполняющие роль переносчиков электронов при дыхании и фотосинтезе. [2]

Другими примерами гемсодержащих белков служат каталазы и лероксидазы. Из гемов, существующих в природе [637], наиболее хорошо изучен протогем IX, который встречается исключительно в рассмотренных ниже примерах. Длина полипептидной цепи, образующей гемсвязывающий домен, составляет около 100 остатков в случае цитохромов и около 150 остатков в случае глобинов. Однако известен пример необычного способа присоединения тема. В цито-хромах с3 из видов Desulfovibrlo четыре гемгруппы присоединены одной полипептидной цепью, состоящей приблизительно из 120 аминокислот. [3]

Глобины - это мономерные или олигомерные гемсодержащие белки. [4]

При желтухе, езультате чрезмерного разрушения гемсодержащих белков, в крови посте - ( ю накапливаются пигменты желчи, что сопровождается пожелтением кожи. [5]

Токсическое действие тяжелых металлов реализуется через следующие молекулярные мишени ( рецепторы): а) гемсодержащие белки и ферменты; б) системы перекисного и свободнорадикального окисления липидов и белков, а также системы антиоксидантной и антиперок-сидной защиты; в) ферменты транспорта электронов и синтеза АТФ; г) белки клеточных мембран и ионные каналы мембран. [6]

Литература по измерению релаксации растворителя ( Н О) на парамагнитных ионах, связанных с активными центрами ферментов или гемсодержащих белков, весьма обширна. Этот аспект выходит за рамки настоящей книги. [7]

Наряду с естественной оптической активностью вращение плоскости поляризации и КД в магнитном поле оказываются очень ценными методами исследования биополимеров, прежде всего гемсодержащих белков. [8]

Промежуточными переносчиками в дыхательной цепи у высших организмов являются коферменты: НАД ( никотинамидаденинди-нуклеотид), ФАД и ФМН ( флавинадениндинуклеотид и флавинмо-нонуклеотид), кофермент Q ( CoQ), семейство гемсодержащих белков - цитохромов ( цитохромы Ъ, Cj, с, а, а3) и белки, содержащие негеми-новое железо. [9]

В обычных условиях удается получать поля до 20 - 30 тыс. Гс. Эффект Фарадея для гемсодержащих белков сильно зависит от электронных состояний тема и конформации белка. На рис. 5.22 показаны кривые АДМВ и спектры поглощения натив-ного окисленного ( ферри -) и восстановленного ( ферро -) цитохро-ма с. Хорошо видна тонкая структура MOB феррицитохрома с. [10]

Ингибирует широкий набор металлоферментов, включая гидроге-назу и гемоглобины ( при низких конц. СО-инги-бирование, обратимое под действием света, характерно для цитохромокси-дазы и др. гемсодержащих белков. Карбонилы Си и др. металлов не чувствительны к свету. Моноксид углерода сильно токсичен для многих живых тканей и микроорганизмов. [11]

Общее содержание железа в организме - 3 - 4 г. Около 70 % циркулирует в составе гемоглобина эритроцитов; до 25 % железа хранится в ретикулоэндотелиальной системе печени, селезенке, костном мозгу. Около 0 1 % железа циркулирует в плазме крови в связанной с белками форме. Остальное его количество входит в состав гемсодержащих белков миогаобина, цитохромов, каталазы, пероксидазы. Кроме того, железо входит в состав белков, не содержащих гемогруппы, - железосерных, флаво-протеинов. Ежесуточно около 1 мг железа всасывается в верхних отделах кишечника и столько же теряется. В продуктах питания должно содержаться 10 - 15 мг железа. В связи с менструацией потери железа у женщин составляют 1 5 мг / сут. [12]

Содержание металлов ( в г в теле человека весом 70 кг. [13]

Ионы щелочных металлов К, Na определяют механизмы нервной проводимости ( гл. Ионы Mg2 существенны как для мышечного сокращения, так и для двуспиральной структуры нуклеиновых кислот ( гл. Ионы железа Fe2 и Fes определяют свойства миоглобина и гемоглобина, а также других гемсодержащих белков, в частности цитохромов, участвующих в окислительно-восстановительных процессах в дыхательной цепи и - в фотосинтезе ( гл. Ионы Zn2 фигурируют в активных центрах ряда важнейших ферментов, в частности в ДНК - и РНК-полимеразах ( гл. [14]

Частицы их образуются чаще всего соединением одной небелковой ( простетической) группы с одной молекулой белка. Про-стетическими группами гликопротеидов ( мукопротеидов) служат полисахариды, связанные с белком ковалентными связями. У ли-попротеидов может и не быть одной определенной простетической группы - эту функцию выполняет смесь частиц липидов. У хро-мопротеидов компонентами, определяющими их окраску, могут быть тяжелые металлы, желчные пигменты, каротиноиды и, главное - производные тема. Многие из гемсодержащих белков являются ферментами, причем весьма важными по своей функции. Фосфопротеиды содержат значительное число остатков фосфорной кислоты, соединенных эфирными связями с гидроксилами оксикислот - серина и треонина. Все названные группы сложных белков действительно встречаются в живых организмах. Сложнее обстоит дело с нуклеопротеидами, существование которых в клетках не доказано, и не исключается, что они возникают как артефакты ( может быть в процессах выделения) при соединении нуклеиновых кислот с теми белками, с которыми in vivo они не связаны. Все сказанное свидетельствует о том, что рассматриваемая группа в целом представляет собой наиболее сложный класс белковых веществ. [15]

Страницы: 1