Олигомерный белок
Cтраница 1
Олигомерный белок - белок, состоящий из двух или нескольких полипептидных цепей. [1]
Гемоглобин - олигомерный белок, который состоит из четырех субъединиц. Субъединицы а и р в третичной структуре весьма напоминают молекулу миоглобина. При связывании первой молекулы О2 происходит втягивание атома железа в плоскость тема. В итоге кривая связывания кислорода гемоглобина имеет S-образный вид. Такой тип зависимости определяется кооперативным ( совместным) действием всех субъединиц в интересах целой молекулы гемоглобина. Очевидно, что оксигемоглобин будет отдавать О2, а миоглобин его связывать. Сродство гемоглобина к О2 характеризуется величиной Р5о - значение / Ю2, при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Значение Р50 всегда превышает значение / Ю2 в периферических тканях. Например, Р50 для HbAj составляет 26 мм рт. ст., а для фетального HbF - 20 мм рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин F плода отбирает кислород у НЬА ( плацентарной крови матери. После рождения HbF должен утратить свою функцию, так как, обладая более высоким сродством к кислороду, он хуже освобождает его в тканях. [2]
Под четвертичной структурой понимают построение олигомерного белка из определенного комплекса нескольких полипептидных цепей. Ассоциация двух или нескольких полипептидных цепей происходит под действием межмолекулярных взаимодействий между полярными, ионизируемыми и неполярными боковыми группами посредством диполь-дипольных взаимодействий, водородных связей, гидрофобных взаимодействий и образования ионных пар. В исключительных случаях четвертичная структура также стабилизируется дисульфидными мостиками. [3]
Если некоторые или все субъединицы идентичны, для кодирования олигомерного белка требуется значительно меньше генетического материала, чем для кодирования отдельной гигантской полипептидной цепи. Несмотря на то что изолированные субъединицы многих олигомерных белков нефункциональны [89, 90], такие субъединицы несут всю информацию, необходимую для самообъединения и образования функциональной единицы. Это позволяет сократить участок ДНК ( или РНК), кодирующий белок данной функции. [4]
Если убрать денатурирующий агент, то возможно восстановление слабых связей, а следовательно, олигомерного белка и его функций. [5]
Посттрансляционная модификация белка включает следующие процессы: химическую модификацию белка ( часто отсутствует) - метилирование по аминогруппе лизина и аргинина, фос-форилирование по ОН-группе серина, окисление лизина, пролина и др.; связывание простетической группы; связывание между собой субъединиц олигомерного белка; частичный протеолиз. Например, ттосттрансляционная модификация при биосинтезе гликопротеинов происходит следующим образом. Полисомы связаны с внешней поверхностью мембраны эндоплазматического ретикулума клеток через большую субъединицу рибосомы. [6]
Это была первая последовательность, установленная для олигомерного белка. [8]
Олигомерные глобулярные белки, содержащие две или большее число полипептидных цепей, представляют собой более крупные по сравнению с одноцепо-чечными белками молекулы с более сложной структурой, часто наделенные регуляторными свойствами. Способ упаковки отдельных полипептидных цепей ( субъединиц) в молекуле олигомерного белка называется его четвертичной структурой. [10]
Олигомерными называются белки, содержащие две или большее число полипептидных цепей. Полипептидные цепи в олигомерных белках могут быть либо одинаковыми, либо разными. С этой целью к N-концевым остаткам присоединяют какую-нибудь подходящую химическую метку, например 2 4-динитро-фторбензол ( разд. Олигомерный белок, состоящий из четырех полипептидных цепей, скажем гемоглобин, должен иметь четыре N-концевых остатка, по одному на каждую цепь. В молекуле инсулина имеется две цепи, связанные друг с другом ковалентными поперечными связями. [11]
Страницы: 1