Рибосомный белок

Cтраница 1

Рибосомный белок представляет собой смесь различных субъединиц; с помощью электрофореза на крахмальном геле удалось выделить 16 различных компонентов. Белок рибосом гороха содержит по крайней мере 8 различных N-концевых аминокислот - еще одно свидетельство гетерогенности рибосомного белка. Было найдено также, что рибосомный белок Escherichia coli [40] состоит из субъединиц со средним молекулярным весом 25 000 и содержит различные N-концевые аминокислоты. [1]

Рибосомный белок гороха содержит значительное количество основных аминокислот, что естественно для белка, который должен взаимодействовать с отрицательно заряженными фосфатными группами рибосомной РНК. [2]

Размеры рибосомных белков Escherichia coli. [3]

Сравнение этих первичных структур показало их полнуйэ неперекрываемость; каждый рибосомный белок действительно оказался уникальным по своей аминокислотной последовательности, и никаких гомологии между белками заметить не удалось. [4]

Представляло бы значительный интерес выяснить более детально механизм, посредством которого в ядрышке синтезируется рибосомный белок. Существуют ли рибосомы для синтеза рибосомного белка. Откуда поступает информационная РНК, необходимая для этого синтеза. Вот некоторые из вопросов, касающихся ядрышка, которые пока еще остаются без ответа. [5]

Рибосомы крайне галофильных бактерий в отличие от рибосом других бактерий требуют высокую концентрацию ионов К для нейтрализации аминокислотных радикалов рибосомного белка. [6]

Механизм катализа реакции транспептидации рибосомой служил предметом многих исследований и дискуссий. Имеется целый ряд указаний на участке имидазольного остатка гистидина какого-то рибосомного белка в катализе. Однако все попытки выделить промежуточное ацилферментное ( ацилрибосомное) производное, типа того, что образуется при катализе реакций гидролиза и транспептидации протеиназами, были безуспешны. Возможно, его и не должно быть в искомом виде, поскольку пептидил-т РНК уже является активированным макромолекулярным ацилпроизводным, которое может рассматриваться как функциональный аналог ацил-ферментной группы. Многие считают, что транспептидация в рибосоме катализируется просто вследствие надлежащей пространственной ориентации и сближения реагирующих групп аминоацил-т РНК и пептидил-т РНК, без химического каталитического участия каких-либо специальных нуклеофильных групп пептидилтрансферазного центра. В пользу последнего предположения приводятся данные о малой специфичности пептидилтрансферазного центра по отношению к типу связи, образование которой может быть им катализировано. Действительно, если к тРНК или аналогу ее З - конца присоединен не аминокислотный остаток, а оксикислотный ( НО - - CHR-CO - - вместо FkN-CHR-CO -), то такое производное тоже является хорошим акцепторным субстратом, и в результате реакции образуется сложнрэфирная связь. Подобным же образом, если акцепторным субстратом служит тиоацильное производное, рибо-сомный пептидилтрансферазный центр катализирует образование тиоэфирной связи. [8]

Наши знания об основных реакциях синтеза белков довольно ограниченны. Во время синтеза белка изолированными рибосомами гороха наблюдается быстрое обновление по крайней мере части рибосомного белка, но, как сообщают, в инкубационной среде происходит накопление белка. [9]

По-видимому, основная масса синтезированных в ядрышке белков используется для образования рибосом. Наличие в ядрышке рибосом впервые было показано с помощью электронной микроскопии; на электронных микрофотографиях в ядрышке обнаруживалось болыпое количе-ство частиц, по своим размерам сходных с рибосомами цитоплазмы. Факт синтеза рибосомного белка в ядрышке был подтвержден опытами, в которых изолированные ядра инкубировали в течение короткого времени с меченой аминокислотой. [11]

Недавно, однако, было показано, что высокие уровни трансляцион - ьтх ошибок in vivo могут наблюдаться не только в случаях аминокислот - Ых замен-в пределах одной кодоновой группы за счет ложного спаривания пиримидинового нуклеотида в третьем положении кодона. Йззволяет включаться цистеину вместо триптофана с частотой 1 - 4) 10 - 3; очевидно, по каким-то причинам здесь имеет место высокий 1ровень ложного спаривания с пуриновым нуклеотидом в третьем поло - Кении кодона. Цистеин включается вместо аргинина в рибосомный белок L7 / L12 тоже с высокой частотой - 10 - 3, хотя в данном случае одоны этих двух аминокислот принадлежат к разным кодоновым руппам. [12]

Однако примерно половина этих аминокислот присутствует в белке в виде амидов. Из 16 000 аминокислотных остатков, содержащихся в одной рибосоме, приблизительно 3000 имеют основной и 1400 кислый характер. Таким образом, чистый положительный заряд рибосомного белка гороха составляет примерно 1600 на каждую рибосому. Рибосома содержит в своей рибонуклеиновой кислоте примерно 6000 нуклеотидов; это означает, что один из каждых четырех нуклеотидов может быть нейтрализован за счет общего положительного заряда рибосомного белка. Для нейтральности рибосом очень важен также ион магния, который также прочно связан с рибосомами. Ионы кальция также связываются рибосомами, хотя и в значительно меньшем количестве, чем ионы магния. Белковый компонент рибосом трудно исследовать из-за его тенденции к агрегации в отсутствие рибосомной РНК. Поэтому при обработке рибосом рибонуклеазой с целью перевести в раствор рибосомную РНК белок выпадает в осадок. [14]

Можно отметить, что наиболее широко представлены в литературе данные по воспроизведению генома клетки и биогенезу ядер; значительно меньше рассмотрены механизмы репликации других структур и буквально единичные сообщения относятся к вопросам синтеза капсул. В целом можно отметить, что многие органеллы в клетке достаточно автономны ( например, митохондрии и хромопласты) и способны сами синтезировать необходимые компоненты и структуры. В других случаях синтез проходит через стадии предшественников. Имеется вполне достоверное предположение, что рибосомный белок существует в микробной клетке в виде определенного фонда или запаса, откуда затем он включается в эосомы и неосомы, которые в свою очередь являются исходными структурами при построении рибосом. [15]

Страницы: 1 2