Крупный белок

Cтраница 1

Крупный белок eIF - 2B, построенный из 5 различных субъединиц, имеет вспомогательное значение. Он образует комплекс с eIF - 2, в котором сродство eIF - 2 к ГДФ уменьшено, а к ГТФ увеличено, в результате чего обеспечивается эффективный обмен связанного ГДФ на свободный ГТФ. Иначе, при физиологических концентрациях ГДФ и ГТФ более 90 % молекул eIF - 2 было бы связано с ГДФ, существуя, таким образом, в неактивном состоянии. Образующийся комплекс eIF - 2B eIF - 2 GTP непосредственно связывает инициаторную метионил-т РНК, и затем комплекс Met - tRNAF - eIF - 2 - GTP переносится от eIF - 2B на инициирующую 40S рибосомную частицу. [1]

Двумерное электрофоретическое разделение белков рибосомной 30S субчастицы Е. coli и их номенклатура ( по Е. Kaltschmidt, H. С. Wittmann Ргос. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1970, v. 67, p. 1276 - 1282. [2]

Наиболее крупный белок содержится в малой субчастице; это S1 ( 557 аминокислотных остатков, молекулярная масса 61160 дальтон); он довольно лабильно связан с рибосомой и легко теряется при выделении. Остальные белки много меньше по размеру; молекулярная масса самых крупных из них ( S2, S3) - около 26000 дальтон. Самые маленькие белки - L29, L30, L31, L32, L33 и L34 - представляют собой основные полипептиды с длиной около 50 - 60 аминокислотных остатков ( молекулярная масса около 5000 - 7000 дальтон), и все сосредоточены в большой рибосомной субчастице. [3]

Обрабатывая крупный белок таким образом трипсином и химотрипсином, можно расщепить его на небольшие фрагменты, в которых концевые группы могут быть определены, например, по методу Эдмана. [4]

Пролактин - крупный белок, состоящий из 199 аминокислотных остатков. [5]

Активация неактивной формы протеинкиназы циклическим аденозинмонофосфа-том ( сАМР, который связывается с двумя ре-гуляторными субъединицами ( R, высвобождая две активные каталитические субъединицы ( С протеинкиназы. [6]

Киназа фосфорилазы-это очень крупный белок с молекулярной массой свыше 1 млн. Она состоит из 16 субъединиц, каждая из которых содержит специфический остаток серина, который под действием активированной протеинкиназы фосфорилируется посредством АТР. [7]

Второе объяснение неспособности аминоацил-т РНК в комплексе с EF-TU участвовать в транспептидации состоит в том, чтоliF - Tu как крупный белок, связанный с аминоацильной частью молекулы аминоацил-т РНК в А-участке, просто закрывает ( экранирует) аминогруппу, от взаимодействия с пептидилтрансферазным центром и / или со сложноэфирной группой пептидил-т РНК. Имеющиеся экспериментальные данные не противоречат этому самому простому объяснению. Если это так то роль гидролиза ГТФ сводится только к тому, чтобы эффектор ( ГТФ), придавший сродство EF-TU к рибосоме и аминоацил-т РНК, разрушился, сродство исчезло, и белок бы покинул их. [8]

Расшифрована структура пролактина из гипофиза овцы, быка и человека. Это крупный белок, представленный одной полипептидной цепью с тремя дисульфидными связями, состоящий из 199 аминокислотных остатков. Видовые отличия в последовательности аминокислот касаются по существу 2 - 3 аминокислотных остатков. Раньше оспаривалось мнение о секреции лактотропина в гипофизе человека, поскольку предполагали, что его функцию якобы выполняет соматотропин. В настоящее время получены убедительные доказательства существования пролактина человека, хотя в гипофизе его содержится значительно меньше, чем гормона роста. В крови женщин уровень пролактина резко повышается перед родами: до 0 2 нг / л против 0 01 нг / л в норме. [9]

Этот фермент - крупный белок ( Mr - 32Q 000) - продукт позднего фагового гена. Он попадает в заражаемую клетку вместе с вирусной ДНК и обеспечивает транскрипцию ранних генов. Среди продуктов ранних генов имеется вторая вирус-специфическая РНК-полимераза, построенная из трех относительно некрупных неидентичных полипептидных цепей. Эта вторая РНК-полимераза узнает промоторы средних генов. [10]

Как правило, количественное определение аминокислотного состава пептида является одним из решающих моментов анализа последовательности. Поскольку при деградации крупного белка образуется большое число фрагментов, желательно затрачивать на анализ каждого из них минимальное количество времени и вещества. Привлечение в данном случае ГХ достаточно хорошо удовлетворяет этим условиям. Многочисленные исследования по ГХ аминокислот в конечном итоге направлены на решение этой задачи. Однако к действительно эффективному количественному методу предъявляются несоизмеримо более высокие требования, чем к качественному. Если учесть к тому же трудности получения и разделения производных аминокислот, станет ясно, почему до сих пор не разработан стандартный метод их количественного определения с помощью газового хроматографа. Основные трудности связаны, как подчеркивалось в разделе о получении производных, с полифункциональными аминокислотами. Метод, игнорирующий их идентификацию, может найти лишь ограниченное применение. Вопрос о том, все ли аминокислоты, встречающиеся в белках, можно определять ГХ с достаточной точностью, все еще остается открытым. [11]

Каждую секунду в организме человека разрушается и замещается новыми от 2 до 10 млн. эритроцитов. Каждый из них содержит примерно 250 млн. молекул гемоглобина. Это крупный белок, так что можно представить, насколько интенсивно должен идти в организме белковый синтез хотя бы для поддержания дыхательной функции крови. Скорость разрушения и замещения эритроцитов частично зависит от содержания кислорода в атмосфере. [12]

Страницы: 1