Cтраница 1
Количество структурного белка в хромосомах в отличие от ДНК непостоянно и зависит от общей активности клетки. [1]
Для структурного белка характерно присутствие аминокислот, содержащих неполярные боковые цепи, за счет которых обеспечивается взаимодействие с гидрофобными участками фосфолипидов. Роль структурного белка в функционировании биологических мембран окончательно не выяснена, по-видимому, он имеет значение для поддержания структуры мембраны и оказывает аллостерическое регулирующее влияние на ферментные системы, локализованные в биологических мембранах. [2]
Коллаген представляет собой структурный белок соединительной ткани. Нативный коллаген лишь в слабой степени способен подвергаться воздействию разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. [3]
Если расщепить ДНК или структурный белок, то строение хромосомы нарушается. [4]
Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. [5]
Тот факт, что количество структурного белка в хромосомах находится в зависимости от общей активности клетки, дает основание предположить, что сам структурный белок участвует в обмене. Опыты показали, что это гак и есть. [6]
Фиброин представляет собой нерастворимый в воде структурный белок, выделенный из шелка. [7]
Так как количество активно участвующего в обмене структурного белка значительно колеблется в разных ядрах организма, то, следовательно, хромосомы разных клеток обладают разной активностью. Это было подтверждено с помощью меченного по азоту глицина. Клетки печени и почки мыши, например, содержат равные количества ДНК, но ДНК в хромосомах печени включает меченый азот в три раза быстрее, чем ДНК почки. Даже в одной клетке активность хромосом в раз-яичных физиологических состояниях различна. Клетки пищеварительной железы, такой, как поджелудочная, гораздо более активны, когда животное накормлено, и при этом ДНК их хромосом поглощает в два раза больше меченого азота. Степень активности хромосом зависит от окружающей их среды. [8]
Основную особенность предложенной модели составляют погруженные в лшшдную матрицу молекулы глобулярного структурного белка, расположенные таким образом, что полярные и ионизированные группы выступают из мембраны в водную среду. Основная масса фос-фолипидов организована в прерывистый жидкостный двойной слой, хотя небольшая доля липидов может специфически взаимодействовать с белками мембран. Заряженные полярные группы белка выступают из мембраны и вместе с гидрофобными участками создают специфический структурный и зарядовый рельеф мембраны. [9]
Так, у вируса табачной мозаики репликация РНК связана с ядром и ядрышками, структурный белок синтезируется главным образом в цитоплазме на рибосомах, сборка вирусов обычно идет в цитоплазме, но может осуществляться и в других участках клетки. Место репликации РНК вирусов зависит от вида вируса. [10]
Тот факт, что количество структурного белка в хромосомах находится в зависимости от общей активности клетки, дает основание предположить, что сам структурный белок участвует в обмене. Опыты показали, что это гак и есть. [11]
В рибосомах, находящихся в цитоплазме, происходит синтез различных белков, которые после отделения от рибосом используются клеткой либо в качестве фермента, либо в качестве структурного белка, включающегося в состав различных органоидов ( различных надмолекулярных структур в составе цитоплазмы) и мембран. Таким образом, закодированная в ДНК информация при помощи молекул РНК передается на язык белка. РНК и белков на каждом этапе управляется своим особым ферментом. Каждая клетка синтезирует много тысяч ферментов. [12]
Полностью ос-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. [13]
Для структурного белка характерно присутствие аминокислот, содержащих неполярные боковые цепи, за счет которых обеспечивается взаимодействие с гидрофобными участками фосфолипидов. Роль структурного белка в функционировании биологических мембран окончательно не выяснена, по-видимому, он имеет значение для поддержания структуры мембраны и оказывает аллостерическое регулирующее влияние на ферментные системы, локализованные в биологических мембранах. [14]
Еще один способ организации полипептидных цепей мы находим у фибриллярного белка коллагена. Это тоже структурный белок, обладающий подобно кератину и фиброину высокой прочностью на разрыв. [15]