Функционально активные белок

Cтраница 1

Аминокислоты и их обозначения.| Обобщенная структурная формула аминокислоты и образование пептидной связи. А. Аминокислота. R - боковая группа. Б. Образование пептидной связи между двумя аминокислотными остатками с боковыми группами R1 и R2. [1]

Многие функционально активные белки состоят из двух и более полипептидных цепей ( субъединиц), как идентичных, так и несколько различающихся. Кроме того, многие белки, выполняющие ключевые функции, представляют собой сложные белковые комплексы, состоящие из множества разных субъединиц. [2]

Пространственная структура большинства функционально активных белков довольно компактна и в нервом грубом приближении может быть представлена в виде шара или не слишком вытянутого эллипсоида. Такие белки называют глобулярными. Как правило, значительная часть полипептидной цепи таких белков формирует о-спирали и - складки. Соотношение между ними может быть самым различным. [3]

Однако для большого числа, а возможно, и для большинства функционально активных белков и нуклеиновых кислот могут происходить и глубокие изменения конформации, приводящие к новой структуре с резко отличающимися от исходной свойствами, в том числе способностью выполнять определенные биологические функции. Одним из таких изменений является денатурация биополимера, что, как правило, приводит к полностью неактивным молекулам, причем нередко это изменение оказывается необратимым. [4]

В настоящее время липосомы используются как носители лекарств, так как их можно начинить различными лекарственными веществами. Состав липидов липосом можно произвольно варьировать и таким образом направленно изменять физико-химические свойства. Разработаны также методы включения функционально активных белков в мембрану липосомы. Такие искусственные белково-липидные структуры называются протеолипосомами. В липосомы можно вводить тканеспецифические антитела, что позволяет обеспечивать направленный транспорт включенных в них лекарств в определенные органы и ткани. [5]

Мы видели, что он состоит из 39 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь. Этот гормон подвергался постепенной деградации с С-конца действием ферментов карбоксипептидазы и пепсина. Удалось показать, что можно отщепить 15 звеньев с этого конца цепи и оставить полипептид из 24 аминокислотных остатков с полным сохранением активности. Удаление же лишь одного звена с N-конца вызывает инактивацию гормона. Конечно, гормональная активность не вполне сравнима с ферментативной. Гормоны - вещества регуляторы, действующие в условиях сложного организма. Важно, однако, что органическая химия приблизилась вплотную к синтезу функционально активных белков. [6]

Страницы: 1