Остальные белок

Cтраница 1

Остальные белки, о которых достоверно известно, что ни взаимодействует с ДНК ( РНК) представлены фактором инициации рансляции ( ir - з), гистидил-т РНК-синтетазой и сигма 1а субъ-диницей РНК-полимеразы. Вероятности отбора этих после-овательностей по случайным причинам приведены в Таблице 2, ни тоже малы. [1]

Токсичные основные белки из яда скорпиона были отделены от остальных белков [128] путем обратимой сорбции при х роматографировании на сефадексе G-25. Некоторые белки обнаруживают весьма специфическое взаимодействие с полисахаридами. Конкавалин А - белок растительного происхождения - осаждается всеми полисахаридами, включающими a - D-глюкопиранозу или a - D-маннопиранозу. В соответствии с этим он количественно связывается со всеми пористыми гелями сефадекса, вновь вымываясь 0 1 М раствором глюкозы. [2]

Если скорость синтеза каждой макромолекулы во много раз больше, чем у остальных белков, то синтезируемые за время т молекулы фосфатазы становятся полностью мечеными с удельной активностью ( по лейцину) такой же, как у аминокислоты. [3]

Двумерное электрофоретическое разделение белков рибосомной 30S субчастицы Е. coli и их номенклатура ( по Е. Kaltschmidt, H. С. Wittmann Ргос. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1970, v. 67, p. 1276 - 1282. [4]

Наиболее крупный белок содержится в малой субчастице; это S1 ( 557 аминокислотных остатков, молекулярная масса 61160 дальтон); он довольно лабильно связан с рибосомой и легко теряется при выделении. Остальные белки много меньше по размеру; молекулярная масса самых крупных из них ( S2, S3) - около 26000 дальтон. Самые маленькие белки - L29, L30, L31, L32, L33 и L34 - представляют собой основные полипептиды с длиной около 50 - 60 аминокислотных остатков ( молекулярная масса около 5000 - 7000 дальтон), и все сосредоточены в большой рибосомной субчастице. [5]

Белки, осаждение изоэлектрическое - методический прием дробного осаждения белков из растворов при достижении значения рН, соответствующего изоэлектриче-ской точке одного из компонентов белковой смеси. Остальные белки остаются в растворе. [6]

Кюветы аппарата Тизелиуса в поперечном разрезе. слева видна единственная полоса белка, справа можно видеть несколько полос. [7]

Если внести в элехтрофоретическую кювету раствор, содержащий различные белки, и приложить электрическое напряжение, то скорость движения каждого белка будет зависеть от плотности заряда, которая определяется как суммарный заряд частицы на единицу площади поверхности. В идеальном случае каждый индивидуальный белок будет двигаться со скоростью, отличной от скорости движения остальных белков, хотя зачастую два белка могут двигаться и с одной и той же скоростью. Если, однако, совпадений по скорости не наблюдается, то прч достаточных размерах кюветы и за достаточно большое время смесь белков разделится на индивидуальные компоненты. [8]

Помимо аффинного сорбента на основе агарозы, несущего краситель Cibacron Blue F3GA ( Affi-Gel Blue), фирма выпускает еще два сорбента, несущие, помимо этого красителя, также анионооб-менные ( диэтиламиноэтил) или катионообменные ( карбоксиметил) группы: DEAE Affi-Gel Blue и CM Affi-Gel Blue. Первый из них предназначен для высокоэффективной очистки IgG, который обычно сорбентом не задерживается, в то время как почти все остальные белки сыворотки ( кроме трансферрина) остаются на колонке. [9]

Две проекции 708-рибосомы Е. со / г, ной активности не обнару - Цифрами обозначены места связывания специфических антител к определенным рибосомным белкам ( нумерация такая же, как в 15 - 5. Буквы S и L не указаны, так как из рисунка и так ясно, в какой из субъединиц находится белок. В тех случаях, когда для какого-то одного антитела обнаруживается более чем одно место связывания, эти места обозначены буквами А, В, С и D. В других проекциях можно было бы увидеть много других идентифицированных мест связывания. [10]

В такого рода экспериментах было установлено, что важное значение для правильной реконструкции имеет последователность добавления белков. Остальные белки не нужны для восстановления структуры рибосомы, но необходимы для функционирования рибосомы. [11]

При этом значении рН белки сыворотки заряжены отрицательно и движутся к аноду. Так как изоэлектрическая точка сывороточного альбумина при рН - 5, а - глобулина при рН - 7, то при рН 8 6 наибольшей подвижностью обладает альбумин, а наименьшей у-тлобулт. Остальные белки имеют промежуточную подвижность. Путь, пройденный частицей данного белкового компонента, помимо заряда, зависит от времени, напряженности электрического поля, силы тока, от природы буферного раствора, его рН и ионной силы. [12]

Растворимость различного рода белков изменяется в широких пределах. Некоторые белки, например склеропротеины, нерастворимы в воде, в разбавленных растворах солей и большинстве прочих растворителей. Третьи - проламины - растворимы только в 60 - 80 % - ном спирте. Большинство остальных белков более или менее растворимо в воде или в разбавленных водных растворах солей при средних значениях рН и температуры, а также в разбавленных водных растворах органических растворителей. В большинстве других растворителей белки не растворяются; при крайних значениях рН и температуры и во многих органических растворителях они легко денатурируются. В указанных пределах стабильности каждый отдельный белок может обнаруживать в зависимости от внешних условий изменение растворимости в широких пределах, причем различные белки по-разному реагируют на изменение внешних условий. Различия в растворимости представляют собой один из важнейших принципов, на которых основано разделение белков. [13]

В 1957 году группа британских бактериологов, которую возглавлял Алек Айзеке, показала, что клетки при попадании в них вирусов выделяют белок, обладающий широким спектром противовирусного действия; Этот белок способен вступать в единоборство не только с вирусами, которые явились причиной настоящей инфекции то и с теми, которые вызывают другие болезни. Он образуется гораздо быстрее, чем антитела, и, наверное, его появлением можно объяснить невосприимчивость к вирусным заболеваниям у лиц, страдающих агамма-глобулинемией. По всей видимости, образование этого белка стимулирует двухцепочечная РНК, обнаруживаемая в вирусах. Интерферон, вероятно, управляет синтезом матричной РНК, на которой синтезируется антивирусный белок, ингибирующий синтез вирусного белка, но не влияет на синтез остальных белков в клетке. Интерферон обладает свойствами антибиотика, только его действие направлено на вирусы, он не повышает сопротивляемость организма. Он достаточно видоспецифичен: защитное действие в организме человека будут производить только интерфероны, полученные из клеток человека или других приматов. [14]

Страницы: 1