Cтраница 1
Выделение внутренних белков из мембран требует значительных воздействий. Во многих случаях после отделения они остаются еще связанными с липидами. При отделении от липидов они нерастворимы в воде или собираются в водных растворах в агрегаты. [1]
Из внутренних белков наиболее хорошо изучен родопсин, который входит в состав фоторецепторных мембран дисков наружных сегментов клеток палочек сетчатки глаза. В родопсине имеется 36 % гидрофильных и 64 % гидрофобных остатков аминокислот. В темноте молекула родопсина погружена на одну треть в двойной липидныйслой. При освещении она углубляется на половину своего диаметра. [2]
Таким образом, внутренние белки и гликопротеины сильно взаимодействуют с двойным липидным слоем, глубоко внедряясь в него. Эти белки так же, как и фосфолипиды, должны быть амфи-фильными. Они содержат полярные ( гидрофильные) боковые цепи и неполярные ( гидрофобные) боковые цепи. Чем глубже белок погружен в липидный слой, тем больше он содержит гидрофобных остатков аминокислот. У гликопротеинов углеводные остатки сахаридов, ковалентно присоединенные к белкам, всегда выступают из липидного слоя мембраны. Если оба конца большой белковой молекулы гидрофильны, а средняя часть гидрофобна, то такая молекула пронизывает мембрану насквозь, выступая гидрофильными концами с обоих сторон мембраны. [3]
Полярные липидные бислои составляют структурную основу клеточных мембран; в мембраны включены также многочисленные белки, одни из которых ( внешние белки) находятся на поверхности, а другие ( внутренние белки) - внутри мембран. Наружная и внутренняя поверхности мебран неидентичны, причем на наружной поверхности располагаются гидрофильные олигосаха-ридные группы гликопротеинов и гли-колипидов. Некоторые из этих олигоса-харидных групп играют важную роль в процессах узнавания клетками друг друга и адгезии, а также определяют тканевую специфичность и входят в состав рецепторных участков для гормонов. [4]
Сначала образуются капсиды, наполненные внутри белками. После растворения этих внутренних белков готовые головки наполняются ДНК до определенной, зависимой от типа фага плотности и закрываются. После этого пристраиваются компоненты отростка. Последовательность этих процессов можно проследить на условно летальных мутантах, у которых при 25 С все процессы синтеза протекают нормально, а при 43 С тот / или иной этап блокируется. [5]
Как уже упоминалось ранее ( см. разд. Наиболее хорошо изученными мембранами являются миелин и мембраны эритроцитов, имеющие относительно простой состав белковых компонентов. Миелин, по-видимому, содержит только три типа полипептидных цепей [26], одна из которых является внешней и может быть удалена из мембраны экстракцией слабыми кислотами, две остальные являются внутренними и обладают необычным свойством - растворимостью в смеси хлороформа и метанола. Аминокислотная последовательность внешнего белка установлена, однако его вторичная и третичная структуры не определены. Большую часть обоих внутренних белков составляют гликопротеины; входящие в их состав аминокислоты на 50 % являются неполярными, это затрудняет их определение, так как содержащие их пептидные фрагменты нерастворимы. [6]