Поверхностные белок
Cтраница 1
Поверхностные белки примыкают к внутренней или внешней стороне мембраны, не внедряясь в нее либо внедряясь очень незначительно. [1]
Поверхностные белки содержатся в мембранах миэлиновой оболочки нервных волокон, где они лежат на внешней поверхности липидного слоя. К таким белкам относятся также цитохром с и фермент АТФ-аза, участвующий в синтезе молекул АТФ мембранами митохондрий. На микрофотографиях эти молекулы в виде бугорков видны на поверхности мембраны. С внутренней стороны плазматических мембран красных кровяных телец - эритроцитов - лежит поверхностный белок спектрин. [2]
Поверхностные белки, которые в результате такой обработки денатурируют и коагулируют, образуют плотный защитный слой. Конечно, эта обработка должна проводиться врачом. [3]
Основная часть поверхностных белков окружена водой. Они сравнительно легко отделяются от мембраны ( при изменении значения рН), при этом они не увлекают за собой липиды и обычно хорошо растворяются в воде. Все это указывает на слабую связь внешних белков с двойным липидным слоем мембран. [4]
Антитела вырабатываются как против поверхностных белков вируса, так и белков его сердцевины. Однако пожизненно сохраняются антитела только к поверхностным - оболочечным - антигенам ВИЧ. [5]
Роль адгезинов выполняют комплексы поверхностных белков клеточной стенки с тейхоевыми кислотами. [6]
Результаты предыдущих опытов по изучению действия гипорамина на накопление вирусспецифических белков дают возможность предположить его влияние на начальный этап вирусной репродукции - адсорбцию, то есть связывание поверхностных белков вируса гриппа с сиалсодержащими остатками клеточных рецепторов. Для проверки этого предположения далее изучено действие гипорамина на адсорбцию вируса гриппа А / Япония / 305 / 57 в клетках MDCK. При изучении влияния гипорамина на адсорбцию вируса гриппа А / Япония / 305 / 57 на клетках МДСК с помощью ИФА установлено, что добавление гипорамина в различных концентрациях к клеткам за один час до адсорбции оказывало ингиби-рующее действие на экспрессию вирусных белков, выявляемую методом ИФА, увеличивающееся с 45 % при концентрации гипорамина 0 5 мкг / мл до 90 % при его концентрации 10 мкг / мл. [7]
Для скрининга обширных ( до 5 - 1010 клонов) библиотек комплементарных ДНК ( кДНК), кодирующих редко встречающиеся белки, были разработаны специальные системы слияния. Обычно кДНК встраивают в гены поверхностных белков ( белков филаментов или пилей) нитчатых бактериофагов ( например, М13) или бактерий и после транскрипции и трансляции получают химерные белки, входящие в состав поверхностных структур этих микроорганизмов. Здесь их идентифицируют иммунологическими методами. [9]
Его структура достаточно хорошо изучена и он часто используется в качестве белка, моделирующего белковые рецепторные структуры. Кроме этого, имея на поверхности гидрофобные полости, сывороточный альбумин является моделью поверхностных белков ( периферические белки) биомембран. [10]
Главная сложность при ее создании - способность вируса иммунодефицита менять свою генетическую структуру, а, следовательно, и поверхностные белки, которые должны распознаваться антителами. Другая проблема связана с безопасностью вакцины от СПИДа. Она должна содержать аттенуированный ( ослабленный) вирус, способный вызывать иммунный ответ, но не саму болезнь. Так действуют вакцины против кори, полиомиелита, краснухи и других вирусных инфекций. Однако даже ослабленные вирусы вызывают у некоторых индивидуумов болезнь, а, если эта болезнь - СПИД, то вряд ли найдется много желающих делать экспериментальные и профилактические прививки. [11]
Лектины - агглютинирующие клетку и специфичные к сахарам белки, найденные в растениях, обычно в семенах ( фитогемагглютинины), и в организмах беспозвоночных и низших позвоночных. Связывание лектинов с поверхностью плазматической мембраны клеток имеет для структурного и функционального состояния мембран очень разнообразные следствия, напр, вызывает изменения в расположении поверхностных белков и гликопротеинов, в физическом состоянии мембранных липидов, проницаемости мембраны для различных веществ и активности мембранных ферментов. Некоторые из конкретных изменений являются ключевыми, ответственными за дальнейшие изменения в мембране и внутри клетки, напр, митогенные лектины индуцируют репликацию нуклеиновых кислот и размножение лимфоцитов. [12]
Что же касается заразительности больных, то наиболее опасны они на ранней стадии. В течение же самой болезни часто наблюдается снижение уровня антител к ВИЧ, причем антитела к белкам сердцевины вируса могут даже исчезать, тогда как антитела против поверхностных белков обнаруживаются до конца болезни. [13]
Белки эритроцитов представлены гемоглобином и небольшим количеством белков стромы. В мембране эритроцитов есть два основных типа белков: поверхностные и интегральные. Поверхностные белки локализованы на внутренней цитоплазматической поверхности мембраны. К ним относятся глицеральдегид-3 - фосфат-дегидрогеназа, актин, спектрин. Цепи спектрина образуют разветвленную волокнистую сеть. Спектрин стабилизирует и регулирует вместе с актином форму мембраны эритроцитов, которая изменяется при прохождении клеток через капилляры. Интегральные белки расположены внутри мембраны. [14]
Свободные ( неэстерифицированные) жирные ( кислоты - НЭЖК - переносятся кровью в виде комплексов с альбуминами. Холестерин, его эфиры, триацилглицерины, фосфолипиды транспортируются в составе липопротеинов. Существует несколько классов липопротеинов ( ЛП), но всех их объединяют следующие особенности: 1) поверхностный слой состоит из фосфолипидов, свободного холестерина и белков; 2) каждый липопротеин содержит особый набор поверхностных белков - аполипопротеинов ( апо); 3) сердцевина ( ядро) состоит из гидрофобных триацилглицеринов, эфиров холестерина. [15]
Страницы: 1