Нейротоксин

Cтраница 3

Существуют по крайней мере четыре группы нейротоксинов, по-разному влияющих на работу натриевых каналов. [31]

Наиболее детальная информация о пространственной структуре нейротоксина II в растворе получена методом Н - ЯМР. Бьпо проведено отнесение сигналов к типам остатков и к конкретному положению в аминокислотной последовательности. [32]

Континуум ухудшения состояния здоровья при увеличении дозы. [33]

Приняты различные стратегии для установления связанной с нейротоксином болезни у отдельных рабочих и для наблюдения за ранним ухудшением деятельности нервной системы у работающих. Клинический диагноз основывается на множестве признаков и симптомов вместе с медицинским анамнезом и анамнезом воздействия у индивида; следует системно исключать этиологии, не имеющие отношения к воздействию. [34]

В зависимости от первичной структуры сс-нейротаксины подразделяются на нейротоксины типа I - полипептиды с тИ - 6800, состоящие из 61 - 62 аминокислотных остатков и нейротоксины типа II - полипептиды с тИ - 7800, состоящие из 71 - 74 остатков. Третичные структуры нейротоксинов типа I стабилизируются четырьмя дисульфидными связями, типа II - пятью. Когда эти связи расщепляют восстановлением, пептид теряет токсичность. Нейротоксины семейства Hydrophiidae принадлежат к типу I и имеют аминокислотные последовательности, близкие токсинам типа I семейства Elapidae. Их третичные структуры также очень близки. [35]

При разрушении допаминергических терминалей миндалевидного комплекса локальным введением специфического нейротоксина были воспроизведены отдельные признаки латентного торможения - ослабление непосредственного воспроизведения условной реакции, пролонгирование ее сохранения, однако амнезия все же могла возникать. [36]

В целом сумма полученных данных позволила установить конформацию нейротоксина II в растворе ( рис. 68), которая близка кристаллической структуре родственного вещества - эрабутоксина Ь из яда морской змеи. [37]

На схеме 1 приведена последовательность аминокислотных остатков в нейротоксинах I и II из яда среднеазиатской кобры. [38]

Бактерии Vibrio cholerae продуцируют белок, который не является нейротоксином, но тем не менее интересен как своей способностью связывать ганглиозид GMI, так и механизмом действия. Этот токсин связывается со слизистой кишечника и стимулирует секреторные клетки тонкой кишки до такой степени, что организм теряет воду и электролиты в опасно больших количествах. Токсин холеры - белок с М 82000; он не содержит углеводы и липиды и селективно взаимодействует с ганглиозидом GMI - Этот белок состоит из нескольких полипептидных цепей: пяти В-цепей ( с М - 10 000), которые несут участок связывания ганглиозидов, но не дают холерной реакции, и субъединицы А ( М 28000), которая при проникновении в клетку активирует ( в присутствии NAD) аденилатциклазу путем ее ковалентной модификации и постоянной активации регулятор-кой субъединицы фермента - G - ( или N -) белка; в гл. [39]

В яде Hydrophiidae ферментов мало, зато в нем много нейротоксинов, обладающих курареподобным действием. Эти нейротоксины представляют собой полипептиды основного характера, в состав которых входит от 60 до 74 аминокислот. Сходные нейротоксины содержатся и в ядах Е1а - pidae. Для биологической активности этого токсина необходимо наличие четырех ди-сульфидных мостиков между остатками цистеина. По-видимому, щелочные аминокислоты токсина необходимы для его избирательного связывания с рецептором. Остатки триптофана и тирозина также играют важную роль, удерживая молекулу кобротоксина в конформации, соответствующей максимуму биологической активности. [40]

В течение 30 лет были выделены и охарактеризованы целые ряды белковых нейротоксинов. Впервые нейротоксины из яда членистоногих были выделены методом жидкостной хроматографии. Яды членистоногих белковой природы имеют ярко выраженную биологическую специфичность. По специфичности действия с ионными каналами токсины разделяют на 4 группы: Na, K, С1 и Са2 - каналы. [41]

Симптомы отравления позволили предположить, что оно было вызвано именно нейротоксином. [42]

С этой целью используют различные модели: заражение лабораторных животных ( ботули-нический нейротоксин, стафилококковый энтеротоксин, токсины В. [43]

Было установлено, что наиболее эффективным в разведении 1: 1000 был нейротоксин. [44]

Зависимость токсического эффекта ( в про-битах от доз змеиных ядов. [45]

Страницы: 1 2 3 4