Образование - глутаминовая кислота
Cтраница 1
Образование глутаминовой кислоты из а-кетоглутаровой и аммиака является важным механизмом нейтрализации аммиака в ткани мозга, где путь устранения аммиака за счет синтеза мочевины не играет существенной роли. [1]
Положение равновесия реакции благоприятствует образованию глутаминовой кислоты, и при надлежащих условиях фермент можно использовать для приготовления М15 - глу-таминовой кислоты из а-кетоглутарата и меченого аммония. [2]
Пути биосинтеза аспарагиновой кислоты очень сходны с путями образования глутаминовой кислоты. [3]
 |
Центральная роль трансаминаз L-аминокислот и глутаматдегидрогеназы в биосинтезе и распаде аминокислот в тканях животных. АМК - аминокислоты. а - КГ - а-кетоглутарат. [4] |
Сущность его сводится к восстановительному аминированию а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты ( реакцию катализирует НАДФ-зависимая глута-матдегидрогеназа, работающая в режиме синтеза) и к последующему трансаминированию глутамата с любой а-кетокислотой. В результате образуется L-аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте, и вновь освобождается а-кетоглутаровая кислота, которая может акцептировать новую молекулу аммиака. [5]
Совершенно непонятно, откуда автор взял положение о том, что начальной реакцией процесса аминирования всегда является образование глутаминовой кислоты. Есть, конечно, все основания считать, что образующиеся при амини-ровании пировиноградной и щавелевоуксусной кислот аланин и аспарагиновая кислота быстро подвергаются процессу переаминирования с кетоглутаровой кислотой, в результате чего образуется глутаминовая кислота. Нет, однако, никаких доказательств тому, что первоначально всегда образуется глутаминовая кислота, которая путем переаминирования дает аспарагиновую кислоту и аланин. [6]
Согласно гипотезе, получившей экспериментальное подтверждение, все или почти все природные аминокислоты ( исключение составляет метионин) сначала реагируют с а-кетоглутаровой кислотой в реакции трансаминирования с образованием глутаминовой кислоты и соответствующей кетокислоты. Образовавшаяся глутаминовая кислота затем подвергается непосредственному окислительному дезаминированию под действием глу-таматдегидрогеназы. [7]
Обратная реакция, посредством которой глу-таминовая кислота превращается в а-кетоглута-ровую кислоту, по-видимому, играет важную роль в окислительном дезаминировании аминокислот с образованием аммиака, особенно в стареющих или отделенных от растения органах. Другие аминокислоты, по всей вероятности, подвергаются переаминированию ( см. ниже) с а-кетоглутаратом с образованием глутаминовой кислоты. Таким образом, Глутаматдегидрогеназа, по-видимому, является у многих высших растений единственным ферментом, окисляющим аминокислоты со значительной скоростью, поскольку у высших растений в отличие от животных тканей, бактерий и грибов общая активность оксидазы аминокислот ничтожна или очень мала. [8]
В таблице 5 приведены данные опыта, из которых следует, что аммиачный азот, поступая в корни растений, в первую очередь здесь же и перерабатывается на аминокислоты. Уже через полчаса после внесения азотной подкормки в корнях овса накапливается аланин, количество которого по мере удлинения срока экспозиции вначале резко возрастает, а затем падает. Образование глутаминовой кислоты в корнях отмечено в более поздние сроки - через 4 часа, образование аспарагина Че-рез 20 часов. Еще позже образуется серии - через 44 часа, а образование триптофана и гистидина в корнях в пределах 44-часового срока не было обнаружено. [9]
Глицин интересен также тем, что он представляет собой одновременно а-аминокислоту и - аминокислоту. Обратимое превращение глиоксиловой кислоты в глицин обнаружено в опытах на животных in vivo ( стр. Имеются данные об образовании глутаминовой кислоты из глицина и а-кетоглутаровой кислоты [277, 280], но реакция в данном направлении протекает с трудом; появление глиоксиловой кислоты в качестве продукта этой реакции не было установлено. [10]
Бесман и Бесман [23] предложили объяснение механизма печеночной комы, основанное на том, что аммиак может нарушать использование а-кетоглутаровой кислоты в тканях. Согласно этой гипотезе, высокие концентрации аммиака должны вызывать усиленное образование глутаминовой кислоты и а-кетоглутаровой кислоты. Эта реакция, катализируемая глутаматде-гидрогеназой, способствовала бы быстрому связыванию а-кетоглутаровой кислоты. Рекнагель и Поттер [28], исследуя кетогенное влияние аммиака в опытах с кашицей печени, нашли, что в присутствии хлористого аммония происходит превращение а-кетоглутаровой кислоты в глутаминовую; это приводит к снижению образования щавелевоуксусной кислоты, вследствие чего обмен дыхательных субстратов переключается в сторону образования ацетоуксусной кислоты. [11]
Дальнейшие исследования [691, 692] подтвердили, что это соединение является а-форм-амидо - Ь - глутаминовой кислотой. Оказалось, что это соединение не подвергается быстрому превращению в печени, но довольно легко поддается неферментативному расщеплению с образованием глутаминовой кислоты и изоглутамина. [12]
В ферментатор вносится посевной материал из расчета 5 - 6 % к рабочему объему ферментатора. Большое влияние на длительность процесса оказывает аэрация питательной среды. Наименьшая длительность процесса выращивания ( 48 ч) и наибольшая способность к образованию глутаминовой кислоты наблюдаются для штамма Согу-nebacterium glutamicum 54IP при аэрации 40 - 45 мг О2 на 1 л в минуту, а для Oorynebacterium glutamicum ВНИИгспетика-490 - - при 80 - - 85 мг О2 на 1 л в минуту. [13]
Страницы: 1