Cтраница 4
Кислород этой гидроксильной группы соединяется ковалентной сложно-эфирной связью с углеродом ацильной группы субстрата, что приводит к образованию промежуточного фермент-субстратного комплекса ( рис. 6; разд. Гидроксильная группа серина легко теряет свой атом водорода, так как он сильно притягивается водородной связью к электроотрицательному атому азота в имидазольной R-rpyn - пе His-57. Одновременно происходит разрыв пептидной связи, в результате чего образуется первый продукт реакции. Его сложно-эфирная связь очень неустойчива по сравнению с пептидной связью субстрата и ги-дролиз уется с образованием второго продукта, представляющего собой карбоксильную часть субстрата. Ацилфермент представляет собой ключевой промежуточный комплекс в этом варианте ковалентного катализа. Имидазольная группа гистидина 57 участвует в перемещении протона по механизму общего кислотно-основного катализа. [46]
Кривые, показывающие зависимость вычисленных значений скорости R / Roo катализируемой реакции от концентрации субстрата для различных значений константы равновесия [ К процесса образования фермент-субстратного комплекса. [47]
С увеличением дозы осахаривающих материалов ( при одинаковой их ферментативной активности, учете специфики действия и других условий) возрастают концентрация ферментов и, образование эффективных фермент-субстратных комплексов, а следовательно, и скорость гидролиза крахмала. [48]
Активаторы ферментов - это вещества: 1) формирующие активный центр фермента ( Со2, Mg2, Zn2, Fe2, Ca2); 2) облегчающие образование фермент-субстратного комплекса ( Mg2); 3) восстанавливающие SH-группы ( глутатион, цистеин, меркаптоэтанол); 4) стабилизирующие нативную структуру белка-фермента. Анионы менее активны, хотя ионы хлора и анионы некоторых других галогенов могут активировать пепсин, амилазу, аденилатциклазу. [49]
В 1958 г. Кошланд [6, 7] сформулировал теорию принудительной комплементарности, согласно которой необходимый контакт функциональных групп субстрата с активным центром фермента возникает в ходе самого взаимодействия по мере образования фермент-субстратного комплекса. При этом, очевидно, происходит перестройка структуры активного центра фермента. [50]
Во многих случаях, однако, бывает трудно решить, подвергается ли атом металла металлсодержащих ферментов окислению и восстановлению или же он только связывается с одним из субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. [51]
Хотя механизм ферментативного действия нельзя объяснить одним образованием промежуточных соединений между ферментом и субстратом по причинам, которые будут изложены ниже, тем не менее мы должны принять, что первой фазой ферментативной реакции является образование фермент-субстратного комплекса. Одновременно необходимо также допустить, что образовавшиеся фермент-субстратные комплексы неустойчивы и могут существовать только в течение короткого промежутка времени. Если бы фермент образовывал с субстратом очень стабильные комплексы, то все количество фермента оказалось бы в конце концов связанным с субстратом и последний не подвергался бы дальнейшему превращению. [52]
Образование фермент-субстратного комплекса происходит, видимо, почти при каждом столкновении молекул фермента и субстрата, поскольку величина константы скорости близка к той, которая следует из предположения, что скорость реакции обусловлена только скоростью диффузии. [53]