Окружение - ион - металл
Cтраница 1
Окружение иона металла нейтральными лигандами приводит к увеличению радиуса катиона. Следовательно, комплексообразование должно приводить к усилению основных свойств гидроксидов. [1]
Вейлли и Уильяме [34] предположили, что окружение иона металла в ферменте может создавать энтатное состояние в отсутствие субстрата. Нет также полной корреляции между аномальными спектрами или окислительно-восстановительными свойствами, которые могут быть следствием асимметричной или искаженной координации [34], и наблюдаемой каталитической активностью. [2]
 |
Схема расщепления гй-терма в октаэдрическом поле лигандов. [3] |
Мы видели, что расщепление d - орбиталей усложняется по мере того, как окружение иона металла становится менее симметричным. Так, для транс-форм - комплексов типа TiCbLs и VC14L2 получаются картины расщепления, показанные на рис. 12.2. Видно, что расщепление таково, что можно предсказать существование в спектрах комплексов Ti3 и V4 двух и трех пиков соответственно. Ион V4 тоже описывается термом 2Ь, который в октаэдрическом поле расщепляется на уровни T2g и Eg. Так как мы рассматриваем - ион, энергии уровней могут быть приравнены энергии электрона, занимающего соответствующие орбитали. Обозначения уровней определяют вырождение орбитали и свойства симметрии. [4]
Таким образом, при окислительном аммонолизе пропилена на катализаторе, содержащем Fe3 и Sn4, экспериментально показано, что селективность и скорость определяются степенью симметрии окружения иона металла в решетке атомами кислорода. [5]
И наоборот, ферменты, образующие комплексы Е - лиганд - М2 ( тип I), проявляют небольшое взаимодействие фермент - ион металла ( либо вообще его не проявляют) и имеют величину ес ь 1 0, в то время как в комплексах М2 - Е - лиганд ( тип III) лиганд может оказывать небольшое влияние на окружение иона металла и еь ес. Хотя эти закономерности наблюдались для большинства комплексов типов I и II [21], известны исключения. Изучением скоростей релаксации протонов субстрата в присутствии Мп2 - фермента для ФДП-альдолазы из дрожжей доказано существование мостиковых комплексов Е - Мп2 - субстрат ( разд. Следовательно, хотя сравнение величины EI протонов воды для бинарных и тройных комплексов фермента, металла и лиганда дает простой и быстрый метод определения типа образующегося комплекса, однако эти результаты должны рассматриваться как предварительные и подтверждаться с помощью других методов, например определением г и Ajh ( константы сверхто-ного взаимодействия) путем измерения скоростей релаксации магнитного ядра лиганда. [6]
 |
Координационные числа аквокомплексов ионов металлов. [7] |
Так, было установлено, что окружение ионов металла молекулами воды в богатых водой кристаллогидратах определяется не столько требованиями плотнейшей упаковки частиц в кристалле, меняющимся в зависимости от размеров и конфигурации анионов, сколько особенностями взаимодействия ион - вода. [8]
Заряженные группы фермента становятся более активными, если сольватирующие молекулы воды заменить субстратом. Замещение сольватирующей молекулы воды на субстрат уменьшает диэлектрическую проницаемость окружения иона металла и увеличивает его активность в поляризации ацильнои группы субстрата, необходимой для нуклеофильной атаки. Аналогичный эффект вносит вклад в процессы в D-субцентрелизоцима. [9]
Упрощенный подход, основанный на симметрии Oh, позволяет дать разумное объяснение вращательной силы переходов в обоих комплексах, рассмотренных в табл. 2, так как правила отбора для точечной группы Oh справедливы и в случае этих соединений. Аналогично можно рассматривать и ион никеля в гексагидрате сульфата никеля, полагая, что он имеет симметрию D3; учет тригонального возмущения - самый простой способ объяснить появление оптической асимметрии окружения иона металла. Рассмотрим сперва общий характер изменений дихроизма при изменении температуры. [10]
Интенсивное изучение Мейстером [375] механизма реакции глу-таминсинтетазы из мозга овец указывает на то, что ион двухвалентного металла, необходимый для активации фермента, участвует в образовании комплекса фермент - АТФ. Этот вывод основан на изучении различных реакций, катализируемых ферментом, а также того, какие М2 требуются для связывания субстратов и защиты фермента от инактивации. Поэтому для дальнейшего понимания механизма активации под действием М2 необходимы исследования глутаминсинтетазы с использованием методов, которые бы дали информацию об окружении иона металла. [11]
Для специфического связывания Мп2 формилтетрагидрофолат-синтетазой, как показали СРП-исследования [13], необходимо добавление АТФ и АДФ. Так, влияние Мп2 на увеличение СРП проявляется только при добавлении АТФ или АДФ к системам, содержащим фермент Мп2 - Эти данные совместно с данными о том, что Са2 является эффективным активатором фермента [369], указывают, что ион металла, необходимый для активации формилтет-рагидрофолатсинтетазы, участвует в образовании комплекса фермент - АТФ ( АДФ) - М2 ( разд. Добавление тетрагидрофо-лата ( или формилтетрагидрофолата) к комплексу фермент - АТФ - Мп2 вызывает снижение эффекта связанного Мп2 вследствие образования кинетически важных четвертичных комплексов. Эти данные свидетельствуют о том, что субстраты изменяют окружение иона металла в комплексе фермент - нуклеотид - М2, хотя прямого взаимодействия этих субстратов со связанным марганцем не происходит. [12]
Три пирамидальные связи азот образует в гексаметилентет-рамине ( ГМТ) N4 ( CH2) 6 ( рис. 18.2), который является чрезвычайно своеобразным веществом. И не только потому, что получается при комнатной температуре с помощью очень простой реакции между NH3 и Н2СО, но н из-за необычности его кристаллохимии. ГМТ образует гексагнд-рат ( разд. Примером последних может служить СаСг2С7 - ( ГМТ) 2 - 7Н20 [3], который представляет собой ансамбль трех разнородных единиц, соединенных водородной связью: групп [ Са ( Н2О) 7 ] 2, ионов Сг2О72 и молекул ГМТ. Ион Са2 окружен только ( семью) молекулами воды; какие-либо контакты между ионами Са2 и атомами кислорода ионов Сг2О72 - отсутствуют. Аналогичное соединение магния является гексагидратом [4] с достаточно обычным октаэдрическим окружением ионов металла. ГМТ образует два аддукта с иодом: ГМТ-12 ( оранжевый), который медленно превращается в коричневый [ ( ГМТ) 21 ] 13 с тем же самым брутто-составом, и красно-коричневый ГМТ-212. Структуры всех трех известны. [14]
Страницы: 1