Cтраница 1
Оксинитрилаза сорго отличается от фермента из миндаля, открытого Розен-талером, так как первый белок не катализирует распад циангидрина бензальдегида. Фермент из сорго действует на циангидрин ванилина, но не активен по отношению к циангидринам м - и о-оксибензальдегидов, следовательно, активность фермента обусловлена свободной я-оксигруппой. Фермент присутствует в зеленой и этиолированной тканях, но его нет в семени, мало в корешках этиолированных сеянцев. [1]
Эта оксинитрилаза специфична для дуррина, так как она неактивна по отношению к циангидрину бензальдегида. [2]
Под действием оксинитрилазы с высокой степенью специфичности проходит асимметрический синтез ряда оксинитрилов из альдегидов и синильной кислоты. Менее эффективной оказывается карболигаза при синтезе кетоспиртов из соответствующих альдегидов. Различные гликолевые кислоты с оптическими выходами до 90 - 100 % получают при действии кетоальдомутазы на замещенные глиоксали. [3]
Благодаря действию фермента оксинитрилазы или эмульсина, содержащегося в горьком миндале, происходит асимметрическое присоединение синильной кислоты в ряду альдегидов с образованием оптически-активных оксинитрилов, а затем, после их гидролиза, и оптически-активных оксикислот. [4]
Полученный катализатор, подобно природной оксинитрилазе, катализировал образование ( -) - нитрила миндальной кислоты из бензальдегида и HCN. [5]
Так, образование оксинитрилов под действием оксинитрилазы и получение ацетоинов, катализируемое карболигазой. [6]
В рассмотренных примерах алкалоиды моделировали асиммет-ризующес действие оксинитрилазы, кроме того, они способны воспроизводить действие эстеразы и некоторых других ферментов. [7]
Первый пример асимметрического катализа такого рода был найден в 1908 г. Розенталером [533], обнаружившим, что в присутствии оксинитрилазы, выделенной из горького миндаля, происходит присоединение HCN к различным альдегидам. [8]
Розенталер [114] описал фермент из миндаля, который катализирует образование правовращающего энантиоморфа циангидрина бензальдегида. Этот фермент, названный оксинитрилазой, вызвал особенный интерес, так как проводил асимметрический синтез - процесс, который в то время считался теоретически очень важным в органической химии. [9]
Бредиг и Фиске408 нашли, что при асимметрическом циангид риновом синтезе оксикислот ряд алкалоидов оказывает каталитическое влияние. Авторы воспроизвели опыты Розенталера271 по ферментативному циангидриновому синтезу оксинитрилов и оксикислот под действием оксинитрилазы, заменив фермент на оптически-активные алкалоиды. [10]
Бредит и Фиске408 нашли, что при асимметрическом циангид риновом синтезе оксикислот ряд алкалоидов оказывает каталитическое влияние. Авторы воспроизвели опыты Розенталера271 по ферментативному циангидриновому синтезу оксинитрилов и оксикислот под действием оксинитрилазы, заменив фермент на оптически-активные алкалоиды. [11]
Бредит и Фиске [716] нашли, что при асимметрическом циан-гидриновом синтезе оксикислот ряд алкалоидов оказывает каталитическое влияние. Авторы воспроизвели опыты Розенталера [717] по ферментативному циангидриновому синтезу оксинитрилов и оксикислот под действием оксинитрилазы, заменив фермент на оптически активные алкалоиды. [12]
Оказалось, что, если рН среды регулировать ацетатным буферным раствором, то присутствие эмульсина существенно не влияет на скорость взаимодействия альдегида с HCN. Хотя степень асимметрического синтеза и зависите большой степени от концентрации примененного буферного раствора, асимметризующее действие обусловлено только действием оксинитрилазы. [13]
Оказалось, что, если рН среды регулировать ацетатным буферным раствором, то присутствие эмульсина существенно не влияет на скорость взаимодействия альдегида с HCN. Хотя степень асимметрического синтеза и зависит в большой степени от концентрации примененного буферного раствора, асимметризующее действие обусловлено только действием оксинитрилазы. [14]