Оптимум - действие
Cтраница 1
Оптимум действия одних ферментов, например пепсина, наблюдается в кислой среде ( рН 2 0), других - в щелочной, а у большинства ферментов - в нейтральной среде. [1]
Оптимум действия этого фермента в очищенном состоянии соответствует рН 4 5 - 5 5; величина константы Михаэлиса ( Км) 0 016 М для сахарозы и 0 24 М для рафинозы. Фермент расщепляет сахарозу со скоростью, в 2 раза превышающей скорость расщепления рафинозы. SH-группу, напр, фенилртутьацетатом и др. Ионы тяжелых металлов: Hg, Hg2 Cu2 Cd2, Zn2 и РЬ2 -, обратимо подавляют активность И. J-ин-вертаза, ферментативная активность к-рой равна 55 % активности природного фермента. [2]
Оптимум действия а-амилазы печени лежит при рН 6 8 - 7; при кислых значениях рН активность ее заметно снижается. При действии на гликоген а-амилазы образуются низкомолекулярные декстрины, дающие отрицательную реакцию с иодом, мальтотриоза и мальтоза. При действии у-амилазы на гликоген образуется только один низкомолекулярный продукт реакции - глюкоза. Вторым продуктом реакции, как упоминалось, является высокомолекулярный у-декстрин, окрашиваемый иодом в желто-коричневый цвет. [3]
Км и рН оптимума действия, что и исходная И. [4]
Необходимо помнить, что оптимум действия ферментов лежит в пределах 35 - 60, что низкая температура сводит действие их к еле заметному минимуму, а высокая разрушает их. [5]
Для всех кривых характерно наличие резко выраженного оптимума действия ПАВ, соответствующего определенной степени гидрофобизации ионита адсорбционными слоями ПАВ. [6]
Один из них, с оптимумом действия около рН 6, синтезируется, когда рН среды становится ниже 6; этот фермент участвует в образовании нейтрального продукта катаболизма глюкозы - ацетоина. Другой, функционирующий при рН 8, синтезируется, когда рН среды становится больше 6, и участвует в синтезе валина. Очень важно, что второй фермент не синтезируется при добавлении валина в среду и его активность ингибируется валином. [7]
 |
Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от рН ( стрелка указывает оптимум рН.| Оптимальные значения рН для некоторых ферментов. [8] |
Из данных табл. 4.3 видно, что рН - оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Объясняется это, во-первых, структурной организацией молекулы фермента и, во-вторых, тем, что пепсин является компонентом желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту, которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента. С другой стороны, рН - оптимум аргиназы лежит в сильнощелочной зоне ( около 10 0); такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне рН среды. [9]
Прочно адсорбирующиеся цел-юлазы практически полностью адсорбируются на целлюлозе в Н - оптимуме действия ферментов, и водная фаза реакционной меси остается по существу свободной от них, причем прочно дсорбирующиеся ферменты не десорбируются с поверхности еллюлозы до значительной ( 70 - 80 %) глубины гидролиза даже ри многократном промывании субстрата водной фазой. [10]
Лучшие результаты по всем показателям получены с лабораторными образцами щелочной протеппазы - протомезентсрина Г10Х, оптимум действия которых приходится на рН - 10 и температурный интервал 40 - 50 С. Оба образца хорошо совмещаются с компонентами моющих средств и стабильны при трехмесячном хранении. [11]
При определении ДНК-азной активности вискозиметриче-ским методом было обнаружено, что примесь ДНК-азы в ферментных препаратах незначительна и по оптимуму действия относится к кислой ДНК-азе. Содержание ДНК-азы по мере очистки ферментного препарата снижается при одновременном возрастании способности препарата расщеплять ДНП. [12]
Обычно такими условиями являются небольшое фермент-субстратное соотношение, пониженная температура, а также значение рН, не соответствующее оптимуму действия фермента. [13]
В-фруктозо-б - фосфат; равновесие устанавливается при содержании 68 % D-глюкозо-б - фосфата и 32 % D-фруктозо-б - фосфата; оптимум действия при рН 9, активность исключительно велика. Фермент очень широко распространен в природе. [14]
D-глюкозо-б - фосфат D-фруктозо-б - фосфат; равновесие - устанавливается при содержании 68 % D-глюкозо-б - фосфата и 32 % D-фруктозо-б - фосфата; оптимум действия при рН 9, активность исключительно велика. Фермент очень широко распространен в природе. [15]
Страницы: 1 2 3