Cтраница 1
Низшие пептиды, вплоть до пентапептидов, обладают низкой антибактериальной активностью. Увеличение полипептидной цепочки до декапептида ведет к значительному увеличению активности. [1]
Низшие пептиды, вплоть до пентапептидов, обладают низкой антибактериальной активностью. Увеличение полинентидной цепочки до декапептида ведет к значительному увеличению активности. [2]
Нингидрин по-прежнему является самым распространенным реактивом на аминокислоты. Хотя цветная реакция трикетогидринден-гидрата с аминокислотами и низшими пептидами известна уже с 1910 г. ( Руэман), ее механизм еще и сегодня остается спорным. Обработка комплексообразующими катионами ( Си, Cd, Ca) сдвигает получаемую нингидрином окраску в сторону красной и значительно повышает ее стабильность. При обычной методике ( см., например, [26, 47, 48]) появляется желтое ( пролин и оксипролин) или фиолетовое ( все остальные а-аминокислоты) окрашивание, но при добавлении оснований ( коллидин, бензиламин) можно добиться специфического окрашивания. Это может быть полезным при идентификации отдельных аминокислот, но связано с уменьшением чувствительности. [3]
Нингидрин по-прежнему является самым распространенным реактивом на аминокислоты. Хотя цветная реакция трикетогидринден-гидрата с аминокислотами и низшими пептидами известна уже с 1910 г. ( Руэман), ее механизм еще и сегодня остается спорным. Обработка комплексообразующими катионами ( Gu, Gd, Ca) сдвигает получаемую нингидрином. При обычной методике ( см., например, [26, 47, 48]) появляется желтое ( пролин и оксипролин) или фиолетовое ( все остальные а-аминокислоты) окрашивание, но при добавлении оснований ( коллидин, бензил амин) можно добиться специфического окрашивания. Это может быть полезным при идентификации отдельных аминокислот, но связано с уменьшением чувствительности. [4]
При изучении сравнительной устойчивости циклопептидов к щелочному гидролизу LiOH оказалось, что более сложные по составу цикло-пептиды являются более устойчивыми. Глициновые циклопептиды уже после 15 мин нагревания распадаются на низшие пептиды, а фенилала-ниновый тетрапептид гидролизуется до дипептидов через 5 мин. Далее была исследована прочность пептидных связей у циклопептидов. С помощью ДНФ-производных определялась N-концевая аминокислота у высшего линейного пептида, первоначально, образующегося при гидролизе циклопептида действием LiOH. [5]
Классификация протеаз на протеиназы и пептидазы обоснована с физиологической, но не с химической точки зрения. Точное исследование специфичности протеаз показало, что пепсин и трипсин гидролизуют не только природные белки, как было принято считать, но и низшие пептиды, если последние состоят из определенных аминокислот. Специфичность различных ферментов могла быть установлена ( вследствие их выделения в чистом виде) исследованием их действия на большое числе пептидов, полученных из различных аминокислот ряда L, методом карбобензилоксилирования. Бергманом и его школой после 1932 г.) установлено, что все протеазы являются, по существу, пептидазами. [6]
Пептиды, впрочем, образуются при частичном разложении протеинов. Разделение такой смеси и установление последовательности аминокислот в индивидуальных компонентах смеси является предпосылкой выяснения химической структуры белков. Методы расщепления, приводящие к высшим и низшим пептидам, рассмотрены Зангером [130] ( частичный гидролиз), Крегом с сотрудниками ( [124], стр. [7]
Чаще всего поступают следующим образом: образец пропускают через слой катионита в Н - форме, а затем слой ионообменной смолы промывают водой. Аммиачную вытяжку упаривают досуха. Остаток содержит аминокислоты, их амиды, амины, низшие пептиды, мочевину и креатинин. Слой катионита регенерируют затем щелочью, кислотой и водой. В той части продукта, которая не сорбируется на катионите и вымывается водой, содержится таурин и ряд пептидов, которые при необходимости можно фракционировать на анионите ( Буланже и Бизерт [2]; см. также стр. Белки не поглощаются катионитом, поэтому обессоливанием на сульфированном полистироле можно вто же время депротеинизировать материал, содержащий небольшое количество белков. [8]
Пепсин - фермент желудочного сока. Молекула пепсина представляет собой одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до пептидов. Низшие пептиды по свойствам близки к аминокислотам. [9]