Cтраница 1
Энзиматическое переаминирование, не включающее необратимого де-карбоксилирования, вполне обратимо, что его существенно отличает от неэнзиматического. Другое его отличие в том, что во всех до сих пор известных случаях оно требовало, чтобы по крайней мере одна из обеих кислот была дикарбоновой. [1]
Из реакций энзиматического переаминирования наиболее быстро идет взаимодействие глутаминовой кислоты ( Rj НООС-СН2-СН2) с щаве-левоуксусной кислотой ( R2 НООС-СН2), дающее а-кетоглутаровую и аспарагиновую кислоту. Эта реакция идет в присутствии энзима глута-коаминоферазы. Ею объясняется исключительная роль глутаровой и аспа-рагиновой кислот в метаболизме азота в животных и растениях ( стр. [2]
Эта схема энзиматического переаминирования фундаментально отличается от не энзиматического тем, что в первой а-водород аминокислоты обменивается с водой и переносится к остатку первоначальной кетокислоты, тогда как при неэнзиматическом переаминировании переносится карбоксильный водород аминокислоты, а ее а-водород остается на месте. [3]
Эта схема энзиматического переаминирования фундаментально отличается от неэнзима гического тем, что в первой ос-водород аминокислоты обменивается с водо4 и переносится к остатку первоначальной кетокислоты, тогда как при не нзиматическом переаминировании переносится карбоксильный водород аминокислоты, а ее а-водород остается на месте. [4]
В 1937 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман [194, 195] открыли новую исключительно важную для биохимии реакцию энзиматического переаминирования а-аминокислот с а-кетокислотами в присутствии энзимов печеночной, мышечной и других тканей, названных ими аминоферазами. В отличие от только что рассмотренного, энзиматическое переаминирование протекает по существенно иному механизму. Оно не сопровождается декар-боксялированием, а заключается в превращении первоначальной а-амино-кислоты в а-кетокислоту, а первоначальной а-кетокислоты в соответствующую а-аминокислоту. [5]
В 1937 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман [940] открыли новую исключительно важную для биохимии реакцию энзиматического переаминирования а-аминокислот с а-кетокислотами в присутствии энзимов печеночной, мышечной и других тканей, названных ими аминоферазами. В отличие от только что рассмотренного, энзиматическое переаминирование протекает по существенно иному механизму. Оно не сопровождается декарбоксилированием, а заключается в превращении первоначальной а-аминокислоты в а-кетокислоту, а первоначальной а-кетокислоты в соответствующую а-ами-нокислоту. [6]
В 1937 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман [194, 195] открыли новую исключительно важную для биохимии реакцию энзиматического переаминирования а-аминокислот с а-кетокислотами в присутствии энзимов печеночной, мышечной и других тканей, названных ими аминоферазами. В отличие от только что рассмотренного, энзиматическое переаминирование протекает по существенно иному механизму. Оно не сопровождается декар-боксялированием, а заключается в превращении первоначальной а-амино-кислоты в а-кетокислоту, а первоначальной а-кетокислоты в соответствующую а-аминокислоту. [7]
В 1937 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман [940] открыли новую исключительно важную для биохимии реакцию энзиматического переаминирования а-аминокислот с а-кетокислотами в присутствии энзимов печеночной, мышечной и других тканей, названных ими аминоферазами. В отличие от только что рассмотренного, энзиматическое переаминирование протекает по существенно иному механизму. Оно не сопровождается декарбоксилированием, а заключается в превращении первоначальной а-аминокислоты в а-кетокислоту, а первоначальной а-кетокислоты в соответствующую а-ами-нокислоту. [8]
Дальнейшее исследование [941] показало, что обмен а-дейтерия аминокислот, например, глутаровой и аланина с водородом воды происходит также и в присутствии аминоферазы, которая путем кипячения потеряла способность вызывать п реаминирование. Такой обмен в отсутствие акцептора аминогруппы представляет собой изолированную первую обратимую ступень реакции энзиматического переаминирования. [9]
Дальнейшее исследование [196] показало, что обмен ос-дейтерия аминокислот, например, глутаровой и аланина с водородом воды происходит также и в присутствии аминоферазы, которая путем кипячения потеряла способность вызывать переаминирование. Такой обмен, в отсутствии акцептора аминогруппы представляет собой изолированную первую обратимую ступень реакции энзиматического переаминирования. [10]