Подавляющее большинство - белок
Cтраница 1
Подавляющее большинство белков ( протеинов) при нагревании с крепкой азотной кислотой дает желтое окрашивание, переходящее в оранжевое при добавлении щелочи или аммиака. По-гречески ксантос - желтый, откуда реакция и получила название ксантопротеиновой. Эта реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот ( тирозина и триптофана) г, которые содержатся почти во всех белках. [1]
 |
Строение цепей главных валентностей целлюлозы ( а и крахмала ( б ( атомы кислорода заштрихованы. [2] |
Подавляющее большинство белков растительного происхождения относится к числу глобулярных, что установлено Сведбергом с применением ультрацентрифуги. [3]
Следует отметить, что наряду с подавляющим большинством термолабильных белков известны белки, весьма устойчивые к нагреванию. К ним прежде всего относятся белки бактерий, живущих в водах горячих источников, а также рибонуклеаза, ли-зоцим, трипсин, химотрипсин и ряд других. [4]
Для выделения всех белковых веществ используются щелочные растворы, а которых подавляющее большинство белков довольно хорошо растворимо. Способы экстракции белков из вегетативных органов и из семян несколько различаются. [5]
В ультрацентрифугах при ускорениях порядка 100000 - 500000 g происходит довольно быстрое осаждение подавляющего большинства белков. Скорость осаждения зависит преимущественно от молекулярного веса белка. Теория ультрацентрифугирования белков и приложения этого метода для исследований размера и формы белковой молекулы будут рассмотрены в гл. Здесь отметим только, что метод может быть использован и в препаративных целях. Теоретически эффективность такого разделения должна быть значительной. На практике, однако, возникают труднопреодолимые препятствия. Максимальная дистанция, которую проходят белки в кювете ультрацентрифуги, невелика, в результате чего удается обособить лишь крайние фракции. Нелегко предотвратить перемешивание участков жидкости в кювете при остановке центрифуги. [6]
Эта реакция свойственна циклическим аминокислотам - тирозину и триптофану, которые содержатся в подавляющем большинстве белков. Азотная кислота образует с бензольным кольцом этих аминокислот нитро-соединения желтого цвета. [7]
Эта реакция свойственна циклическим аминокислотам - тирозину и триптофану, которые содержатся в подавляющем большинстве белков. Азотная кислота образует с бензольным кольцом этих аминокислот нитросоединения желтого цвета. [8]
 |
Молекула вазопрессина. [9] |
Приведенные в табл. 2.1 аминокислоты являются не просто главными компсн нентами белков, резко преобладающими в подавляющем большинстве белков; Именно из этих двадцати аминокислот образуются белки в живых организмах. Все остальные, достаточно разнообразные аминокислоты, которые, как правило, в незначительном количестве встречаются в тех или иных белках, образуются в результате химических превращений каких-либо из этих двадцати аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. [10]
Последние характеризуются свернутыми молекулами, форма которых приближается к шарообразной или к эллипсоиду вращения. Подавляющее большинство белков растительного происхождения относится к числу глобулярных. При этом обе формы могут взаимно переходить одна в другую. [11]
Для контроля степени очистки и для оценки качества конечного препарата необходимы прежде всего надежные методы количественного определения белка. В 10 % - ной ТХУ происходит полное осаждение подавляющего большинства белков. Следует лишь иметь в виду, что при очень низких концентрациях белка ( например, менее 1 мг / мл) не всегда удается количественно определить и без потерь промыть осадок. [12]
В ней описывается очистка кислой фосфатазы I из Drosophila melanogaster. Перед загрузкой в колонку ему в течение 5 мин давали набухнуть в кипящей воде. Как видно из рис. 103, фермент сорбируется на оксиапатите прочнее, чем подавляющее большинство прочих белков, вышедших вместе с ним с колонки фосфоцеллюлозы, и благодаря этому весьма существенно очищается. [13]
Действительную величину и форму белковых частиц можно пока оценить лишь с помощью методов дифракции рентгеновых лучей и электронной микроскопии, принципы которых описаны в гл. Эти приемы, особенно рентгеноструктурный анализ; позволяют полностью раскрыть четвертичную и третичную структуру ряда белков. При этом общие данные о величине и форме молекул являются частным результатом. Однако для подавляющего большинства белков еще не скоро наступит время полного раскрытия их структуры, поскольку названные методы чрезвычайно сложны и трудоемки. Поэтому для характеристики величины и формы этих белков и необходимы методы, описанные в настоящей главе. [14]
Страницы: 1