Cтраница 1
Бромелаин получают из растений ананаса. [1]
Эндопептидазы в растительном мире представлены папаином, фицином и бромелаином. Папаин получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Ficus, например, инжира, а бро-мелаин выделяют из стеблей ананаса. [2]
Из растительных протеиназ чаще всего используются и наиболее изучены папаин, фицин и бромелаин. Первый получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Ficus, например инжира, а бромелаин выделяют из стеблей ананаса. Оптимум действия фицина - рН около 7 0, бромелаина - примерно такой же; оптимальная зона папаина находится при нейтральной, слабощелочной или слабокислой реакции в зависимости от свойств гидролизуемого белка. Папаин расщепляет белки глубже, чем протеиназы животного происхождения; это соответствует меньшей избирательности его действия на синтетические субстраты или, как говрят, более широкой специфичности. Он гидролизует пептиды, амиды и сложные эфиры, причем может расщеплять субстраты, характерные для пепсина, химотрипсина и некоторых пептидаз. [3]
Используются протеазы животного - пепсин, трипсин, химо-трипсин, реннин ( сычужный фермент) - и растительного происхождения - папаин, фицин, бромелаин. Однако наибольшее, все возрастающее применение, особенно за последнее время, находят протеазы микроорганизмов, чаще всего протеолитические системы бактерий и грибов. [4]
Для мягчения ( тендеризации) мясных продуктов раньше использовали животные ферменты ( из поджелудочной железы), а в последнее время протеиназы растительного происхождения - папаин, бромелаин, ( рицин. Несмотря на то что протеиназы растений имеют ряд преимуществ, даже их препараты постепенно заменяются микробными. Это происходит по различным причинам. Например, в СССР источники для выделения растительных протеаз ( дынное дерево, ананас или деревья рода Ficus) практически отсутствуют. [5]
Заметное количество протеаз в глубинной культуре образует Str. Частично очищенные протеазы интенсивно гидролизова-ли различные белки, включая пептидные связи, не затронутые трипсином, бромелаином и бактериальными протеазами. [6]
Из растительных протеиназ чаще всего используются и наиболее изучены папаин, фицин и бромелаин. Первый получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Ficus, например инжира, а бромелаин выделяют из стеблей ананаса. Оптимум действия фицина - рН около 7 0, бромелаина - примерно такой же; оптимальная зона папаина находится при нейтральной, слабощелочной или слабокислой реакции в зависимости от свойств гидролизуемого белка. Папаин расщепляет белки глубже, чем протеиназы животного происхождения; это соответствует меньшей избирательности его действия на синтетические субстраты или, как говрят, более широкой специфичности. Он гидролизует пептиды, амиды и сложные эфиры, причем может расщеплять субстраты, характерные для пепсина, химотрипсина и некоторых пептидаз. [7]
В состав металлопротеаз входит атом металла, обычно цинка, без которого фермент не активен. В промышленности ме-таллопротеазы получают с помощью Bacillus amyloliquefaciens и В. Специфичность действия этих ферментов выше, чем у сериновых протеаз, но их нельзя использовать как микробный сычуг, так как уровень неспецифического про-теолиза у них все же весьма высок. Они применяются в пивоварении, при гидролизе белков ячменя, так как сериновые протеазы ингибируются веществами солода. Удаление с их помощью белков позволяет избежать помутнения пива при охлаждении, которое происходит в результате взаимодействия белков с тан-нинами при хранении пива на холоде. С той же целью часто используются протеазы растений папаин и бромелаин. [8]