Поведение - белок
Cтраница 1
Поведение белка при денатурации, а также в ходе протеолиза определяется устойчивостью глобулы. Изучение денатурации проводится с помощью оптических и калориметрических методов. [1]
Следовательно, либо поведение белка аномально, либо приведенные данные ошибочны. [2]
Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как аниона или как катиона, является концентрация водородных ионов. Ее повышение ( кислая среда) уменьшает кислотную диссоциацию белка и переводит его в катион; понижение ( щелочная среда), наоборот, понижает щелочную диссоциацию и переводит белковые частицы в анионы. [3]
Это подтверждает предположение о том, что элек-трофоретическое поведение белков обусловлено их электрокинетическим потенциалом. [4]
Более того, поведение модельного амида аналогично поведению белков в присутствии даже тех солей, которые противоположным образом влияют на амидную связь и на неполярные соединения. Было бы преждевременным делать количественные сопоставления, однако интересно отметить, что константы высаливания ks для ЭЭАТГ составляют одну пятую от соответствующих констант для гемоглобина. Таким образом, можно полагать, что высаливание гемоглобина объясняется удалением соли из непосредственного окружения участка молекулы гемоглобина, эквивалентного лишь пяти молекулам ЭЭАТГ при переходе белка из раствора в твердое состояние. Этот вывод представляется разумным, так как основная часть поверхности кристаллического белка остается окруженной молекулами растворителя и изменение коэффициента активности, приводящее к осаждению, должно затрагивать лишь те области поверхности, которые примыкают к другим молекулам и не имеют контакта с солью и растворителем в кристалле. [5]
Конформационный анализ аминокислот дает важные сведения о кон-формацнонном поведении белков и пептидов. [6]
Это замечательное свойство дает возможность с помощью внешних воздействий на мембраны липосом изучать поведение белков, которые в естественных условиях в митохондриях расположены на трудно доступных внутренних поверхностях сопрягающих мембран. [7]
Исследованы закономерности ультрафильтрации в искусственной почке путем постановки модельных опытов с плазмой, а также поведение белков плазмы в процессе ультрафильтрации и их влияние на этот процесс. При ультрафильтрации плазмы происходит задержка белков на целлофановой мембране. Количество белков, задержанных на мембране, увеличивается с повышением давления в искусственной аочке и возрастает по мере ультрафильтрации, стремясь в пределе к постоянной величине. Мембрана задерживает белки плазмы неизбирательно. Скорость ультрафильтрации плазмы не зависит от ее вязкости и возрастает по мере ультрафильтрации. Осмотическое давление белков плазмы мало и практически не влияет на скорость ультрафильтрации. При диализе плазмы происходит как упругая, так и пластическая деформация целлофановой мембраны. [8]
Уменьшение скорости реакции с увеличением рН, наблюдаемое для порошков, находится в согласии с поведением белка в разбавленном растворе и, возможно, отражает ионизацию остатка Glu-35 в активном центре фермента. [10]
В последние годы большая потребность в новых методах разделения способствовала появлению целого потока сообщений о поведении белков, пептидов и аминокислот при электрофорезе в стабилизирующих средах. При разделениях методом подвижной границы получают лишь частичное разделение компонентов; при этом приходится применять меры против конвекции, чтобы стабилизировать границы и облегчить последующее разделение обнаруженных компонентов. В течение ряда лет внимание исследователей было приковано главным образом к разделению белков методом электрофореза на бумаге. Этот метод может дать ценные сведения там, где необходимо провести быстрый предварительный анализ смеси белков. Для препаративных целей и для тонких аналитических разделений данный метод применяется очень редко; он почти полностью вытеснен методами электрофореза, в которых используются другие инертные материалы. [11]
Большинство исследований, посвященных взаимодействию белков с поверх-ностноактивными веществами, имеет биохимический характер, и все внимание в них сконцентрировано на поведении белка. В этих работах изучалось относительно мало типов поверхностноактивных веществ. Однако, кроме медицины и биологии, взаимодействие белков с поверхностноактивными веществами играет важную роль в ряде областей технологии. Сюда относятся текстильные материалы ( шерсть, шелк и синтетические белковые волокна), кожа и меха, пластические массы на основе белка, косметические препараты. Ниже кратко излагаются результаты некоторых исследований взаимодействия белков и поверхностноактивных веществ ( аналогичные вопросы, связанные с их бактерицидным и биологическим действием, были рассмотрены в гл. [12]
Зная электрофоретическую подвижность белка, установленную в аппарате Тизелиуса методом движущейся границы, и учитывая предполагающиеся условия опыта, можно вполне удовлетворительно предсказать поведение белка в приборе типа аппарата Коммонера. Относительные подвижности, измеренные в аппарате Свенссона, хорошо согласуются с соответствующими величинами, полученными другим методом. Поэтому оказывается удобным добавлять в случае необходимости в раствор окрашенный белок с целью определения траектории его движения, по которой можно рассчитать пути перемещения других белков. [13]
В то время как принципы, на которых основана ионообменная хроматография небольших молекул, например аминокислот, достаточно ясны, для некоторых особенностей поведения белков на ионообменных смолах еще не найдено удовлетворительного объяснения. Одно из затруднений состоит в том, чтобы согласовать истинную обратимость распределения с представлением о множественности точек прикрепления белка к смоле. Эта проблема недавно была рассмотрена в обзоре Мура и Стейна [4], которые отметили, что эффективная поливалентность белковой молекулы, возможно, снижена за счет пространственных соотношений. [14]
Метод дисперсии оптического вращения ( сокращенно ДОВ) находит широкое применение для исследования оптически активных полимеров По ряду причин, которые будут рассмотрены ниже, этот метод оказывается наиболее информативным при изучении поведения белков и полипептидов в растворе. Поэтому будет рассмотрена в основном ДОВ этих полимеров. Основное внимание в настоящем обзоре будет уделено анализу экспериментальных кривых ДОВ. [15]
Страницы: 1 2