Cтраница 4
Из диаграмм ( рис. 39) следует, что наименьшие значения приведенных масс до восьмого положения имеет печатающий механизм типа II, затем механизм типа III. Наибольшие значения приведенных масс, примерно до восьмого положения, имеет печатающий механизм типа I. Резкое увеличение значений приведенных масс у печатающих механизмов типа III и типа II происходит за девятым положением механизма. Характерно, что у печатающего механизма типа I максимальное значение приведенной массы находится за шестым положением механизма, а затем значения масс уменьшаются. [46]
Полученный в результате диальдегид ( 12, RCHO) при окислении хлористой кислотой дает полимер трикарбоновой кислоты ( 12, R СООН), а последний при гидролизе без предшествующего выделения дает винную кислоту с выходом 27 % от теоретического. Поскольку эта кислота имеет цис - или мезоконфигурацию, она содержит четвертую и пятую спиртовые функциональные группы первоначальных глюкозных остатков, так как эти единицы были единственными, присутствовавшими в кислоте, имеющей цисконфигурацию, содержащую 1, 2-гликоль. Следовательно, винной кислоте соответствуют углеродные атомы оксицеллюлозы от третьего до шестого. Но периодатно-хлоритное окисление, несомненно, дает карбоксильную группу в третьем положении, и поэтому группа в шестом положении присутствовала до того, как было проведено окисление. [47]
Активность некоторых ферментов проявляется только при комплексообразовании с ионами металлов. При взаимодействии с субстратом - глицил - Ь - тирозином - четвертым лигандом вместо воды становится карбонильный атом кислорода глицинового остатка. Другую группу белков, содержащих металлы, составляют гемовые белки. Четыре координационные связи атома железа в этих белках заняты атомами тема. Пятую координационную связь ионного атома занимает имид-азольпая боковая цепь остатка гистидина, принадлежащего белку. Шестую координационную связь в цитохроме с образует атом серы боковой цепи метионина, а в миоглобине и гемоглобине шестое положение либо свободно, либо занято малыми молекулами, такими, как вода, кислород или окись углерода - в зависимости от того, в каких условиях выращены кристаллы. [48]
Получить такие мутации, как замена GC-nap на АТ-пары, можно простым химическим способом, а именно обработав их азотистой кислотой ( HNO2), которая осуществляет дезаминирование аминогрупп до гидроксильных групп. При этом цитозин превращается в урацил, который спаривается уже не с G, а с А. Таким образом, происходит по существу простое замещение или транзиция ( разд. Под влиянием азотистой кислоты аденин превращается в гипоксантин, который ( подобно гуанину) имеет тенденцию спариваться не с Т, а с С. Гуанин также можно превратить в ксантин, однако такая замена не оказывает, по-видимому, существенного влияния на спаривание. Многие другие химические модификации оснований также мутагенны. Так, например, к атому углерода в шестом положении в пиримидинах может присоединяться гидроксиламин, обладающий слабыми мутагенными свойствами. К наиболее сильным мутагенам относятся алкилирующие агенты. Эти соединения независимо от того, действуют ли они по SN. [49]
Это создает преимущество, так как коммуникационный канал подвержен шумовым воздействиям и присутствующий в сообщении избыточный материал увеличивает шансы того, что наиболее важная часть сообщения сохранится. Если бы каждая аминокислота в белке была бы необходима для проявления биологической активности, то единичная генетическая мутация, которую можно рассматривать как биологический шум, оказалась бы летальной и дальнейшая эволюция была бы невозможна. Сегодня мы знаем, что многие белки содержат избыточные аминокислоты. Например, несмотря на то что в р-кортикотропине 39 аминокислотных остатков, синтетический эйкозапептид, представляющий АЛконцевую область этого гормона, обладает полной биологической активностью. Следует заметить, что изменения в первичной структуре р-кортикотропинов из различных источников наблюдаются в области С-конца молекулы. Мы знаем также, что вторичная и третичная структуры белков во многом определяются последовательностью аминокислотных остатков. Например, если восстановить четыре дисульфидные связи панкреатической рибонук-леазы быка, то продукт оказывается неактивным, несмотря на то что конформация его довольно близка к конформации исходного фермента. После окисления воздухом большая часть активности возвращается. Если бы восстановленный фермент имел существенно иную конформацию, то, разумеется, можно было бы говорить о закрепляющей роли дисульфидных связей. Таким образом, некоторые из содержащихся в белках аминокислотных остатков весьма важны для биологической активности, другие же являются избыточными, и, возможно, большинство из них определяет общую конформацию белка и пространственное взаимодействие существенных остатков. Следовательно, при мутациях, которые не приводят к большим изменениям в химической природе н размере, замещение аминокислоты может, лишь незначительно повлиять на биологическую активность рассматриваемой молекулы белка. Такой консерватизм замещений обусловлен генетическим кодом. Так, все триплеты UCU, UCC, UCA и UCG кодируют Ser, тогда как ACU, АСС, АСА и ACG кодируют Thr. Таким образом, изменение основания в первом члене триады приводит лишь к замене одной р-гидроксиаминокислоты на другую. Третье основание в этих триадах не влияет на аминокислоту, которая входит в белок. Однако не все мутации консервативны и безвредны. Замена Glu на Val в шестом положении р-цепи гемоглобина вызывает молекулярную болезнь - серповидную анемию. Аномальный гемоглобин в дез-оксигенированном состоянии образует нерастворимые полимеры с последующим гемолизом. Мутации белков происходят с определенной скоростью, которая зависит от природы белка. Фибриноген эволюционирует довольно быстро, тогда как цитохром с - гораздо медленнее. [50]