Последовательность - расположение - аминокислотные остатки
Cтраница 1
Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи создает первичную структуру белка; она установлена в настоящее время для ряда природных белков. Синтезы подобного рода требуют последовательного осуществления сотен химических операций. Большую помощь оказывает при этом метод твердофазного синтеза, предложенный Мэрифильдом в 1963 г.: полипептидная цепь постепенно наращивается на полимерном носителе ( полисти-рольной смоле) и лишь после завершения синтеза снимается с носителя. [1]
Под первичной структурой понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. Вторичная структура определяет характер укладки полипептидной цепи, так как молекулы фермента в большинстве имеют глобулярную форму, при этом витки спирали связаны водородными связями. Четвертичная структура характеризует способ пространственного расположения отдельных полипептидных цепей. [2]
Специфичность полипептидов и белков определяется составом и последовательностью расположения аминокислотных остатков. Эта последовательность называется первичной структурой белка. Она записывается так, что свободная аминогруппа ( N-концевая группа) располагается слева, а свободная карбоксильная группа ( С-концевая группа) - справа. Запись начинается символом Н, затем указываются сокращенные обозначения последовательно расположенных аминокислотных остатков и заканчивается символом ОН. Часто, однако, краевые символы Н и ОН в явном виде не выписываются. [3]
Поэтому особенно важны те реакции пептидов, которые позволяют установить последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. [4]
Ферментативный гидролиз применяют для получения крупных пептидов с целью изучения последовательности расположения аминокислотных остатков. Среди наиболее часто применяемых протеиназ в первую очередь следует упомянуть трипсин, расщепляющий связи, образуемые карбоксильными группами аргинина и лизина, и химотрипсин, гидролизующий связи, в которых участвуют карбоксильные группы тирозина, фенила-ланина, триптофана и метионина. Специфичность таких протеиназ, как пепсин и субтилизин, относительно широка - ими атакуются разнообразные пептидные связи. Избирательный энзиматический гидролиз иллюстрируется приводимой на рис. 7 схемой действия различных протеиназ на гормон - кортико-тропин. [5]
Одна из важнейших задач, стоящих перед исследователями, работающими в области химии белков, - выяснение последовательности расположения аминокислотных остатков в белковой молекуле. Это очень сложная, кропотливая, но вместе с тем очень важная работа, так как она дает возможность вплотную подойти к вопросу о химическом синтезе белковой молекулы из составляющих ее аминокислот. Эта задача была впервые решена Сэнджером в 1956 г., когда он полностью раскрыл последовательность расположения аминокислот во всей молекуле белка инсулина-гормона поджелудочной железы. [6]
Далее при рассмотрении найденных им математических закономерностей Бергман переходит к попытке разрешить вторую основную проблему строения белковых молекул - вопрос о последовательности расположения аминокислотных остатков в полипептидных цепях. [7]
Состав и последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле белка могут быть различными, вследствие чего разнообразие белков поистине безгранично. [8]
По общепринятой теории молекула белка состоит из а-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Состав и последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле белка могут быть различными, поэтому и разнообразие белков безгранично. Если два или более аминокислотных остатков связаны одной пептидной связью, то такой продукт называется пептидом. Объединение двух аминокислот дает дипептид, трех - трипептид, несколько аминокислот - полипептид. [9]
Ферменты отличаются высокой специфичностью действия в отношении как химической природы субстрата, так и типа реакции, т.е. каждый фермент катализирует в основном только определенную химическую реакцию. Для каждого фермента характерны специфическая последовательность расположения аминокислотных остатков и пространственная кон-формация. [10]
Это обстоятельство имеет огромное значение, поскольку принципиально определяет пространственную структуру молекул пептидов и белков. С помощью подходящей комбинации экспериментальных методов можно определить последовательность расположения аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков. Эта последовательность называется первичной структурой пептида или белка. [11]
Согласно современным представлениям, белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей. Поэтому особенно важны те реакции пептидов, которые позволяют установить последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. [12]
 |
Модель Синджера - с она. [13] |
По своему аминокислотному составу типично мембранные белки часто не отличались от обычных водорастворимых белков. Это подтверждало предположение о том, что особенностью мембранных белков является характерная последовательность расположения гидрофобных и гидрофильных аминокислотных остатков в поли-пептидной цепи. [14]
При исследовании структуры пептидов самой важной и решающей проблемой является определение последовательности расположения аминокислотных остатков. [15]
Страницы: 1 2